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- PDB-6dqg: Human glutamate dehydrogenase, H454Y mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dqg
タイトルHuman glutamate dehydrogenase, H454Y mutant
要素Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / Glutamate / dehydrogenase / insulin / hyperinsulinism
機能・相同性
機能・相同性情報


L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glutamate catabolic process / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamine metabolic process ...L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glutamate catabolic process / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamine metabolic process / NAD+ binding / Mitochondrial protein degradation / substantia nigra development / ADP binding / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / mitochondrial matrix / GTP binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Smith, T.J.
引用ジャーナル: Proteins / : 2019
タイトル: Glutamate dehydrogenase: Structure of a hyperinsulinism mutant, corrections to the atomic model, and insights into a regulatory site.
著者: Nassar, O.M. / Li, C. / Stanley, C.A. / Pettitt, B.M. / Smith, T.J.
履歴
登録2018年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
B: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
C: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
D: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
E: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
F: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,24421
ポリマ-330,8206
非ポリマー1,42515
4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36460 Å2
ΔGint-218 kcal/mol
Surface area103420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.803, 98.380, 124.300
Angle α, β, γ (deg.)85.940, 69.350, 61.000
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D
51chain E
61chain F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Auth seq-ID: 10 - 505 / Label seq-ID: 1 - 496

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB
3chain CCC
4chain DDD
5chain EEE
6chain FFF

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要素

#1: タンパク質
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / GDH 1


分子量: 55136.641 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 63-558 / 変異: H454Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLUD1, GLUD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00367, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.68 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Reservoir: 10% w/v PEG8000, 0.1 M sodium chloride, 1.3% w/v octyl-b-glucopyranoside, 7.5% v/v MPD, 0.1 M sodium phosphate, pH 6.8, 1 mM sodium azide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5406 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5406 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→29.775 Å / Num. obs: 98035 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 2.2 % / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル最高解像度: 2.7 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→29.775 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 32.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2787 4607 5.07 %
Rwork0.2406 --
obs0.2425 90875 88.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 156.94 Å2 / Biso mean: 61.7848 Å2 / Biso min: 15.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→29.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23256 0 75 260 23591
Biso mean--66.92 45.24 -
残基数----2976
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00823820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94932160
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0513456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074188
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.17514250
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3876X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.064
12B3876X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.064
13C3876X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
14D3876X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
15E3876X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.058
16F3876X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7001-2.73080.33251340.28622001213562
2.7308-2.76290.39741110.28922372248373
2.7629-2.79650.39751170.29332441255876
2.7965-2.83190.32911350.28062563269878
2.8319-2.86910.32631530.27062567272081
2.8691-2.90840.34861480.26772620276881
2.9084-2.94990.3051260.27372638276482
2.9499-2.99390.34831270.28052742286984
2.9939-3.04070.36291400.28472758289884
3.0407-3.09050.38211430.28392753289685
3.0905-3.14370.36031580.27162776293487
3.1437-3.20080.30981250.28092844296986
3.2008-3.26230.35361520.29232834298688
3.2623-3.32880.32281470.28332901304890
3.3288-3.40110.33671530.2732926307991
3.4011-3.48010.30291590.2713001316092
3.4801-3.5670.31821630.26873002316593
3.567-3.66320.27991420.25763043318593
3.6632-3.77080.28651560.24083022317894
3.7708-3.89230.2741630.25373083324694
3.8923-4.03110.27581560.24653047320395
4.0311-4.19210.2711600.24283085324596
4.1921-4.38230.2831790.23973124330396
4.3823-4.61250.25791770.2143111328897
4.6125-4.90030.24841950.21523134332997
4.9003-5.27680.26051770.21513151332897
5.2768-5.80420.27581900.23033165335598
5.8042-6.6360.23011690.22683181335099
6.636-8.33020.19831510.18793223337499
8.3302-29.77670.19532010.17643160336199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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