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- PDB-6e2j: Crystal structure of the heterocomplex between human keratin 1 co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e2j
タイトルCrystal structure of the heterocomplex between human keratin 1 coil 1B containing S233L mutation and wild-type human keratin 10 coil 1B
要素
  • Keratin, type I cytoskeletal 10
  • Keratin, type II cytoskeletal 1
キーワードPROTEIN FIBRIL / intermediate filament / keratin / coiled-coil / skin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of epidermis development / structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / complement activation, lectin pathway / intermediate filament organization / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / protein heterotetramerization ...positive regulation of epidermis development / structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / complement activation, lectin pathway / intermediate filament organization / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / protein heterotetramerization / intermediate filament / keratinization / epidermis development / establishment of skin barrier / regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / epithelial cell differentiation / fibrinolysis / negative regulation of inflammatory response / signaling receptor activity / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / response to oxidative stress / cytoskeleton / blood microparticle / protein heterodimerization activity / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Keratin type II cytoskeletal 1, tail / Keratin type II cytoskeletal 1 tail / Keratin, type I / Keratin, type II / Keratin type II head / Keratin type II head / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain ...Keratin type II cytoskeletal 1, tail / Keratin type II cytoskeletal 1 tail / Keratin, type I / Keratin, type II / Keratin type II head / Keratin type II head / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Keratin, type II cytoskeletal 1 / Keratin, type I cytoskeletal 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.386 Å
データ登録者Eldirany, S.A. / Lomakin, I.B. / Bunick, C.G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)K08-AR070290 米国
Other privateFoundation for Ichthyosis & Related Skin Types 米国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2019
タイトル: Human keratin 1/10-1B tetramer structures reveal a knob-pocket mechanism in intermediate filament assembly.
著者: Eldirany, S.A. / Ho, M. / Hinbest, A.J. / Lomakin, I.B. / Bunick, C.G.
履歴
登録2018年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Keratin, type II cytoskeletal 1
B: Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2966
ポリマ－24,9122
非ポリマー3844
水1,08160
1
A: Keratin, type II cytoskeletal 1
B: Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子

A: Keratin, type II cytoskeletal 1
B: Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,59212
ポリマ－49,8244
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
Buried area17070 Å2
ΔGint-238 kcal/mol
Surface area26420 Å2
手法PISA
2
A: Keratin, type II cytoskeletal 1
B: Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子

A: Keratin, type II cytoskeletal 1
B: Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子

A: Keratin, type II cytoskeletal 1
B: Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子

A: Keratin, type II cytoskeletal 1
B: Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,18424
ポリマ－99,6478
非ポリマー1,53716
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/31
Buried area39160 Å2
ΔGint-506 kcal/mol
Surface area47830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.296, 93.296, 124.742
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-416-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Keratin, type II cytoskeletal 1 / 67 kDa cytokeratin / Cytokeratin-1 / CK-1 / Hair alpha protein / Keratin-1 / K1 / Type-II keratin Kb1


分子量: 12790.273 Da / 分子数: 1 / 変異: S233L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRT1, KRTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04264
#2: タンパク質 Keratin, type I cytoskeletal 10 / Cytokeratin-10 / CK-10 / Keratin-10 / K10


