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- PDB-6eja: Human Xylosyltransferase 1 in complex with peptide QEEEYSGGGQGG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eja
タイトルHuman Xylosyltransferase 1 in complex with peptide QEEEYSGGGQGG
要素
  • Protein AMBP
  • Xylosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / Proteoglycan / Glycosyltransferase / Golgi / Xylosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein xylosyltransferase / protein xylosyltransferase activity / Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / chondroitin sulfate biosynthetic process / Golgi cis cisterna / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process ...protein xylosyltransferase / protein xylosyltransferase activity / Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / chondroitin sulfate biosynthetic process / Golgi cis cisterna / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan metabolic process / IgA binding / embryonic skeletal system development / heme catabolic process / negative regulation of immune response / negative regulation of JNK cascade / ossification involved in bone maturation / calcium channel inhibitor activity / Scavenging of heme from plasma / female pregnancy / serine-type endopeptidase inhibitor activity / carbohydrate binding / nuclear membrane / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / blood microparticle / cell adhesion / Golgi membrane / heme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Xylosyltransferase, C-terminal / Xylosyltransferase / Xylosyltransferase C terminal / Protein AMBP / Glycosyl transferase, family 14 / Core-2/I-Branching enzyme / Alpha-1-microglobulin / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. ...Xylosyltransferase, C-terminal / Xylosyltransferase / Xylosyltransferase C terminal / Protein AMBP / Glycosyl transferase, family 14 / Core-2/I-Branching enzyme / Alpha-1-microglobulin / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein AMBP / Xylosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Briggs, D.C. / Hohenester, E.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust101748/Z/13/Z 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structural Basis for the Initiation of Glycosaminoglycan Biosynthesis by Human Xylosyltransferase 1.
著者: Briggs, D.C. / Hohenester, E.
履歴
登録2017年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylosyltransferase 1
B: Protein AMBP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,3423
ポリマ－87,3192
非ポリマー231
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Activity assay shows that this peptide is a substrate for the enzyme
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area29760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.560, 85.960, 151.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Xylosyltransferase 1 / Peptide O-xylosyltransferase 1 / Xylosyltransferase I / XylT-I


分子量: 86122.047 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 232-959 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XYLT1, XT1 / プラスミド: pCEP-Pu / 細胞株 (発現宿主): HEK293FS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86Y38, protein xylosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Protein AMBP / Bikunin


分子量: 1197.125 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 210-221 / Mutation: G214Y, L220G, V221G / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02760
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 55-65% Morpheus Precipitant mix 2 (PEG8000 and Ethylene glycol) 0.1M Bicine/Tris buffer at pH 7.5 0.1M of NPS mix (0.033M of each)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→43.48 Å / Num. obs: 64274 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 39.15 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 8.7 / Num. measured all: 267755 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.94-1.994.11.21947030.5770.6611.39399.5
8.68-43.483.70.0397620.9970.0210.04593.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GAM

2gam


解像度: 1.94→40.184 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 3183 4.96 %
Rwork0.1844 --
obs0.1858 64173 98.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 136.32 Å2 / Biso mean: 56.5414 Å2 / Biso min: 27.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→40.184 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5550 0 1 225 5776
Biso mean--42.86 45.25 -
残基数----703
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6317793
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043835
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041008
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2923372
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.94-1.9690.34081410.3332603274499
1.969-1.99970.34111300.309426562786100
1.9997-2.03250.34721240.28462630275499
2.0325-2.06760.31241370.26732636277399
2.0676-2.10520.27961260.26162640276699
2.1052-2.14570.22991480.24222664281299
2.1457-2.18940.26541420.22392595273799
2.1894-2.23710.24521300.22142642277299
2.2371-2.28910.22661350.20912620275598
2.2891-2.34630.25881320.20332605273799
2.3463-2.40980.26151390.21282665280499
2.4098-2.48070.23841530.20672625277899
2.4807-2.56070.25511440.197926572801100
2.5607-2.65220.23421460.195726612807100
2.6522-2.75840.23251290.19626832812100
2.7584-2.88390.2051600.192639279999
2.8839-3.03590.21031440.19082628277299
3.0359-3.2260.24171170.19872691280899
3.226-3.4750.20621330.17812692282599
3.475-3.82440.19721400.1612666280699
3.8244-4.37720.1651420.14322659280197
4.3772-5.51260.17271450.1432679282497
5.5126-40.19250.20141460.18832754290095
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.11640.0178-0.19282.3377-0.08870.903-0.06550.031-0.34080.0440.05660.26740.0639-0.14150.01740.37290.0356-0.01360.3817-0.01680.3444-2.687118.80754.3647
21.4730.25940.05182.47490.08450.6915-0.0266-0.257-0.23690.198-0.0183-0.01580.0387-0.04960.05430.35920.03720.00310.39380.02450.39225.491721.235956.763
31.0820.2664-0.14171.47710.06721.3672-0.006-0.16620.11080.2027-0.04770.2432-0.2855-0.22260.04180.42580.024-0.03450.3791-0.07070.3778-1.97356.252562.3909
44.7401-5.4933-0.99716.71750.56776.4821-0.4133-0.6715-1.60260.54820.03290.26390.51390.36140.3920.8509-0.13910.12310.68570.06630.6222-3.926120.598669.2099
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 253 through 349 )A253 - 349
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 350 through 606 )A350 - 606
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 607 through 959 )A607 - 959
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 213 through 219 )B213 - 219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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