[日本語] English
万見
- PDB-6ek9: Cytosolic copper storage protein Csp from Streptomyces lividans: ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ek9
タイトルCytosolic copper storage protein Csp from Streptomyces lividans: Cu loaded form
要素Cytosolic copper storage protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Copper storage / cytocolic
機能・相同性Protein of unknown function DUF326 / Domain of Unknown Function (DUF326) / Uncharacterized cysteine-rich protein YhjQ-like / metal ion binding / COPPER (I) ION / Ferredoxin
機能・相同性情報
生物種Streptomyces lividans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Straw, M.L. / Chaplin, A.K. / Hough, M.A. / Worrall, J.A.R.
引用ジャーナル: Metallomics / 年: 2018
タイトル: A cytosolic copper storage protein provides a second level of copper tolerance in Streptomyces lividans.
著者: Straw, M.L. / Chaplin, A.K. / Hough, M.A. / Paps, J. / Bavro, V.N. / Wilson, M.T. / Vijgenboom, E. / Worrall, J.A.R.
履歴
登録2017年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cytosolic copper storage protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,88921
ポリマ－12,6181
非ポリマー1,27120
水77543
1
A: Cytosolic copper storage protein
ヘテロ分子

A: Cytosolic copper storage protein
ヘテロ分子

A: Cytosolic copper storage protein
ヘテロ分子

A: Cytosolic copper storage protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,55884
ポリマ－50,4744
非ポリマー5,08480
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area7830 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area17600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.081, 64.138, 66.003
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 Cytosolic copper storage protein


分子量: 12618.470 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lividans (バクテリア)
遺伝子: SLIV_21385 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: D6ES11
#2: 化合物
ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15 mg/ml protein. 1.4 M ammonium sulfate, 0.1 M MES pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月8日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.945
11-H, L, K20.055
反射解像度: 1.5→45.23 Å / Num. obs: 20701 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique obs: 990 / CC1/2: 0.958 / Rpim(I) all: 0.097 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Aimlessデータ削減
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6EIO

6eio


解像度: 1.5→45.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 4.505 / SU ML: 0.072 / SU R Cruickshank DPI: 0.0193 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.019 / ESU R Free: 0.016
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED TWIN REFINEMENT USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2308 1228 5.9 %RANDOM
Rwork0.2056 ---
obs0.2071 19471 89.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 81.35 Å2 / Biso mean: 37.874 Å2 / Biso min: 9.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.89 Å20 Å20 Å2
2--0.64 Å20 Å2
3---7.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→45.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数859 0 20 43 922
Biso mean--28.76 17.42 -
残基数----121
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.019864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0561.9481168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.24731808
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5535120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.19823.61136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.07515139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.717159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021006
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02167
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.94731647
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.045541
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.04951664
LS精密化 シェル最高解像度: 1.5 Å
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.376 Å / Origin y: 9.578 Å / Origin z: 23.911 Å
111213212223313233
T0.3126 Å20.0264 Å2-0.0554 Å2-0.1139 Å20.1207 Å2--0.1717 Å2
L5.3424 °2-0.3557 °2-0.5281 °2-5.8516 °20.546 °2--4.1336 °2
S-0.1061 Å °0.1854 Å °0.242 Å °-1.0331 Å °-0.4859 Å °-0.4107 Å °-0.7848 Å °0.1937 Å °0.5921 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る