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- PDB-6ei2: Crystal Structure of HLA-A68 presenting a C-terminally extended p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ei2
タイトルCrystal Structure of HLA-A68 presenting a C-terminally extended peptide
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • G1/S-specific cyclin-D2
  • HLA class I histocompatibility antigen, A-68 alpha chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / C-terminally extended peptide / HLA
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin D2-CDK4 complex / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / cellular response to X-ray / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding ...cyclin D2-CDK4 complex / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / cellular response to X-ray / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / beta-2-microglobulin binding / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / long-term memory / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / detection of bacterium / T cell receptor binding / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / adult locomotory behavior / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of type II interferon production / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / Cyclin D associated events in G1 / Interferon alpha/beta signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / antibacterial humoral response / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / nuclear membrane / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium
類似検索 - 分子機能
Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma ...Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / NICKEL (II) ION / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / G1/S-specific cyclin-D2 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Picaud, S. / Guillaume, P. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Gfeller, D. / Filippakopoulos, P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust095751/Z/11/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of HLA-A68 presenting a C-terminally extended peptide
著者: Picaud, S. / Guillaume, P. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Gfeller, D. / Filippakopoulos, P.
履歴
登録2017年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-68 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: G1/S-specific cyclin-D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,77015
ポリマ－44,9383
非ポリマー83212
水7,963442
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Complex (HLA-A*68 : B2M : peptide)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area18390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.061, 80.247, 110.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A-68 alpha chain / Aw-68 / HLA class I histocompatibility antigen / A-28 alpha chain / MHC class I antigen A*68


分子量: 31969.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / プラスミド: pET24(+) Vector / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3 / 参照: UniProt: P01891, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: pHN1 Vector / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3 / 参照: UniProt: P61769

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド G1/S-specific cyclin-D2


分子量: 1089.216 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 114-123 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: C-terminally extended peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P30279

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非ポリマー , 5種, 454分子

#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#7: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12% PEG3350 0.005M cobalt chloride 0.005M cadmium chloride 0.005M nickel chloride 0.005M magnesium chloride 0.1M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96864 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96864 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→29.531 Å / Num. all: 68846 / Num. obs: 68846 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.103 / Rsym value: 0.094 / Net I/av σ(I): 5.4 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 454107
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.61-1.76.60.6021.398730.2530.6540.60299.5
1.7-1.86.70.4211.894080.1760.4570.421100
1.8-1.926.60.2842.688520.1190.3080.284100
1.92-2.086.60.184482650.0770.20.184100
2.08-2.286.60.1345.376320.0560.1450.134100
2.28-2.556.70.116.369340.0460.1190.11100
2.55-2.946.70.0867.661390.0360.0940.086100
2.94-3.66.60.0649.352440.0270.070.064100
3.6-5.096.40.05610.741260.0240.060.056100
5.09-29.5315.90.0579.823730.0250.0620.05799.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å29.53 Å
Translation3.5 Å29.53 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
SCALA3.3.22データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Ensemble of 4HWZ, 5T6X, 4RMU, 4HWZ

4hwz

5t6x

4rmu

4hwz


解像度: 1.61→29.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.37 / SU ML: 0.046 / SU R Cruickshank DPI: 0.0678 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.069
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1814 1917 2.8 %RANDOM
Rwork0.1579 ---
obs0.1586 66856 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 84.77 Å2 / Biso mean: 20.343 Å2 / Biso min: 9.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.09 Å2-0 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.61→29.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3131 0 29 442 3602
Biso mean--34.11 30.46 -
残基数----386
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193273
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7141.9264437
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03536638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6195387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.83723.295173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.42815528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9631529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213657
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02724
LS精密化 シェル解像度: 1.61→1.652 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 117 -
Rwork0.219 4822 -
all-4939 -
obs--98.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.17510.0252-0.04750.1375-0.11720.1337-0.0206-0.0158-0.002-0.0217-0.0206-0.04260.0199-0.02550.04120.0050.00540.00460.0659-0.00640.022848.362743.564620.9237
20.3794-0.20950.58390.7278-0.70991.1605-0.04430.00660.02330.10510.0090.0167-0.1177-0.00040.03530.02150.00550.00220.03950.00980.026950.668344.674239.9641
30.8649-0.6855-0.48220.76320.31260.3119-0.0142-0.04320.0324-0.10390.0388-0.01760.02510.0197-0.02460.0633-0.0075-0.00870.05470.00290.023753.446158.6249.1478
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 299
2X-RAY DIFFRACTION2B20 - 119
3X-RAY DIFFRACTION3C10 - 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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