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- PDB-6dpc: Crystal Structure of Bacillus Halodurans Ribonuclease H1 in Compl... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dpc | ||||||
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Title | Crystal Structure of Bacillus Halodurans Ribonuclease H1 in Complex with an RNA/DNA Hybrid: Reaction in 12 mM Mn2+ and 200 mM K+ for 40 s at 21 C | ||||||
![]() |
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![]() | Hydrolase/DNA/RNA / protein-RNA-DNA complex / double helix / RNA hydrolysis / in crystallo catalysis / metal dependent catalysis / monovalent cations / divalent cations / Hydrolase-DNA-RNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() ribonuclease H / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / nucleic acid binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() synthetic (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Samara, N.L. / Yang, W. | ||||||
![]() | ![]() Title: Cation trafficking propels RNA hydrolysis. Authors: Samara, N.L. / Yang, W. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 122 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 89.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 478 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 480.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 11.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 16.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Group deposition
ID | G_1001001 (54 entries) |
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Title | Cleavage of RNA by B. Halodurans Ribonuclease H1 |
Type | undefined |
Description | The structures represent different time points in the divalent and monovalent metal-dependent hydrolysis reaction of RNA by Ribonuclease H1, which is bound to an RNA/DNA hybrid in the crystal. |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1zblS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 2 types, 2 molecules Bb
#2: RNA chain | Mass: 1224.802 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic (others) |
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#3: RNA chain | Mass: 605.430 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic (others) |
-Protein / DNA chain , 2 types, 2 molecules AC
#1: Protein | Mass: 15716.729 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC BAA-125 / DSM 18197 / FERM 7344 / JCM 9153 / C-125 Gene: rnhA, BH0863 / Plasmid: pET15b / Production host: ![]() ![]() |
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#4: DNA chain | Mass: 1824.228 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic (others) |
-Non-polymers , 6 types, 232 molecules ![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/IOD.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/IOD.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-MN / #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-IOD / #8: Chemical | ChemComp-GOL / #9: Chemical | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Compound details | Note that chain B was split into 2 chains (B and b) at the position 4-5, where the cleavage occurs |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.43 Å3/Da / Density % sol: 49.28 % / Mosaicity: 0 ° |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 14% PEG3350, 20% glycerol, 200 mM KI, and 25 mM CaCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 16, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.34→20.01 Å / Num. obs: 38831 / % possible obs: 92.8 % / Redundancy: 1 % / Biso Wilson estimate: 16.84 Å2 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 38831 |
Reflection shell | Resolution: 1.34→1.36 Å / Redundancy: 1 % / Num. unique obs: 1857 / % possible all: 89.9 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1ZBL Resolution: 1.34→20.01 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.16 Details: STRUCTURES REFINED IN PHENIX AND NUCLEIC ACID AND PROTEIN RESIDUES BUILT IN COOT
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.76 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.34→20.01 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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