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- PDB-6eqz: A MamC-MIC insertion in MBP scaffold at position K170 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eqz
タイトルA MamC-MIC insertion in MBP scaffold at position K170
要素Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
キーワードMAGNETITE-BINDING PROTEIN / MamC / Magnetotactic bacteria / Magnetite interacting component / Biomineralization / Transport protein
機能・相同性
機能・相同性情報


magnetosome membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...magnetosome membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Magnetosome MamC family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Magnetosome protein MamC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Magnetospirillum magneticum AMB-1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.293 Å
データ登録者Nudelman, H. / Zarivach, R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: The importance of the helical structure of a MamC-derived magnetite-interacting peptide for its function in magnetite formation.
著者: Nudelman, H. / Perez Gonzalez, T. / Kolushiva, S. / Widdrat, M. / Reichel, V. / Peigneux, A. / Davidov, G. / Bitton, R. / Faivre, D. / Jimenez-Lopez, C. / Zarivach, R.
履歴
登録2017年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
B: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
D: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
G: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,7038
ポリマ－175,3344
非ポリマー1,3694
水5,188288
1
A: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1762
ポリマ－43,8331
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1762
ポリマ－43,8331
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1762
ポリマ－43,8331
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1762
ポリマ－43,8331
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.682, 113.813, 115.511
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 43833.465 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Magnetospirillum magneticum AMB-1 (バクテリア)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, mms13, amb0951 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q2W8S0, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.72 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1,86 M Tris-Ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→46.7 Å / Num. obs: 65839 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.252 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.29→2.35 Å / Rmerge(I) obs: 2.133

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5E7U

5e7u


解像度: 2.293→46.696 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2738 3320 5.07 %
Rwork0.2046 --
obs0.2082 65508 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.293→46.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11645 0 92 288 12025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00912069
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.19316407
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.6548599
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631828
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072116
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2929-2.32570.37321140.32962304X-RAY DIFFRACTION89
2.3257-2.36040.4061160.31532532X-RAY DIFFRACTION97
2.3604-2.39730.32711360.29362589X-RAY DIFFRACTION100
2.3973-2.43660.34341500.30152524X-RAY DIFFRACTION100
2.4366-2.47860.41281330.32192571X-RAY DIFFRACTION99
2.4786-2.52370.4761290.34192568X-RAY DIFFRACTION99
2.5237-2.57220.38771460.29892568X-RAY DIFFRACTION100
2.5722-2.62470.34871470.27282578X-RAY DIFFRACTION100
2.6247-2.68180.35211400.25942559X-RAY DIFFRACTION100
2.6818-2.74420.36321530.26362580X-RAY DIFFRACTION100
2.7442-2.81280.31141170.24592607X-RAY DIFFRACTION100
2.8128-2.88880.31571540.24922595X-RAY DIFFRACTION100
2.8888-2.97380.29911390.24182572X-RAY DIFFRACTION100
2.9738-3.06980.34851740.22822580X-RAY DIFFRACTION100
3.0698-3.17950.29851290.21342596X-RAY DIFFRACTION100
3.1795-3.30670.3241530.20082593X-RAY DIFFRACTION100
3.3067-3.45720.24531420.17872605X-RAY DIFFRACTION100
3.4572-3.63940.21181040.15792630X-RAY DIFFRACTION100
3.6394-3.86730.22741730.15712603X-RAY DIFFRACTION100
3.8673-4.16570.1851290.1422639X-RAY DIFFRACTION100
4.1657-4.58460.2218960.14162673X-RAY DIFFRACTION100
4.5846-5.24720.1881770.15282620X-RAY DIFFRACTION100
5.2472-6.6080.28761330.19332694X-RAY DIFFRACTION100
6.608-46.70520.22821360.18882808X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5916-0.25490.05580.64710.07310.72590.0166-0.0165-0.02090.0081-0.02890.0868-0.0061-0.13980.02330.24390.0214-0.00730.4591-0.02070.357134.0065113.14151.0509
20.47290.25-0.1030.62290.10221.0005-0.01550.08070.0202-0.0294-0.02270.0289-0.0299-0.02240.02350.16810.01-0.01080.4004-0.00920.242676.5225112.831.7771
30.770.7206-0.29931.1944-0.48310.18480.0439-0.1884-0.08610.1594-0.0714-0.096-0.08680.04780.03120.22860.0043-0.0140.41820.03760.25862.312687.728628.5393
41.49230.1998-0.39151.4244-0.32990.8668-0.01480.1925-0.2068-0.1526-0.0619-0.0439-0.05990.02150.08420.1742-0.0181-0.02740.3992-0.04170.306848.142187.937-25.6364
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 3:379)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 3:379)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain D and resseq 1:379)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain G and resseq 2:379)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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