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- PDB-6eeb: Calmodulin in complex with malbrancheamide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eeb
タイトルCalmodulin in complex with malbrancheamide
要素Calmodulin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / EF hand
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J6P / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Beyett, T.S. / Fraley, A.E. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL071818 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL122416 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA70375 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118101 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Perturbation of the interactions of calmodulin with GRK5 using a natural product chemical probe.
著者: Beyett, T.S. / Fraley, A.E. / Labudde, E. / Patra, D. / Coleman, R.C. / Eguchi, A. / Glukhova, A. / Chen, Q. / Williams, R.M. / Koch, W.J. / Sherman, D.H. / Tesmer, J.J.G.
履歴
登録2018年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7557
ポリマ－17,1251
非ポリマー6306
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子

A: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,51014
ポリマ－34,2502
非ポリマー1,26012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area3870 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area15100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.113, 56.880, 116.781
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-355-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 17124.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: 化合物 ChemComp-J6P / (5aS,12aS,13aS)-8,9-dichloro-12,12-dimethyl-2,3,11,12,12a,13-hexahydro-1H,5H,6H-5a,13a-(epiminomethano)indolizino[7,6-b]carbazol-14-one / マルバランケアミド


分子量: 404.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H23Cl2N3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.35 % / 解説: Rod/needle
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M MgCl2, 20% (w/v) PEG 8000 / PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→38.93 Å / Num. obs: 12096 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.199 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.208 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.96-2.0113.71.559119178710.940.4341.6192.6100
8.77-38.9310.20.10517191690.9960.0320.1115.999.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
Aimless0.7.1データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
Cootモデル構築
PHASER位相決定
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HEX

4hex


解像度: 1.96→37.173 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 32.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2631 2273 10.04 %
Rwork0.2145 --
obs0.2192 12080 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 125.19 Å2 / Biso mean: 51.8944 Å2 / Biso min: 20.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.96→37.173 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1121 0 32 61 1214
Biso mean--88.91 46.51 -
残基数----142
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.96-2.00260.46091410.39731252100
2.0026-2.04920.36061430.36491272100
2.0492-2.10050.36011440.31431286100
2.1005-2.15720.31551380.2743125499
2.1572-2.22070.2491470.25021290100
2.2207-2.29240.30881390.23511262100
2.2924-2.37430.32151440.24691270100
2.3743-2.46930.27451440.23671309100
2.4693-2.58170.29011380.22611255100
2.5817-2.71780.27471430.20761295100
2.7178-2.8880.32231410.21461282100
2.888-3.11090.28331420.22621245100
3.1109-3.42370.24911410.19911290100
3.4237-3.91870.23981410.18271250100
3.9187-4.93530.18371450.16281290100
4.9353-37.1730.23181420.19691271100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.3551 Å / Origin y: 64.0597 Å / Origin z: 125.1355 Å
111213212223313233
T0.2842 Å20.048 Å2-0.0537 Å2-0.2821 Å2-0.0134 Å2--0.3071 Å2
L0.2478 °2-0.1689 °2-0.0974 °2-1.3959 °21.6299 °2--2.1722 °2
S-0.0444 Å °0.0171 Å °-0.0155 Å °-0.1756 Å °-0.0657 Å °0.2095 Å °-0.9114 Å °-0.0773 Å °0.0031 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 6:147 or resid 181 or resid 201:204 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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