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- PDB-6e4o: Structure of apo T. brucei RRM: P4(1)2(1)2 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e4o
タイトルStructure of apo T. brucei RRM: P4(1)2(1)2 form
要素RNA-binding protein, putative
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial mRNA processing / mitochondrial mRNA editing complex / kinetoplast / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / RNA processing / mRNA binding / mitochondrion / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: The RRM of the kRNA-editing protein TbRGG2 uses multiple surfaces to bind and remodel RNA.
著者: Travis, B. / Shaw, P.L.R. / Liu, B. / Ravindra, K. / Iliff, H. / Al-Hashimi, H.M. / Schumacher, M.A.
履歴
登録2018年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein, putative
B: RNA-binding protein, putative
C: RNA-binding protein, putative
D: RNA-binding protein, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1954
ポリマ－31,1954
非ポリマー00
水5,873326
1
A: RNA-binding protein, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7991
ポリマ－7,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RNA-binding protein, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7991
ポリマ－7,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: RNA-binding protein, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7991
ポリマ－7,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: RNA-binding protein, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7991
ポリマ－7,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.100, 72.100, 118.724
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-332-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
RNA-binding protein, putative


分子量: 7798.736 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q389P7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.2-1.4 M trisodium citrate, HEPES buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→38.676 Å / Num. obs: 28420 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.035 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.97 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / CC1/2: 0.977 / Rpim(I) all: 0.208 / Rsym value: 0.212 / % possible all: 80.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6E4N

6e4n


解像度: 1.8→38.676 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1968 2000 7.04 %
Rwork0.1651 --
obs0.1674 28420 95.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / Bsol: 40.113 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 89.64 Å2 / Biso mean: 23.49 Å2 / Biso min: 6.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4723 Å20 Å2-0 Å2
2--2.4723 Å20 Å2
3----4.9445 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→38.676 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2167 0 0 326 2493
Biso mean---33.75 -
残基数----280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062202
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.892977
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059346
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003386
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.706784
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.86430.26311530.25672032218576
1.8643-1.9390.26091860.20472450263690
1.939-2.02720.20652000.17282634283497
2.0272-2.13410.18722060.16132724293099
2.1341-2.26780.21122060.153627262932100
2.2678-2.44290.21452070.164227342941100
2.4429-2.68870.21562080.170927452953100
2.6887-3.07760.21512080.17052757296599
3.0776-3.87680.17052100.14332764297498
3.8768-38.68520.16742160.16212854307096
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.5625 Å / Origin y: -4.4708 Å / Origin z: -0.5355 Å
111213212223313233
T0.1144 Å2-0.0089 Å2-0.0154 Å2-0.0458 Å2-0.0138 Å2--0.0771 Å2
L0.2821 °2-0.1637 °20.1095 °2-0.3753 °2-0.5917 °2--1.0439 °2
S0.0253 Å °0.0215 Å °-0.0088 Å °-0.0877 Å °0.0234 Å °0.0189 Å °0.2414 Å °-0.0016 Å °0.0771 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA199 - 269
2X-RAY DIFFRACTION1allB199 - 267
3X-RAY DIFFRACTION1allC202 - 267
4X-RAY DIFFRACTION1allD200 - 267
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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