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万見
- PDB-6e88: Cryo-EM structure of C. elegans GDP-microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+88
タイトルCryo-EM structure of C. elegans GDP-microtubule
要素
  • Tubulin alpha-2 chain
  • Tubulin beta-2 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeletal protein
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / Neutrophil degranulation / meiotic spindle organization / embryo development ending in birth or egg hatching / centrosome localization / tubulin complex ...COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / Neutrophil degranulation / meiotic spindle organization / embryo development ending in birth or egg hatching / centrosome localization / tubulin complex / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / intracellular protein localization / mitotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha-2 chain / Tubulin beta-2 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Chaaban, S. / Jariwala, S. / Chieh-Ting, H. / Redemann, S. / Kollman, J. / Muller-Reichert, T. / Sept, D. / Bui, K.H. / Brouhard, G.J.
資金援助 カナダ, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-137055 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-148702 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)03791 カナダ
引用ジャーナル: Dev Cell / 年: 2018
タイトル: The Structure and Dynamics of C. elegans Tubulin Reveals the Mechanistic Basis of Microtubule Growth.
著者: Sami Chaaban / Shashank Jariwala / Chieh-Ting Hsu / Stefanie Redemann / Justin M Kollman / Thomas Müller-Reichert / David Sept / Khanh Huy Bui / Gary J Brouhard /
要旨: The dynamic instability of microtubules is a conserved and fundamental mechanism in eukaryotes. Yet microtubules from different species diverge in their growth rates, lattice structures, and ...The dynamic instability of microtubules is a conserved and fundamental mechanism in eukaryotes. Yet microtubules from different species diverge in their growth rates, lattice structures, and responses to GTP hydrolysis. Therefore, we do not know what limits microtubule growth, what determines microtubule structure, or whether the mechanisms of dynamic instability are universal. Here, we studied microtubules from the nematode C. elegans, which have strikingly fast growth rates and non-canonical lattices in vivo. Using a reconstitution approach, we discovered that C. elegans microtubules combine intrinsically fast growth with very frequent catastrophes. We solved the structure of C. elegans microtubules to 4.8 Å and discovered sequence divergence in the lateral contact loops, one of which is ordered in C. elegans but unresolved in other species. We provide direct evidence that C. elegans tubulin has a higher free energy in solution and propose a model wherein the ordering of lateral contact loops activates tubulin for growth.
履歴
登録2018年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _entity.formula_weight
改定 1.22020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9004
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-2 chain
B: Tubulin beta-2 chain
C: Tubulin alpha-2 chain
D: Tubulin beta-2 chain
H: Tubulin alpha-2 chain
J: Tubulin beta-2 chain
L: Tubulin alpha-2 chain
N: Tubulin beta-2 chain
I: Tubulin alpha-2 chain
K: Tubulin beta-2 chain
M: Tubulin alpha-2 chain
O: Tubulin beta-2 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)583,66824
ポリマ－577,87012
非ポリマー5,79812
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area50540 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area186980 Å2

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要素

#1: タンパク質
Tubulin alpha-2 chain


分子量: 48467.609 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 株: N2 / 参照: UniProt: P34690
#2: タンパク質
Tubulin beta-2 chain / Beta-2-tubulin


分子量: 47843.988 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 株: N2 / 参照: UniProt: P52275
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: microtubule / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: C. elegans microtubules polymerized in the presence of GTP
Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量値: 165 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 株: N2
緩衝液pH: 6.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 29.33 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16574 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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