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- PDB-6e7u: Heterodimer of the GluN1b-GluN2B NMDA receptor amino-terminal dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e7u
タイトルHeterodimer of the GluN1b-GluN2B NMDA receptor amino-terminal domains bound to allosteric inhibitor 93-31
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA Receptor / Ion channel / Allosteric modulation / Extracellular domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / cellular response to curcumin / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / auditory behavior / sensitization / response to other organism ...cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / cellular response to curcumin / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / auditory behavior / sensitization / response to other organism / response to hydrogen sulfide / dendritic branch / fear response / response to methylmercury / regulation of ARF protein signal transduction / apical dendrite / response to manganese ion / suckling behavior / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / response to carbohydrate / cellular response to lipid / cellular response to dsRNA / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of dendritic spine maintenance / response to amine / response to growth hormone / heterocyclic compound binding / response to glycoside / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of glutamate secretion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / response to zinc ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / small molecule binding / glycine binding / receptor clustering / startle response / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of MAPK cascade / regulation of postsynaptic membrane potential / behavioral response to pain / monoatomic cation transmembrane transport / action potential / response to electrical stimulus / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / associative learning / response to magnesium ion / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / glutamate receptor binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / ligand-gated monoatomic ion channel activity / response to mechanical stimulus / multicellular organismal response to stress / neuron development / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / behavioral fear response / monoatomic cation channel activity / synaptic cleft / response to fungicide / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to manganese ion / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / D2 dopamine receptor binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / response to cytokine / cell adhesion molecule binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / cellular response to forskolin / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / protein serine/threonine kinase binding / learning / response to nicotine / synaptic membrane / hippocampus development / response to cocaine / cellular response to amino acid stimulus / synaptic transmission, glutamatergic / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / response to calcium ion / regulation of synaptic plasticity
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HX7 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Regan, M.C. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)F32NS093753 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01MH085926 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural elements of a pH-sensitive inhibitor binding site in NMDA receptors
著者: Regan, M.C. / Furukawa, H.
履歴
登録2018年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,57527
ポリマ－168,8864
非ポリマー3,68823
水5,999333
1
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,74314
ポリマ－84,4432
非ポリマー2,30012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,83213
ポリマ－84,4432
非ポリマー1,38911
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)268.620, 59.595, 145.914
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.100, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPGLUGLUAA23 - 4061 - 384
21ASPASPGLUGLUCC23 - 4061 - 384
12PROPROMETMETBB32 - 3941 - 363
22PROPROMETMETDD32 - 3941 - 363

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.927918, -0.372767, -0.003586), (-0.370534, 0.923329, -0.100832), (0.040898, -0.092235, -0.994897)279.462555, 82.206673, 571.625793
3given(1), (1), (1)
4given(-0.932973, -0.359657, -0.014418), (-0.356268, 0.928411, -0.105475), (0.051321, -0.093269, -0.994317)284.366119, 82.354317, 569.91156

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要素

-
Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 43162.270 Da / 分子数: 2 / 断片: Extracellular residues 23-407 / 変異: N61Q, N371Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A0A1L8F5J9
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NR2B


分子量: 41280.820 Da / 分子数: 2 / 断片: Extracellular residues 32-394 / 変異: N348D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2b / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00960

-
糖 , 2種, 7分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 349分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Na
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-HX7 / N-{4-[(2S)-3-{butyl[2-(3,4-dichlorophenyl)ethyl]amino}-2-hydroxypropoxy]phenyl}methanesulfonamide


分子量: 489.456 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H30Cl2N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.72 % / 解説: Plates
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 3.0-3.5 M sodium formate, 0.1 M HEPES, 35 mM sodium chloride, 7 mM Tris-HCl, 50 uM Ifenprodil

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.262→35 Å / Num. obs: 92724 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 0.846 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.27-2.3231.09145350.4720.7231.3150.62597.3
2.32-2.362.90.88245230.5580.5951.0690.63896.9
2.36-2.412.80.72344850.6280.5010.8850.67696
2.41-2.463.20.65246120.7380.4240.7820.66199
2.46-2.513.50.58746360.7640.3660.6940.71199.5
2.51-2.573.50.50146470.8240.3120.5930.7399.5
2.57-2.633.60.40946430.8730.250.4810.76599.3
2.63-2.73.50.33746630.9010.2080.3970.7899.4
2.7-2.783.50.27846270.9230.1710.3280.85899.3
2.78-2.873.50.21846420.9560.1340.2570.8899.2
2.87-2.973.60.18146720.9580.1110.2130.96299.3
2.97-3.093.50.13746000.9740.0830.1610.99998.5
3.09-3.233.50.10945850.9770.0660.1281.1198.1
3.23-3.413.20.08446090.9830.0530.11.18497.5
3.41-3.623.30.07445810.9850.0460.0871.08698.1
3.62-3.93.80.06447220.9910.0380.0751.04999.8
3.9-4.293.70.05547170.9920.0330.0640.9899.2
4.29-4.913.60.04847050.9940.0290.0560.88599.1
4.91-6.183.50.03846860.9960.0230.0440.75898.6
6.18-353.40.02148340.9990.0120.0240.42998

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QEL

3qel


解像度: 2.27→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 14.645 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.316 / ESU R Free: 0.229
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2367 3926 5 %RANDOM
Rwork0.2024 ---
obs0.2041 74940 82.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 97.46 Å2 / Biso mean: 39.604 Å2 / Biso min: 10.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20.56 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.27→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10977 0 221 333 11531
Biso mean--57.22 33.84 -
残基数----1435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01911446
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0210442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.3451.97415607
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.412324134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.45151427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.9924.295461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.718151800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2941553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0340.21824
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.020.02112621
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022266
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.5

Ens-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
1A27052.07
2B26991.82
LS精密化 シェル解像度: 2.267→2.326 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 75 -
Rwork0.321 1456 -
all-1531 -
obs--21.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1612-0.49070.63241.5738-0.7483.183-0.17420.19430.205-0.0078-0.00510.0022-0.13830.13820.17930.0396-0.0581-0.02790.11720.0040.0634189.0942-61.8455270.8734
22.6530.81290.53752.11230.21792.4874-0.126-0.27560.15750.302-0.00790.1653-0.348-0.18530.13390.18680.0425-0.02570.0727-0.02490.0324183.8618-54.5993304.0528
31.49760.14290.89693.15910.872.7302-0.0191-0.1041-0.07620.46170.00640.09040.0016-0.20360.01270.18310.0086-0.04430.07060.0760.135125.4829-71.6465313.6289
43.4013-0.48420.75251.0874-0.24071.5709-0.03440.43810.0249-0.12550.0428-0.1534-0.04670.2699-0.00840.09750.0029-0.03520.2422-0.01790.0937128.7822-66.0896280.3876
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 507
2X-RAY DIFFRACTION2B32 - 502
3X-RAY DIFFRACTION3C23 - 502
4X-RAY DIFFRACTION4D32 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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