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- PDB-6du2: Structure of Scp1 D96N bound to REST-pS861/4 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6du2
タイトルStructure of Scp1 D96N bound to REST-pS861/4 peptide
要素
  • REST-pS861/4
  • carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 isoform X2
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / Phosphatase / Transcription Factor / Phosphorylation / Neurogenesis / HYDROLASE / HYDROLASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dense core granule biogenesis / negative regulation of amniotic stem cell differentiation / modification of synaptic structure / myosin phosphatase activity / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / Regulation of NPAS4 gene transcription / cellular response to electrical stimulus / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation ...negative regulation of dense core granule biogenesis / negative regulation of amniotic stem cell differentiation / modification of synaptic structure / myosin phosphatase activity / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / Regulation of NPAS4 gene transcription / cellular response to electrical stimulus / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / neuronal stem cell population maintenance / cardiac muscle cell myoblast differentiation / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / NGF-stimulated transcription / auditory receptor cell stereocilium organization / positive regulation of programmed cell death / nervous system process / cellular response to glucocorticoid stimulus / neuromuscular process controlling balance / regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of neuron differentiation / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / cellular response to stress / positive regulation of stem cell population maintenance / somatic stem cell population maintenance / host-mediated suppression of viral transcription / hematopoietic progenitor cell differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / transcription repressor complex / positive regulation of neuron differentiation / negative regulation of miRNA transcription / response to ischemia / Regulation of PTEN gene transcription / HDACs deacetylate histones / negative regulation of insulin secretion / negative regulation of neurogenesis / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / Potential therapeutics for SARS / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
REST-like, C2H2-type zinc finger / Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / : / HAD superfamily/HAD-like ...REST-like, C2H2-type zinc finger / Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / : / HAD superfamily/HAD-like / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
protein-serine/threonine phosphatase / protein-serine/threonine phosphatase / RE1-silencing transcription factor
類似検索 - 構成要素
生物種Erinaceus europaeus (ナミハリネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Burkholder, N.T. / Mayfield, J.E. / Yu, X. / Irani, S. / Arce, D.K. / Jiang, F. / Matthews, W. / Xue, Y. / Zhang, Y.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM104896-01A1 米国
Robert A. Welch FoundationF-1778 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Phosphatase activity of small C-terminal domain phosphatase 1 (SCP1) controls the stability of the key neuronal regulator RE1-silencing transcription factor (REST).
著者: Burkholder, N.T. / Mayfield, J.E. / Yu, X. / Irani, S. / Arce, D.K. / Jiang, F. / Matthews, W.L. / Xue, Y. / Zhang, Y.J.
履歴
登録2018年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 isoform X2
B: carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 isoform X2
C: REST-pS861/4
D: REST-pS861/4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4016
ポリマ－44,3524
非ポリマー492
水18010
1
A: carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 isoform X2
C: REST-pS861/4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2003
ポリマ－22,1762
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9180 Å2
手法PISA
2
B: carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 isoform X2
D: REST-pS861/4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2003
ポリマ－22,1762
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.335, 78.568, 62.883
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.130, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 isoform X2


分子量: 20738.607 Da / 分子数: 2 / 変異: D96N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Erinaceus europaeus (ナミハリネズミ)
遺伝子: CTDSP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A1S2ZIN9, UniProt: A0A1S2ZIM2*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド REST-pS861/4


分子量: 1437.400 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13127*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 30% PEG 3350 0.2 M Magnesium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97648 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 19287 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Χ2: 1.24 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 70073
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.5430.4868150.848184.3
2.54-2.593.10.5288950.86192.5
2.59-2.643.30.4899280.966193.9
2.64-2.693.40.4499360.853198.7
2.69-2.753.60.4279850.954199.6
2.75-2.823.60.419640.9461100
2.82-2.893.80.3349740.9541100
2.89-2.963.80.30110120.9331100
2.96-3.053.80.2329550.9911100
3.05-3.153.80.1999671.0851100
3.15-3.263.80.1759721.1931100
3.26-3.393.80.1449731.211100
3.39-3.553.80.1249881.311100
3.55-3.733.80.1079761.451100
3.73-3.973.80.0929861.6361100
3.97-4.273.70.089741.8811100
4.27-4.73.70.0689871.8311100
4.7-5.383.70.0599801.4881100
5.38-6.783.70.0569991.1671100
6.78-503.70.04910211.824199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→39.46 Å / 交差検証法: THROUGHOUT /
反射数%反射
obs19286 98.5 %
原子変位パラメータBiso max: 111.74 Å2 / Biso mean: 48.3851 Å2 / Biso min: 25.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2999 0 2 10 3011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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