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- PDB-6eoe: Crystal structure of AMPylated GRP78 with nucleotide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eoe
タイトルCrystal structure of AMPylated GRP78 with nucleotide
要素78 kDa glucose-regulated protein
キーワードCHAPERONE / GRP78 / BIP / AMPylation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / post-translational protein targeting to membrane, translocation / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / negative regulation of protein-containing complex assembly / ATP-dependent protein folding chaperone / melanosome / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm ...negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / post-translational protein targeting to membrane, translocation / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / negative regulation of protein-containing complex assembly / ATP-dependent protein folding chaperone / melanosome / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / CITRATE ANION / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Yan, Y. / Preissler, S. / Ron, D. / Read, R.J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust200848/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust082961/Z/07/Z 英国
British Heart FoundationPG/12/41/29679 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: AMPylation targets the rate-limiting step of BiP's ATPase cycle for its functional inactivation.
著者: Preissler, S. / Rohland, L. / Yan, Y. / Chen, R. / Read, R.J. / Ron, D.
履歴
登録2017年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1204
ポリマ－57,4081
非ポリマー7123
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The protein sample was shown as monomeric by gel filtration.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area22030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.089, 75.310, 98.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 78 kDa glucose-regulated protein


分子量: 57407.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ADP, SO4, CITRATE
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
遺伝子: I79_019946 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): T7 Express LysY/Isigma / 参照: UniProt: G3I8R9
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 5%PEG1000, 0.1M Na2HPO4-Citrate, PH4.2, 0.2M Li2SO4 / PH範囲: 4.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.969 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.969 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→98.35 Å / Num. obs: 56560 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.71→1.74 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1.002 / Num. unique obs: 2792 / Rpim(I) all: 0.58 / Rrim(I) all: 1.104 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5O4P

5o4p


解像度: 1.71→59.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.343 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.12 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24642 2854 5.1 %RANDOM
Rwork0.21109 ---
obs0.21279 53637 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.283 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.62 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.06 Å2-0 Å2
3---1.56 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.71→59.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3950 0 45 244 4239
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0194062
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023795
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4851.9815514
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91638812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4765518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.35725.281178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.57415695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.7481523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02760
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4891.4162075
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4881.4152074
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8762.1192592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.8762.122593
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5361.5181987
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.5351.5181988
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.92.2412923
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.17817.0124224
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.17817.0124225
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.705→1.75 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 206 -
Rwork0.303 3927 -
obs--99.66 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -34.2381 Å / Origin y: -0.945 Å / Origin z: -11.4806 Å
111213212223313233
T0.0293 Å2-0.0041 Å20.0003 Å2-0.0463 Å2-0.0001 Å2--0.0036 Å2
L0.9526 °2-0.1197 °2-0.1819 °2-0.8214 °2-0.232 °2--0.6181 °2
S0.0044 Å °-0.0289 Å °0.0555 Å °0.0836 Å °0.0079 Å °-0.0188 Å °-0.0745 Å °0.0034 Å °-0.0124 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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