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- PDB-6e5w: Crystal structure of human cellular retinol binding protein 3 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e5w
タイトルCrystal structure of human cellular retinol binding protein 3 in complex with abnormal-cannabidiol (abn-CBD)
要素Retinol-binding protein 5
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / vitamin A / retinol / abn-CBD / abnormal cannabidiol / cellular retinol-binding protein / CRBP3
機能・相同性
機能・相同性情報


retinoid binding / retinal binding / retinol binding / fatty acid transport / fatty acid binding / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HVD / Retinol-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Silvaroli, J.A. / Banerjee, S. / Kiser, P.D. / Golczak, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)EY023948 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Abnormal Cannabidiol Modulates Vitamin A Metabolism by Acting as a Competitive Inhibitor of CRBP1.
著者: Silvaroli, J.A. / Widjaja-Adhi, M.A.K. / Trischman, T. / Chelstowska, S. / Horwitz, S. / Banerjee, S. / Kiser, P.D. / Blaner, W.S. / Golczak, M.
履歴
登録2018年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.22019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinol-binding protein 5
B: Retinol-binding protein 5
C: Retinol-binding protein 5
D: Retinol-binding protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,30612
ポリマ－65,6794
非ポリマー1,6268
水3,747208
1
A: Retinol-binding protein 5
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 16.8 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8263
ポリマ－16,4201
非ポリマー4072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Retinol-binding protein 5
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 16.8 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8263
ポリマ－16,4201
非ポリマー4072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Retinol-binding protein 5
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 16.8 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8263
ポリマ－16,4201
非ポリマー4072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Retinol-binding protein 5
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 16.8 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8263
ポリマ－16,4201
非ポリマー4072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.460, 127.510, 160.229
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Retinol-binding protein 5 / Cellular retinol-binding protein III / CRBP-III / HRBPiso


分子量: 16419.840 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBP5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P82980
#2: 化合物
ChemComp-HVD / (1'R,2'R)-5'-methyl-6-pentyl-2'-(prop-1-en-2-yl)-1',2',3',4'-tetrahydro[1,1'-biphenyl]-2,4-diol / アブノ-マルカンナビジオ-ル


分子量: 314.462 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.78 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.2M sodium malonate, pH 5.0 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→99.8 Å / Num. obs: 27540 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rpim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 3005 / CC1/2: 0.8 / Rpim(I) all: 0.61 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GGL

1ggl


解像度: 2.5→99.773 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2377 1371 5 %
Rwork0.1886 --
obs0.1911 27415 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→99.773 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4405 0 116 208 4729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124609
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2396218
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9182732
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058671
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007786
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.58940.34051350.25282493X-RAY DIFFRACTION100
2.5894-2.69310.27051390.24032589X-RAY DIFFRACTION100
2.6931-2.81570.32351250.22612543X-RAY DIFFRACTION100
2.8157-2.96410.30861330.2242583X-RAY DIFFRACTION100
2.9641-3.14990.25111400.21752594X-RAY DIFFRACTION100
3.1499-3.39310.2221330.20042591X-RAY DIFFRACTION100
3.3931-3.73450.23811320.1722607X-RAY DIFFRACTION100
3.7345-4.27490.21441410.16012599X-RAY DIFFRACTION100
4.2749-5.38590.17311340.1382676X-RAY DIFFRACTION100
5.3859-99.85220.21981590.18662769X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 37.6182 Å / Origin y: 0.2439 Å / Origin z: 18.3736 Å
111213212223313233
T0.182 Å2-0.0319 Å2-0.0298 Å2-0.1939 Å20.012 Å2--0.117 Å2
L0.1563 °20.0015 °2-0.0125 °2-0.0704 °2-0.1844 °2--1.4157 °2
S-0.0662 Å °-0.0176 Å °0.0268 Å °0.0053 Å °0.0101 Å °0.0142 Å °0.0262 Å °0.0639 Å °0.0463 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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