[日本語] English
万見
- PDB-6duv: Crystal structure of the second bromodomain of human BRD4 in comp... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6duv
タイトルCrystal structure of the second bromodomain of human BRD4 in complex with MS417 inhibitor
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードPROTEIN BINDING/Inhibitor / protein-small molecule inhibitor complex / PROTEIN BINDING / PROTEIN BINDING-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / histone binding / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0S6 / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Babault, N. / Zhou, M.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01HG004508 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Role of Bound Water Molecules in Differential Recognition of Di-Acetylated Histone Peptides by the BRD4 Bromodomains
著者: Babault, N. / Zhang, Q. / Zhang, G. / Zhou, M.M. / Zeng, L.
履歴
登録2018年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,75412
ポリマ－26,0742
非ポリマー1,67910
水3,423190
1
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9915
ポリマ－13,0371
非ポリマー9544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7627
ポリマ－13,0371
非ポリマー7256
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.580, 74.580, 111.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 350 through 355 or resid 357...
21(chain B and (resid 350 through 355 or resid 357...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALLYSLYS(chain A and (resid 350 through 355 or resid 357...AA350 - 3554 - 9
12CYSCYSLEULEU(chain A and (resid 350 through 355 or resid 357...AA357 - 38711 - 41
13ASPASPPHEPHE(chain A and (resid 350 through 355 or resid 357...AA389 - 42643 - 80
14ASNASNPROPRO(chain A and (resid 350 through 355 or resid 357...AA428 - 43582 - 89
15HISHISALAALA(chain A and (resid 350 through 355 or resid 357...AA437 - 44391 - 97
16LYSLYSPROPRO(chain A and (resid 350 through 355 or resid 357...AA445 - 45899 - 112
21VALVALLYSLYS(chain B and (resid 350 through 355 or resid 357...BB350 - 3554 - 9
22CYSCYSLEULEU(chain B and (resid 350 through 355 or resid 357...BB357 - 38711 - 41
23ASPASPPHEPHE(chain B and (resid 350 through 355 or resid 357...BB389 - 42643 - 80
24ASNASNPROPRO(chain B and (resid 350 through 355 or resid 357...BB428 - 43582 - 89
25HISHISALAALA(chain B and (resid 350 through 355 or resid 357...BB437 - 44391 - 97
26LYSLYSPROPRO(chain B and (resid 350 through 355 or resid 357...BB445 - 45899 - 112

-
要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 13037.170 Da / 分子数: 2 / 断片: BRD4 second bromodomain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-0S6 / methyl [(6S)-4-(4-chlorophenyl)-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetate


分子量: 414.908 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H19ClN4O2S
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細only one domain crystallized at the N-terminus and the C-terminus has been either cleaved or ...only one domain crystallized at the N-terminus and the C-terminus has been either cleaved or disorder in the crystal
配列の詳細The following sequence was probably cleaved during crystallization ...The following sequence was probably cleaved during crystallization DEPEEPVVAVSSPAVPPPTKVVAPPSSSDSSSDSSSDSDSSTDDSEEE RAQRLAELQEQLKAVHEQLAALSQPQQNKPKKKEKDKKEKKKEKHKRKEEVEENKKSKAKEPPPKKTKKNNSSNSNVSKK EPAPMKSKPPPTYESEEEDKCKPMSYEEKRQLSLDINKLPGEKLGRVVHIIQSREPSLKNSNPDEIEIDFETLKPSTLRE LERYVTSCLRKKRKPQAEKVDVIAGSS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.16 % / Mosaicity: 0.78 °
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 10.5
詳細: 2.0 Ammonium Sulfate, 0.2 M Lithium Sulfate, CAPS pH10.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→64.588 Å / Num. obs: 33150 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 23.22 Å2 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.071 / Rsym value: 0.068 / Net I/av σ(I): 8.8 / Net I/σ(I): 20.8 / Num. measured all: 327247
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.96.50.5021.52757542300.2060.5450.5023.386.8
1.9-2.0190.3612.14069345170.1250.3830.3615.897.9
2.01-2.1510.70.2333.34660543390.0740.2450.23310.1100
2.15-2.3210.80.164.74376040690.0510.1680.1614.4100
2.32-2.5510.80.1136.64034437520.0360.1190.11318.4100
2.55-2.8510.70.088.93650134020.0250.0840.0825.7100
2.85-3.2910.70.05711.63232530290.0180.060.05735.1100
3.29-4.0310.60.04215.22731025810.0130.0440.04248.6100
4.03-5.6910.30.03517.12100520420.0110.0370.03550.8100
5.69-42.1969.40.0318.51112911890.010.0320.0344.999.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.8→42.196 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.188 1682 5.08 %
Rwork0.1602 31427 -
obs0.1616 33109 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.02 Å2 / Biso mean: 30.0653 Å2 / Biso min: 10.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→42.196 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1785 0 112 190 2087
Biso mean--26.67 37.22 -
残基数----219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071987
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6252677
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2111645
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A978X-RAY DIFFRACTION4.878TORSIONAL
12B978X-RAY DIFFRACTION4.878TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8001-1.85310.22471140.23552222233684
1.8531-1.91290.23931350.20822405254091
1.9129-1.98120.21351340.18892576271098
1.9812-2.06060.20331360.161226432779100
2.0606-2.15430.16141410.157126492790100
2.1543-2.26790.17891410.157726762817100
2.2679-2.410.21421460.159826492795100
2.41-2.5960.20251570.160126402797100
2.596-2.85720.19191490.163326962845100
2.8572-3.27060.18261430.166426852828100
3.2706-4.120.17291430.143227232866100
4.12-42.20780.17951430.152728633006100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6124-0.21980.14070.9332-0.52520.9416-0.05180.1640.0032-0.11990.09390.1136-0.06830.0382-0.00010.1439-0.0230.00090.1441-0.01510.1412-40.305414.59677.4084
20.2231-0.1623-0.10491.1662-0.28340.49810.05290.05670.0078-0.05390.01780.03880.2630.04480.00010.18530.0157-0.02160.14070.00030.1564-36.539.78686.6361
30.6867-0.08590.05750.6693-0.62770.6138-0.0229-0.12040.0269-0.1829-0.08-0.37460.16380.1577-0.06290.21980.05170.00010.17230.00880.2528-23.2495-8.069611.6425
41.2201-0.2047-0.0341.7003-0.65090.4965-0.0595-0.03530.1191-0.4891-0.0237-0.19180.00820.0372-0.02470.2480.04020.0290.125-0.00260.1685-26.1475-2.986.9988
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 349 through 399 )A349 - 399
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 400 through 458 )A400 - 458
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 350 through 389 )B350 - 389
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 390 through 458 )B390 - 458

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る