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- PDB-6eop: DPP8 - SLRFLYEG, space group 20 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eop
タイトルDPP8 - SLRFLYEG, space group 20
要素
  • Dipeptidyl peptidase 8
  • SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
キーワードHYDROLASE / DPP8
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / dipeptidyl-peptidase IV / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / dipeptidyl-peptidase activity / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of programmed cell death / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / roof of mouth development / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / aminopeptidase activity / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / serine-type peptidase activity / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dipeptidyl peptidase 8 /9 ,N-terminal / Dipeptidyl peptidase 8 and 9 N-terminal / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family ...Dipeptidyl peptidase 8 /9 ,N-terminal / Dipeptidyl peptidase 8 and 9 N-terminal / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PENTADECANOIC ACID / CITRATE ANION / Small ubiquitin-related modifier 1 / Dipeptidyl peptidase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ross, B.R. / Huber, R.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structures and mechanism of dipeptidyl peptidases 8 and 9, important players in cellular homeostasis and cancer.
著者: Ross, B. / Krapp, S. / Augustin, M. / Kierfersauer, R. / Arciniega, M. / Geiss-Friedlander, R. / Huber, R.
履歴
登録2017年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 8
B: Dipeptidyl peptidase 8
C: Dipeptidyl peptidase 8
D: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
E: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
F: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,67013
ポリマ－313,6346
非ポリマー1,0377
水10,665592
1
A: Dipeptidyl peptidase 8
D: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 8
D: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,03210
ポリマ－209,0894
非ポリマー9436
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_557x,-y,-z+21
Buried area10360 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area64420 Å2
手法PISA
2
B: Dipeptidyl peptidase 8
C: Dipeptidyl peptidase 8
E: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
F: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,6548
ポリマ－209,0894
非ポリマー5654
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9860 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area63180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.830, 246.371, 261.191
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 8 / DP8 / Dipeptidyl peptidase IV-related protein 1 / DPRP-1 / Dipeptidyl peptidase VIII / DPP VIII / ...DP8 / Dipeptidyl peptidase IV-related protein 1 / DPRP-1 / Dipeptidyl peptidase VIII / DPP VIII / Prolyl dipeptidase DPP8


分子量: 103559.469 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP8, DPRP1, MSTP097, MSTP135, MSTP141
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6V1X1, dipeptidyl-peptidase IV
#2: タンパク質・ペプチド SER-LEU-ARG-PHE-LEU-TYR-GLU-GLY


分子量: 985.116 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63165*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 599分子

#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-F15 / PENTADECANOIC ACID / ペンタデカン酸


分子量: 242.397 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H30O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 592 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Na citrate 0.46M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99992 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→44.62 Å / Num. obs: 203220 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.44 % / Rsym value: 0.17 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.56 Å / 冗長度: 8.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / Num. unique obs: 34229 / CC1/2: 0.719 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ORV

1orv


解像度: 2.4→44.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 9.091 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23663 10161 5 %RANDOM
Rwork0.21358 ---
obs0.21474 193059 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.666 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.29 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.84 Å20 Å2
3----1.55 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→44.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20692 0 67 592 21351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01921320
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0219874
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1451.9628884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.853345837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.09252528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1423.3811044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.28153576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.47915147
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.23051
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02123871
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025078
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8846.42210148
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8846.42210147
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2829.62712664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2829.62712665
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6776.60111172
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.6776.611170
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9349.8116220
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.26271.02822532
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.26271.02722532
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.531 742 -
Rwork0.496 14110 -
obs--99.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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