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- PDB-6eqo: Tri-functional propionyl-CoA synthase of Erythrobacter sp. NAP1 w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eqo
タイトルTri-functional propionyl-CoA synthase of Erythrobacter sp. NAP1 with bound NADP+ and phosphomethylphosphonic acid adenylate ester
要素Acetyl-coenzyme A synthetase
キーワードOXIDOREDUCTASE / 3-hydroxpropionyl-CoA synthetase / 3-hydroxpropionyl-CoA dehydratase / acrylyl-CoA reductase / central carbon metabolism / carbon dioxode fixation / 3-hydroxypropionate bi-cycle / natural fusion enzyme / substrate channeling
機能・相同性
機能・相同性情報


acetate-CoA ligase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / ligase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / ANL, N-terminal domain / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Zinc-binding dehydrogenase ...Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / ANL, N-terminal domain / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Zinc-binding dehydrogenase / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / GroES-like superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / acetate--CoA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Erythrobacter sp. NAP1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zarzycki, J. / Bernhardsgruetter, I. / Voegeli, B. / Wagner, T. / Engilberge, S. / Girard, E. / Shima, S. / Erb, T.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
ドイツ
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: The multicatalytic compartment of propionyl-CoA synthase sequesters a toxic metabolite.
著者: Bernhardsgrutter, I. / Vogeli, B. / Wagner, T. / Peter, D.M. / Cortina, N.S. / Kahnt, J. / Bange, G. / Engilberge, S. / Girard, E. / Riobe, F. / Maury, O. / Shima, S. / Zarzycki, J. / Erb, T.J.
履歴
登録2017年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32018年11月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-coenzyme A synthetase
B: Acetyl-coenzyme A synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)403,7526
ポリマ－401,2552
非ポリマー2,4974
水7,782432
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10800 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area125560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)383.414, 86.740, 133.958
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.890, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-coenzyme A synthetase / tri-functional propionyl-CoA synthase


分子量: 200627.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: natural fusion enzyme with three catalytic domains
由来: (組換発現) Erythrobacter sp. NAP1 (バクテリア)
遺伝子: NAP1_02725 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A3WE14
#2: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.16 % / 解説: thin needles
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 1 part protein solution (10 mg/mL protein in 20 mM Tris-HCl, pH 7.9, 150 mM sodium chloride, 2 mM CoA, 2 mM NADP+, 2 mM beta,gamma-methylene-ATP) + 1 part buffer (0.1 M BisTris, pH 6.5, 0.2 M ...詳細: 1 part protein solution (10 mg/mL protein in 20 mM Tris-HCl, pH 7.9, 150 mM sodium chloride, 2 mM CoA, 2 mM NADP+, 2 mM beta,gamma-methylene-ATP) + 1 part buffer (0.1 M BisTris, pH 6.5, 0.2 M sodium acetate, 25% w/v PEG3350, 3% w/v trimethylamine N-oxide dihydrate)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→46.18 Å / Num. obs: 112000 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 46.49 Å2 / CC1/2: 0.958 / Rmerge(I) obs: 0.212 / Rpim(I) all: 0.14 / Rrim(I) all: 0.255 / Net I/σ(I): 4.2 / Num. measured all: 349063 / Scaling rejects: 222
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.752.70.8861444152600.1890.6261.0921.794.2
14.79-46.183.40.11425167360.9630.0720.1358.396.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ収集
Aimless0.5.26データスケーリング
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLM7データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→46.179 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2289 2007 1.79 %
Rwork0.1907 --
obs0.1914 111918 97.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 159.39 Å2 / Biso mean: 52.815 Å2 / Biso min: 19.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→46.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27636 0 150 432 28218
Biso mean--51.74 42.07 -
残基数----3607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00628434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76538691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2854212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055121
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.73510268
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.76750.34961360.28667524766095
2.7675-2.84240.3211440.26937903804799
2.8424-2.9260.32391430.25657840798398
2.926-3.02040.28671420.24017887802998
3.0204-3.12830.28571440.23397886803098
3.1283-3.25360.27121410.22057792793398
3.2536-3.40160.23781410.21447667780896
3.4016-3.58090.2531500.19087883803398
3.5809-3.80510.23871440.19067919806398
3.8051-4.09870.19671430.16827902804598
4.0987-4.51090.20871430.15267771791497
4.5109-5.16290.17551480.15048005815399
5.1629-6.50180.20141420.17937832797497
6.5018-46.18590.17811460.16938100824697
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -56.9361 Å / Origin y: 41.2574 Å / Origin z: 15.9602 Å
111213212223313233
T0.2644 Å20.0453 Å2-0.0552 Å2-0.2211 Å2-0.0477 Å2--0.2681 Å2
L0.4873 °20.1502 °2-0.2009 °2-0.156 °2-0.0385 °2--0.3922 °2
S0.0381 Å °-0.0624 Å °-0.0436 Å °0.0241 Å °-0.0566 Å °0.0316 Å °0.0312 Å °-0.0124 Å °0.0178 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA23 - 1843
2X-RAY DIFFRACTION1allA1900 - 1920
3X-RAY DIFFRACTION1allB23 - 1843
4X-RAY DIFFRACTION1allB1900 - 1920
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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