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- PDB-4bzy: Crystal structure of human glycogen branching enzyme (GBE1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bzy
タイトルCrystal structure of human glycogen branching enzyme (GBE1)
要素1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycogen storage disease type IV (GBE1) / cation binding / 1,4-alpha-glucan branching enzyme / 1,4-alpha-glucan branching enzyme activity / glycogen biosynthetic process / glycogen metabolic process / Glycogen synthesis / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / generation of precursor metabolites and energy / carbohydrate binding ...Glycogen storage disease type IV (GBE1) / cation binding / 1,4-alpha-glucan branching enzyme / 1,4-alpha-glucan branching enzyme activity / glycogen biosynthetic process / glycogen metabolic process / Glycogen synthesis / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / generation of precursor metabolites and energy / carbohydrate binding / negative regulation of neuron apoptotic process / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-alpha-glucan-branching enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Froese, D.S. / Krojer, T. / Goubin, S. / Strain-Damerell, C. / Mahajan, P. / von Delft, F. / Burgess-Brown, N. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Yue, W.W.
引用ジャーナル: Hum.Mol.Genet. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis of Glycogen Branching Enzyme Deficiency and Pharmacologic Rescue by Rational Peptide Design.
著者: Froese, D.S. / Michaeli, A. / Mccorvie, T.J. / Krojer, T. / Sasi, M. / Melaev, E. / Goldblum, A. / Zatsepin, M. / Lossos, A. / Alvarez, R. / Escriba, P.V. / Minaissan, B.A. / von Delft, F. / ...著者: Froese, D.S. / Michaeli, A. / Mccorvie, T.J. / Krojer, T. / Sasi, M. / Melaev, E. / Goldblum, A. / Zatsepin, M. / Lossos, A. / Alvarez, R. / Escriba, P.V. / Minaissan, B.A. / von Delft, F. / Kakhlon, O. / Yue, W.W.
履歴
登録2013年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22015年10月7日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME
B: 1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME
C: 1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,6373
ポリマ－241,6373
非ポリマー00
水10,989610
1
A: 1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5461
ポリマ－80,5461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5461
ポリマ－80,5461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5461
ポリマ－80,5461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.278, 164.538, 311.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 1,4-ALPHA-GLUCAN-BRANCHING ENZYME / BRANCHER ENZYME / GLYCOGEN-BRANCHING ENZYME / GBE1


分子量: 80545.703 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04446, 1,4-alpha-glucan branching enzyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 610 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 22% PEG 3350, 0.05M SODIUM SUCCINATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→91.3 Å / Num. obs: 78285 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.1 % / Biso Wilson estimate: 48.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3AMK

3amk


解像度: 2.75→91.303 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2251 3909 5 %
Rwork0.1845 --
obs0.1865 78216 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→91.303 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15453 0 0 610 16063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00315951
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75921638
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9985656
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042801
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7501-2.78360.34341340.26812585X-RAY DIFFRACTION98
2.7836-2.81890.31581370.26112647X-RAY DIFFRACTION100
2.8189-2.85590.30361450.2512607X-RAY DIFFRACTION100
2.8559-2.89510.29781230.24692662X-RAY DIFFRACTION100
2.8951-2.93640.29041340.24482645X-RAY DIFFRACTION100
2.9364-2.98030.32231280.23492632X-RAY DIFFRACTION100
2.9803-3.02680.24111270.23752620X-RAY DIFFRACTION100
3.0268-3.07650.28561510.22592637X-RAY DIFFRACTION100
3.0765-3.12950.25341450.22042604X-RAY DIFFRACTION100
3.1295-3.18640.28081310.21372639X-RAY DIFFRACTION99
3.1864-3.24770.25391550.20462651X-RAY DIFFRACTION100
3.2477-3.3140.24171450.2122594X-RAY DIFFRACTION100
3.314-3.38610.261340.20392658X-RAY DIFFRACTION100
3.3861-3.46480.28481490.20462655X-RAY DIFFRACTION100
3.4648-3.55150.24191310.19912640X-RAY DIFFRACTION100
3.5515-3.64750.23351160.19462653X-RAY DIFFRACTION100
3.6475-3.75490.23941740.18792642X-RAY DIFFRACTION100
3.7549-3.87610.22031550.18032624X-RAY DIFFRACTION100
3.8761-4.01460.20061580.16892639X-RAY DIFFRACTION100
4.0146-4.17530.20631260.15572672X-RAY DIFFRACTION100
4.1753-4.36540.21091440.13952672X-RAY DIFFRACTION100
4.3654-4.59550.16851250.14322666X-RAY DIFFRACTION100
4.5955-4.88340.1571500.13872637X-RAY DIFFRACTION99
4.8834-5.26040.18491530.14752658X-RAY DIFFRACTION100
5.2604-5.78970.22821310.16142684X-RAY DIFFRACTION100
5.7897-6.62730.19841490.17842712X-RAY DIFFRACTION100
6.6273-8.34880.1791220.19182763X-RAY DIFFRACTION100
8.3488-91.35290.20821370.18092809X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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