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万見
- PDB-6e7c: 14-pf 3-start GMPCPP-human alpha1B/beta2B microtubules -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e7c
タイトル14-pf 3-start GMPCPP-human alpha1B/beta2B microtubules
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cytoskeleton / microtubules / recombinant human tubulin / tubulin isotype
機能・相同性
機能・相同性情報


Post-chaperonin tubulin folding pathway / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Cargo trafficking to the periciliary membrane / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / positive regulation of axon guidance ...Post-chaperonin tubulin folding pathway / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Cargo trafficking to the periciliary membrane / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / positive regulation of axon guidance / Kinesins / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / sperm principal piece / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / intercellular bridge / sperm end piece / Recycling pathway of L1 / RHOH GTPase cycle / ciliary tip / RHO GTPases activate IQGAPs / cytoplasmic microtubule / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / microtubule-based process / Activation of AMPK downstream of NMDARs / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / neuron migration / cerebral cortex development / RHO GTPases Activate Formins / microtubule cytoskeleton organization / PKR-mediated signaling / mitotic spindle / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / HCMV Early Events / Aggrephagy / microtubule cytoskeleton / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / mitotic cell cycle / neuron differentiation / cilium / double-stranded RNA binding / microtubule / cell division / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / GTPase activity / GTP binding / structural molecule activity / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Ti, S.C. / Alushin, G.M. / Kapoor, T.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM65933 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)7DP5OD017885 米国
引用ジャーナル: Dev Cell / 年: 2018
タイトル: Human β-Tubulin Isotypes Can Regulate Microtubule Protofilament Number and Stability.
著者: Shih-Chieh Ti / Gregory M Alushin / Tarun M Kapoor /
要旨: Cell biological studies have shown that protofilament number, a fundamental feature of microtubules, can correlate with the expression of different tubulin isotypes. However, it is not known if ...Cell biological studies have shown that protofilament number, a fundamental feature of microtubules, can correlate with the expression of different tubulin isotypes. However, it is not known if tubulin isotypes directly control this basic microtubule property. Here, we report high-resolution cryo-EM reconstructions (3.5-3.65 Å) of purified human α1B/β3 and α1B/β2B microtubules and find that the β-tubulin isotype can determine protofilament number. Comparisons of atomic models of 13- and 14-protofilament microtubules reveal how tubulin subunit plasticity, manifested in "accordion-like" distributed structural changes, can accommodate distinct lattice organizations. Furthermore, compared to α1B/β3 microtubules, α1B/β2B filaments are more stable to passive disassembly and against depolymerization by MCAK or chTOG, microtubule-associated proteins with distinct mechanisms of action. Mixing tubulin isotypes in different proportions results in microtubules with protofilament numbers and stabilities intermediate to those of isotypically pure filaments. Together, our findings indicate that microtubule protofilament number and stability can be controlled through β-tubulin isotype composition.
履歴
登録2018年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _entity.formula_weight
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8998
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8998
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Tubulin beta-2B chain
A: Tubulin alpha-1B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,6766
ポリマ－96,5832
非ポリマー1,0934
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 47917.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB2B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BVA1
#2: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 48665.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBA1B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P68363
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: 14-pf 3-start GMPCPP-human alpha1B/beta2B microtubule decorated with kinesin-1 motor domain
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Pseudo-helical microtubule lattice
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.6 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 2-50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10SPARX初期オイラー角割当
11FREALIGN9.11最終オイラー角割当
13FREALIGN9.11３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.71 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.759 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46624 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 3JAT

3jat


Accession code: 3JAT / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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