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- PDB-6dk3: HUMAN MITOCHONDRIAL SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASe 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dk3
タイトルHUMAN MITOCHONDRIAL SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASe 2
要素Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / SHMT2 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding ...BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding / Metabolism of folate and pterines / L-serine catabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / tetrahydrofolate metabolic process / response to type I interferon / protein K63-linked deubiquitination / tetrahydrofolate interconversion / regulation of aerobic respiration / cobalt ion binding / mitochondrial nucleoid / RHOG GTPase cycle / folic acid metabolic process / Mitochondrial protein degradation / protein tetramerization / microtubule cytoskeleton / pyridoxal phosphate binding / one-carbon metabolic process / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Dong, A. / Wu, H. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: HUMAN MITOCHONDRIAL SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASe 2
著者: Wu, H. / Dong, A. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2018年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年6月20日ID: 3OU5
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1127
ポリマ－54,1121
非ポリマー06
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19410 Å2
2
A: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial

A: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,22314
ポリマ－108,2232
非ポリマー012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area4920 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area33900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.034, 75.029, 75.199
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.770, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1251-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 54111.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHMT2 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P34897, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 5% PEG 8000, 0.1 M Tris-HCL pH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.912386 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.912386 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. obs: 31273 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.354 / Net I/σ(I): 14.3 / Num. measured all: 109928
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.04-2.083.30.39715220.754196.5
2.08-2.113.50.39215050.801197.7
2.11-2.153.60.31716010.854198.7
2.15-2.23.60.30315620.859199.2
2.2-2.253.70.23715460.932199.2
2.25-2.33.70.21515680.934199.4
2.3-2.353.60.18615550.988199.4
2.35-2.423.70.16316081.021199.6
2.42-2.493.60.14715621.152199.6
2.49-2.573.60.12515521.233199.4
2.57-2.663.70.10915851.245199.7
2.66-2.773.60.08915781.42199.3
2.77-2.893.60.0815841.593199.2
2.89-3.053.50.0715551.835199.4
3.05-3.243.60.05915761.814198.7
3.24-3.493.50.05315672.013198.2
3.49-3.843.40.04715471.991197.9
3.84-4.393.30.04315692.309197.5
4.39-5.543.20.04515641.776197.4
5.54-503.10.04215671.861195.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LS3

1ls3


解像度: 2.04→33.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 5.363 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2575 641 2 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.1983 30632 98.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 96.04 Å2 / Biso mean: 45.721 Å2 / Biso min: 28.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.56 Å20 Å21.01 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---1.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.04→33.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3205 0 6 167 3378
Biso mean--30 50.6 -
残基数----423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0143272
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.6594430
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9641.6326787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.585421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.06520.615179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70115534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2981533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02585
LS精密化 シェル解像度: 2.043→2.096 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 38 -
Rwork0.285 2156 -
all-2194 -
obs--93.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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