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- PDB-6do4: KLHDC2 ubiquitin ligase in complex with SelS C-end degron -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6do4
タイトルKLHDC2 ubiquitin ligase in complex with SelS C-end degron
要素
  • Kelch domain-containing protein 2
  • SELS C-END DEGRON
キーワードLIGASE / kelch repeat / beta-propeller / degron / complex / substrate receptor / E3 / ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of nitric oxide metabolic process / negative regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / Derlin-1-VIMP complex / negative regulation of macrophage apoptotic process / negative regulation of glycogen biosynthetic process / low-density lipoprotein particle / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / negative regulation of D-glucose import / Derlin-1 retrotranslocation complex / very-low-density lipoprotein particle ...regulation of nitric oxide metabolic process / negative regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / Derlin-1-VIMP complex / negative regulation of macrophage apoptotic process / negative regulation of glycogen biosynthetic process / low-density lipoprotein particle / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / negative regulation of D-glucose import / Derlin-1 retrotranslocation complex / very-low-density lipoprotein particle / response to redox state / retrograde protein transport, ER to cytosol / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / regulation of gluconeogenesis / ER overload response / ubiquitin-specific protease binding / antioxidant activity / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / response to glucose / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cytoplasmic microtubule / ERAD pathway / cell redox homeostasis / establishment of protein localization / negative regulation of inflammatory response / cellular response to insulin stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / signaling receptor activity / ATPase binding / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nuclear body / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Selenoprotein S / Selenoprotein S (SelS) / Galactose oxidase, central domain / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Kelch-type beta propeller
類似検索 - ドメイン・相同性
Selenoprotein S / Kelch domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rusnac, D.V. / Lin, H.C. / Yen, H.C.S. / Zheng, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2018
タイトル: Recognition of the Diglycine C-End Degron by CRL2KLHDC2Ubiquitin Ligase.
著者: Rusnac, D.V. / Lin, H.C. / Canzani, D. / Tien, K.X. / Hinds, T.R. / Tsue, A.F. / Bush, M.F. / Yen, H.S. / Zheng, N.
履歴
登録2018年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch domain-containing protein 2
B: Kelch domain-containing protein 2
D: SELS C-END DEGRON
C: SELS C-END DEGRON


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6234
ポリマ－83,6234
非ポリマー00
水4,143230
1
A: Kelch domain-containing protein 2
C: SELS C-END DEGRON


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8122
ポリマ－41,8122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area13670 Å2
手法PISA
2
B: Kelch domain-containing protein 2
D: SELS C-END DEGRON


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8122
ポリマ－41,8122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area13390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.637, 88.596, 88.824
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Kelch domain-containing protein 2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 33 / Host cell factor homolog LCP / Host cell factor- ...Hepatocellular carcinoma-associated antigen 33 / Host cell factor homolog LCP / Host cell factor-like protein 1 / HCLP-1


分子量: 41351.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHDC2, HCA33 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9Y2U9
#2: タンパク質・ペプチド SELS C-END DEGRON


分子量: 460.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BQE4*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.56 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.03M MgCl2*6H2O, 0.03M CaCl2*2H2O, 0.05M Imidazole, 0.05M MES monohydrate, 13.25% v/v MPD, 13.25% PEG1000, 13.25% w/v PEG3350, pH 6.8.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 33761 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 26.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.156 / Χ2: 1.187 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.243.30.59215760.6650.3690.7020.60293
2.24-2.283.60.56116200.6820.340.660.63196.5
2.28-2.323.90.50716640.7640.2950.590.63898
2.32-2.374.10.50116850.7870.2810.5770.65899
2.37-2.424.30.49316890.7880.2690.5640.65499.7
2.42-2.484.50.46417240.8370.2460.5270.66999.9
2.48-2.544.70.40416530.8610.2090.4560.648100
2.54-2.614.70.37317090.9010.1920.420.725100
2.61-2.694.80.33216770.920.170.3740.763100
2.69-2.774.80.2816990.9420.1440.3150.83100
2.77-2.874.80.23916850.9570.1230.2690.884100
2.87-2.994.80.19217080.9690.0990.2170.982100
2.99-3.124.80.15516780.9810.0790.1741.134100
3.12-3.294.80.13116960.9830.0670.1481.28100
3.29-3.494.80.11117020.9890.0560.1251.491100
3.49-3.764.70.10116930.9890.0520.1141.941100
3.76-4.144.70.08717170.9910.0450.0982.19699.9
4.14-4.744.60.07317080.9940.0380.0832.519100
4.74-5.974.70.0717230.9940.0360.0782.021100
5.97-504.70.05717550.9960.030.0641.74299.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VPJ

2vpj


解像度: 2.2→39.37 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 2001 5.93 %
Rwork0.1669 --
obs0.1697 33734 98.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 69.45 Å2 / Biso mean: 27.4218 Å2 / Biso min: 12.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→39.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5133 0 0 230 5363
Biso mean---28.44 -
残基数----649
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075301
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8947209
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056735
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006927
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.6031826
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1986-2.25360.26291280.2122022215089
2.2536-2.31450.25681390.19522228236797
2.3145-2.38260.25211370.19532272240999
2.3826-2.45950.26981500.197222862436100
2.4595-2.54740.31531440.200322622406100
2.5474-2.64930.28361430.197922832426100
2.6493-2.76990.26021420.192323062448100
2.7699-2.91590.25661410.191222722413100
2.9159-3.09850.21741490.166822692418100
3.0985-3.33760.20771450.165922792424100
3.3376-3.67330.19221450.161123122457100
3.6733-4.20430.19541480.139322882436100
4.2043-5.29490.15121400.122522962436100
5.2949-39.37640.18351500.16923582508100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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