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- PDB-6e90: Ternary complex of human glycerol 3-phosphate dehydrogenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+90
タイトルTernary complex of human glycerol 3-phosphate dehydrogenase
要素Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerophosphate shuttle / glycerolipid metabolic process / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (quinone) activity / glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) / glycerol-3-phosphate metabolic process / glycerol-3-phosphate catabolic process / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (FAD) complex / NADH oxidation / Synthesis of PA ...glycerophosphate shuttle / glycerolipid metabolic process / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (quinone) activity / glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) / glycerol-3-phosphate metabolic process / glycerol-3-phosphate catabolic process / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (FAD) complex / NADH oxidation / Synthesis of PA / cellular response to cAMP / positive regulation of glycolytic process / gluconeogenesis / NAD binding / cellular response to tumor necrosis factor / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, eukaryotic / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase signature. / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, C-terminal / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, N-terminal / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase N-terminus / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase C-terminus / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 ...Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, eukaryotic / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase signature. / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, C-terminal / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, N-terminal / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase N-terminus / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase C-terminus / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Mydy, L.S. / Gulick, A.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI116998 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116921 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Human Glycerol 3-Phosphate Dehydrogenase: X-ray Crystal Structures That Guide the Interpretation of Mutagenesis Studies.
著者: Mydy, L.S. / Cristobal, J.R. / Katigbak, R.D. / Bauer, P. / Reyes, A.C. / Kamerlin, S.C.L. / Richard, J.P. / Gulick, A.M.
履歴
登録2018年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
B: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
C: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
D: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,27115
ポリマ－150,4344
非ポリマー2,83711
水11,422634
1
A: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
C: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9678
ポリマ－75,2172
非ポリマー1,7506
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7020 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area23710 Å2
手法PISA
2
B: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
ヘテロ分子

D: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3047
ポリマ－75,2172
非ポリマー1,0875
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area5660 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area23980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.940, 79.560, 85.060
Angle α, β, γ (deg.)63.87, 86.60, 83.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(+)], cytoplasmic / GPDH-C


分子量: 37608.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P21695, glycerol-3-phosphate dehydrogenase (NAD+)

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非ポリマー , 6種, 645分子

#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-13P / 1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / ジヒドロキシアセトンリン酸


分子量: 170.058 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 634 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M calcium chloride, 5% MPD, 20% PEG 8000, 50 mM bis-Tris propane pH 7.0, 2 mM NAD, 1 mM dihydroxyacetone phosphate; 10 mg/mL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→71.11 Å / Num. obs: 80815 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 20.64 Å2 / CC1/2: 0.974 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rrim(I) all: 0.199 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.753 / Num. unique obs: 7975 / CC1/2: 0.379 / Rrim(I) all: 0.916 / % possible all: 92.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2650)精密化
MOSFLM7.2.1データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6E8Z, 1X0X

6e8z

1x0x


解像度: 2.05→71.11 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 7710 4.84 %
Rwork0.177 --
obs0.1793 80813 92.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→71.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9926 0 180 637 10743
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01210292
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15814006
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2656025
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071793
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.07330.2622320.23384855X-RAY DIFFRACTION89
2.0733-2.09770.27032640.21334954X-RAY DIFFRACTION90
2.0977-2.12330.27592560.22484903X-RAY DIFFRACTION89
2.1233-2.15020.29872590.22814925X-RAY DIFFRACTION90
2.1502-2.17840.25982560.21975038X-RAY DIFFRACTION90
2.1784-2.20830.29232860.21874788X-RAY DIFFRACTION90
2.2083-2.23980.28332980.21494978X-RAY DIFFRACTION91
2.2398-2.27330.28732620.20814997X-RAY DIFFRACTION91
2.2733-2.30880.26552850.21044895X-RAY DIFFRACTION91
2.3088-2.34670.22442000.19485085X-RAY DIFFRACTION90
2.3467-2.38710.28152030.19494973X-RAY DIFFRACTION91
2.3871-2.43050.2542550.1985029X-RAY DIFFRACTION91
2.4305-2.47730.23662450.1875188X-RAY DIFFRACTION93
2.4773-2.52790.26912670.18485070X-RAY DIFFRACTION94
2.5279-2.58280.24092840.19035110X-RAY DIFFRACTION93
2.5828-2.64290.22962790.19035090X-RAY DIFFRACTION93
2.6429-2.7090.25642520.18655074X-RAY DIFFRACTION93
2.709-2.78230.2312740.18495085X-RAY DIFFRACTION94
2.7823-2.86410.26052900.20315120X-RAY DIFFRACTION93
2.8641-2.95660.262350.195197X-RAY DIFFRACTION94
2.9566-3.06220.21311930.16595201X-RAY DIFFRACTION94
3.0622-3.18490.21512360.17235119X-RAY DIFFRACTION94
3.1849-3.32980.21222700.17125195X-RAY DIFFRACTION94
3.3298-3.50540.22112760.16045044X-RAY DIFFRACTION93
3.5054-3.7250.20132530.14345158X-RAY DIFFRACTION93
3.725-4.01260.17072290.14295071X-RAY DIFFRACTION92
4.0126-4.41630.18042640.13215098X-RAY DIFFRACTION93
4.4163-5.05530.16362470.13435051X-RAY DIFFRACTION92
5.0553-6.36860.21192930.17954969X-RAY DIFFRACTION91
6.3686-76.41440.20242670.18625299X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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