分子量: 12121.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRT10, KPP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13645
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris, 1.5 M ammonium sulfate, 12% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.386→50 Å / Num. obs: 13342 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 67.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 1.061 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.39-2.43100.9696340.7870.3091.0190.72799.5
2.43-2.4810.90.9046610.7930.2790.9480.747100
2.48-2.5211.70.896470.8350.2690.9310.766100
2.52-2.5711.30.726260.9090.2220.7540.806100
2.57-2.6313.60.7116560.8880.20.740.793100
2.63-2.6914.40.556560.9360.150.570.859100
2.69-2.7614.10.5046550.9470.140.5240.92100
2.76-2.8314.30.4176660.9640.1160.4330.97100
2.83-2.9214.20.3346480.980.0920.3461.11100
2.92-3.0113.90.3086520.970.0870.3211.15799.8
3.01-3.1212.80.276630.9750.0790.2811.131100
3.12-3.2413.60.2366550.9770.0670.2461.229100
3.24-3.3914.70.2026550.9880.0550.211.247100
3.39-3.5714.50.1776660.9890.0480.1841.264100
3.57-3.7914.20.1586690.9910.0440.1641.314100
3.79-4.0913.30.1366790.9920.0390.1421.21199.9
4.09-4.513.90.136790.9920.0370.1351.21299.9
4.5-5.1514.30.1216840.9960.0350.1261.199100
5.15-6.4813.10.1297080.9940.0370.1341.1399.9
6.48-5012.20.0977830.9980.0290.1021.09699.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.386→46.648 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2943 699 5.26 %
Rwork0.2711 --
obs0.2723 13278 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 345.49 Å2 / Biso mean: 106.3133 Å2 / Biso min: 51.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.386→46.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1743 0 20 60 1823
Biso mean--164.14 91.8 -
残基数----211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041783
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5872400
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005315
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4081117
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3856-2.56970.37181330.34912403253698
2.5697-2.82830.40681310.360324912622100
2.8283-3.23750.39021370.351124872624100
3.2375-4.07850.30551410.270225302671100
4.0785-46.65690.24721570.23372668282599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.04971.23410.80610.46050.61780.9058-0.10580.94510.44651.0281-0.02941.7106-0.2921-0.80780.46430.59830.22660.23051.06660.37431.216-33.344667.251917.5596
25.0631-1.1122-3.73816.22475.64087.0924-0.1261-2.0028-0.48120.71011.30160.3452-0.22540.1723-1.90340.6899-0.04240.1961.13130.1751.141-20.717760.113713.7148
37.2277-5.5095-2.543410.031-0.55394.7470.76950.80590.1817-1.0362-0.5725-0.7361-0.2907-0.0205-0.60850.52410.1314-0.00860.8095-0.00060.6599-5.369347.047510.2216
42.42431.6850.01657.9828-4.42833.17240.96180.89041.1836-1.8491-1.1728-1.16580.8764-0.3279-0.15970.95210.34060.31511.0322-0.08661.1569.634735.38269.7723
53.4011-4.9182-1.25437.41561.53152.0251.46311.10221.0783-1.6646-0.7186-0.5238-0.0413-0.2998-0.39050.56770.15950.06631.0208-0.10190.619218.93927.21619.9316
64.4527-3.4740.76563.9633-0.41611.1469-0.2851-0.8129-1.09990.41440.56210.10080.35390.1182-0.09090.4940.17220.01610.8216-0.22620.480145.842314.891512.1332
78.71112.37232.14948.822-0.12014.39040.3978-0.8443-1.59691.2712-0.2424-0.03260.6491-0.43660.07760.60160.4625-0.1780.8866-0.47350.788572.42685.965313.7382
83.6706-3.41983.52461.9946-6.20444.77620.71290.01330.6978-0.4124-1.4959-2.57180.48462.19020.95980.8770.3216-0.34931.2047-0.24361.26183.46971.409513.7448
90.9859-0.44630.42230.2042-0.00625.44080.234-0.2706-1.1394-0.35970.15130.93540.54630.699-0.64111.03721.1515-1.04352.5682-0.66471.975990.576-3.990813.9034
109.51342.2411.99448.818-3.97892.99420.2816-2.862-1.2693-1.48940.41061.23830.5438-3.02220.57230.7595-0.05030.08671.91550.45331.475-41.228761.012417.0706
111.0473-0.47660.81780.83770.62813.4837-0.2083-1.07460.6870.71730.12641.14660.6658-0.7377-0.14660.77740.11230.32351.10230.44791.592-30.069454.843319.1092
127.9895-3.00270.23755.64771.91772.7260.5787-0.61290.3778-0.24290.2482-0.17280.0927-0.0145-0.89380.63960.07760.11450.87440.09020.5289-8.198945.893218.9405
134.7397-0.44850.9261.90661.29231.0950.19590.04162.3503-2.13670.5733-2.0521-1.0020.2773-0.71560.62830.10120.3350.8851-0.37711.622518.361436.024314.7386
145.19320.666-4.39182.5020.74686.2155-0.19180.60254.27260.30380.9637-0.5440.5253-1.2465-0.44890.60720.06960.0271.0084-0.11870.984934.533427.91678.5687
152.2626-2.418-1.29643.54050.43069.22530.6546-1.4061.1095-0.39830.06340.1418-0.20510.3013-0.36390.43070.02510.01570.8859-0.14220.712746.167320.85755.308
167.6005-3.0929-0.96766.8953-0.4771.3050.75010.7469-0.0023-1.3648-0.0776-0.2999-0.0495-0.1795-0.57320.43310.03780.00020.9947-0.31880.630261.98118.51313.4525
170.5815-1.26660.35973.1163-1.30482.88890.76481.0352-0.56820.36940.252-2.58011.88562.0711-0.34630.31110.8464-0.37490.8558-0.83861.793376.136-2.88836.1846
184.48463.5516-0.69158.4447-6.65456.7269-1.96520.2366-1.5493-0.6939-2.5380.38720.5756-2.76963.23981.54570.09580.42721.4519-0.15431.568984.3432-9.70946.1697
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 225:238)A225 - 238
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 239:244)A239 - 244
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 245:264)A245 - 264
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 265:270)A265 - 270
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 271:281)A271 - 281
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 282:309)A282 - 309
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 310:319)A310 - 319
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 320:325)A320 - 325
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 326:331)A326 - 331
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 193:199)B193 - 199
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 200:210)B200 - 210
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 211:230)B211 - 230
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 231:248)B231 - 248
14X-RAY DIFFRACTION14(chain B and resid 249:256)B249 - 256
15X-RAY DIFFRACTION15(chain B and resid 257:267)B257 - 267
16X-RAY DIFFRACTION16(chain B and resid 268:282)B268 - 282
17X-RAY DIFFRACTION17(chain B and resid 283:291)B283 - 291
18X-RAY DIFFRACTION18(chain B and resid 292:296)B292 - 296

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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