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- PDB-6dnp: Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis malate synthase i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dnp
タイトルCrystal structure of Mycobacterium tuberculosis malate synthase in complex with 2-F-3-Methyl-6-F-phenyldiketoacid
要素Malate synthase G
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / Acetyltransferase / Structural Genomics / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Mycobacterium Tuberculosis Structural Proteomics Project / XMTB / LYASE / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell extracellular matrix binding / capsule / malate synthase / malate synthase activity / glyoxylate catabolic process / coenzyme A binding / adhesion of symbiont to host / coenzyme A metabolic process / glyoxylate cycle / fibronectin binding ...host cell extracellular matrix binding / capsule / malate synthase / malate synthase activity / glyoxylate catabolic process / coenzyme A binding / adhesion of symbiont to host / coenzyme A metabolic process / glyoxylate cycle / fibronectin binding / laminin binding / tricarboxylic acid cycle / peptidoglycan-based cell wall / magnesium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Malate synthase G / : / Malate synthase G, alpha-beta insertion domain / Malate synthase, domain III / Malate synthase, domain 3 / Malate Synthase G; Chain: A; Domain 4 / Malate synthase / Malate synthase superfamily / Malate synthase, C-terminal superfamily / Malate synthase, N-terminal and TIM-barrel domains ...Malate synthase G / : / Malate synthase G, alpha-beta insertion domain / Malate synthase, domain III / Malate synthase, domain 3 / Malate Synthase G; Chain: A; Domain 4 / Malate synthase / Malate synthase superfamily / Malate synthase, C-terminal superfamily / Malate synthase, N-terminal and TIM-barrel domains / : / : / Malate synthase, TIM barrel domain / Malate synthase, N-terminal domain / Malate synthase, C-terminal / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GZV / Malate synthase G / Malate synthase G
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.711 Å
データ登録者Krieger, I.V. / Sacchettini, J.C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC) / Mycobacterium Tuberculosis Structural Proteomics Project (XMTB)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P01AI095208 米国
引用
ジャーナル: J Chem Inf Model / 年: 2018
タイトル: Anion-pi Interactions in Computer-Aided Drug Design: Modeling the Inhibition of Malate Synthase by Phenyl-Diketo Acids.
著者: Ellenbarger, J.F. / Krieger, I.V. / Huang, H.L. / Gomez-Coca, S. / Ioerger, T.R. / Sacchettini, J.C. / Wheeler, S.E. / Dunbar, K.R.
#1: ジャーナル: Chem. Biol. / 年: 2012
タイトル: Structure-guided discovery of phenyl-diketo acids as potent inhibitors of M. tuberculosis malate synthase.
著者: Krieger, I.V. / Freundlich, J.S. / Gawandi, V.B. / Roberts, J.P. / Sun, Q. / Owen, J.L. / Fraile, M.T. / Huss, S.I. / Lavandera, J.L. / Ioerger, T.R. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録2018年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malate synthase G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9025
ポリマ－80,4891
非ポリマー4134
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area27170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.737, 79.737, 227.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Malate synthase G


分子量: 80488.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: glcB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A045ITM4, UniProt: P9WK17*PLUS, malate synthase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GZV / (2Z)-4-(2,6-difluoro-3-methylphenyl)-2-hydroxy-4-oxobut-2-enoic acid


分子量: 242.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H8F2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.19 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, TRIS-HCl, MgCl2 / PH範囲: 7.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 79611 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / Rmerge(I) obs: 2.032 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N8I

1n8i


解像度: 1.711→37.621 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.91
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 3923 4.98 %
Rwork0.2068 --
obs0.209 78775 98.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.711→37.621 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5448 0 27 334 5809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075617
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8197647
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2864624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052873
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061006
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7114-1.73230.44571160.43261942X-RAY DIFFRACTION72
1.7323-1.75420.40211270.40862415X-RAY DIFFRACTION93
1.7542-1.77730.41551370.37362607X-RAY DIFFRACTION96
1.7773-1.80170.35271360.36112647X-RAY DIFFRACTION99
1.8017-1.82740.36131500.33572659X-RAY DIFFRACTION100
1.8274-1.85470.31871490.32412695X-RAY DIFFRACTION100
1.8547-1.88360.38321260.30552649X-RAY DIFFRACTION100
1.8836-1.91450.31631260.28132682X-RAY DIFFRACTION100
1.9145-1.94750.35481420.28252688X-RAY DIFFRACTION100
1.9475-1.9830.3251440.26372662X-RAY DIFFRACTION100
1.983-2.02110.29871400.26412666X-RAY DIFFRACTION100
2.0211-2.06230.33021280.25422686X-RAY DIFFRACTION100
2.0623-2.10720.30111400.24442687X-RAY DIFFRACTION100
2.1072-2.15620.29991480.24342699X-RAY DIFFRACTION100
2.1562-2.21010.2421370.23962686X-RAY DIFFRACTION100
2.2101-2.26990.2841410.22242672X-RAY DIFFRACTION100
2.2699-2.33660.26411520.21952698X-RAY DIFFRACTION100
2.3366-2.4120.21971410.21412702X-RAY DIFFRACTION100
2.412-2.49820.26981440.21922698X-RAY DIFFRACTION100
2.4982-2.59820.27271380.21382709X-RAY DIFFRACTION100
2.5982-2.71650.27731420.22112712X-RAY DIFFRACTION100
2.7165-2.85960.27231290.22432753X-RAY DIFFRACTION100
2.8596-3.03870.30791350.22042741X-RAY DIFFRACTION100
3.0387-3.27320.25171470.22032738X-RAY DIFFRACTION100
3.2732-3.60240.27261410.20372775X-RAY DIFFRACTION100
3.6024-4.12310.1991520.16992772X-RAY DIFFRACTION100
4.1231-5.19250.17551510.14932823X-RAY DIFFRACTION100
5.1925-37.62970.21361640.16122989X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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