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万見
- PDB-6ej5: A conserved structural element in the RNA helicase UPF1 regulates... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ej5
タイトルA conserved structural element in the RNA helicase UPF1 regulates its catalytic activity in an isoform-specific manner
要素Regulator of nonsense transcripts 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA helicase / SF1 superfamily / NMD factor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / supraspliceosomal complex / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of telomere maintenance ...positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / supraspliceosomal complex / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / cellular response to interleukin-1 / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / helicase activity / P-body / cellular response to lipopolysaccharide / DNA helicase / double-stranded DNA helicase activity / chromosome, telomeric region / DNA replication / RNA helicase activity / RNA helicase / DNA repair / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1240 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #230 / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase ...Helix Hairpins - #1240 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #230 / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Helix Hairpins / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulator of nonsense transcripts 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Gowravaram, M. / Bonneau, F. / Maciej, V.D. / Chakrabarti, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationCH1245/2-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: A conserved structural element in the RNA helicase UPF1 regulates its catalytic activity in an isoform-specific manner.
著者: Gowravaram, M. / Bonneau, F. / Kanaan, J. / Maciej, V.D. / Fiorini, F. / Raj, S. / Croquette, V. / Le Hir, H. / Chakrabarti, S.
履歴
登録2017年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Author supporting evidence / Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / refine_hist
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _pdbx_audit_support.funding_organization / _refine_hist.d_res_low
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulator of nonsense transcripts 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5451
ポリマ－71,5451
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area26320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.852, 146.852, 146.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Regulator of nonsense transcripts 1 / ATP-dependent helicase RENT1 / Nonsense mRNA reducing factor 1 / NORF1 / Up-frameshift suppressor 1 ...ATP-dependent helicase RENT1 / Nonsense mRNA reducing factor 1 / NORF1 / Up-frameshift suppressor 1 homolog / hUpf1


分子量: 71545.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UPF1, KIAA0221, RENT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92900, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.66 %
結晶化温度: 291 K / 手法: batch mode / 詳細: 1.4 M sodium malonate, 50 mM sodium citrate pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.34→19.62 Å / Num. obs: 15480 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 3.34→3.61 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1512 / CC1/2: 0.757 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XZP

2xzp


解像度: 3.34→19.62 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 35.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3091 1487 5.04 %
Rwork0.2844 --
obs0.2859 29498 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.34→19.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4097 0 0 3 4100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.465712
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.1022469
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044672
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003754
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3401-3.44740.45171240.41122495X-RAY DIFFRACTION99
3.4474-3.56990.39931480.39212572X-RAY DIFFRACTION100
3.5699-3.71190.41351300.36962554X-RAY DIFFRACTION100
3.7119-3.87960.35281190.3522569X-RAY DIFFRACTION100
3.8796-4.08240.41751450.33482543X-RAY DIFFRACTION100
4.0824-4.33560.32071260.29232537X-RAY DIFFRACTION100
4.3356-4.66620.27161440.25932510X-RAY DIFFRACTION100
4.6662-5.12820.31651410.24942584X-RAY DIFFRACTION100
5.1282-5.85290.27111460.27742530X-RAY DIFFRACTION100
5.8529-7.31020.28541490.29392556X-RAY DIFFRACTION100
7.3102-19.620.23991150.22472561X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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