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- PDB-6ebt: Crystal structure of recombinant mutant N107T of human fumarase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ebt
タイトルCrystal structure of recombinant mutant N107T of human fumarase
要素Fumarate hydratase, mitochondrial
キーワードLYASE / HsFH / fumarate hydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of arginine metabolic process / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / Citric acid cycle (TCA cycle) / fumarate metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / homeostasis of number of cells within a tissue / tricarboxylic acid cycle ...regulation of arginine metabolic process / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / Citric acid cycle (TCA cycle) / fumarate metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / homeostasis of number of cells within a tissue / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / site of double-strand break / chromosome / histone binding / mitochondrial matrix / DNA repair / DNA damage response / mitochondrion / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarate lyase, conserved site ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fumarate hydratase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ajalla, M.A.A. / Nonato, M.C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of recombinant mutant N107T of human fumarase
著者: Ajalla, M.A.A. / Nonato, M.C.
履歴
登録2018年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate hydratase, mitochondrial
B: Fumarate hydratase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,7137
ポリマ－100,2532
非ポリマー4605
水8,791488
1
A: Fumarate hydratase, mitochondrial
B: Fumarate hydratase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Fumarate hydratase, mitochondrial
B: Fumarate hydratase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,42714
ポリマ－200,5064
非ポリマー92110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-1/61
Buried area31150 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area54210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.816, 188.816, 114.145
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-788-

HOH

21A-865-

HOH

31A-899-

HOH

41A-915-

HOH

51A-929-

HOH

61B-743-

HOH

71B-844-

HOH

81B-876-

HOH

91B-932-

HOH

101B-935-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fumarate hydratase, mitochondrial / Fumarase


分子量: 50126.395 Da / 分子数: 2 / 変異: N107T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FH / プラスミド: pET28a-SUMO / 詳細 (発現宿主): pET28a modified vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07954, fumarate hydratase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.01 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2 M HEPES 16% (m/v) PEG 10000 / PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月9日
放射モノクロメーター: channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→94.1 Å / Num. obs: 53547 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1-2575-000精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UPP

5upp


解像度: 2.3→93.597 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1854 2656 4.97 %
Rwork0.1502 --
obs0.152 53492 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→93.597 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6883 0 30 488 7401
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027084
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5269619
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4984278
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391117
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031260
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.34180.26451260.20342625X-RAY DIFFRACTION100
2.3418-2.38690.21061410.18872641X-RAY DIFFRACTION100
2.3869-2.43560.26451360.18142624X-RAY DIFFRACTION100
2.4356-2.48860.25181470.17972635X-RAY DIFFRACTION100
2.4886-2.54650.24251580.17142619X-RAY DIFFRACTION100
2.5465-2.61020.21161520.15982604X-RAY DIFFRACTION100
2.6102-2.68070.19461200.14842669X-RAY DIFFRACTION100
2.6807-2.75960.20191590.14772627X-RAY DIFFRACTION100
2.7596-2.84870.19961350.14662655X-RAY DIFFRACTION100
2.8487-2.95050.20621270.14492668X-RAY DIFFRACTION100
2.9505-3.06870.17811300.14892670X-RAY DIFFRACTION100
3.0687-3.20830.20381230.14042681X-RAY DIFFRACTION100
3.2083-3.37750.16031350.14192664X-RAY DIFFRACTION100
3.3775-3.58910.1841450.13372672X-RAY DIFFRACTION100
3.5891-3.86620.15671370.13142696X-RAY DIFFRACTION100
3.8662-4.25530.14321360.11672704X-RAY DIFFRACTION100
4.2553-4.8710.13791510.11542711X-RAY DIFFRACTION100
4.871-6.13680.1781290.1682778X-RAY DIFFRACTION100
6.1368-93.67440.17741690.18622893X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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