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- PDB-6di7: Vps1 GTPase-BSE fusion complexed with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6di7
タイトルVps1 GTPase-BSE fusion complexed with GDP
要素Putative sorting protein
キーワードHYDROLASE / Vps1 / vacuolar protein sorting 1 / GDP / dynamin-related protein / DRP / dynamin / vacuole / endosome
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxisome fission / mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / endocytosis / peroxisome / microtubule binding / microtubule / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Putative sorting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Varlakhanova, N.V. / Brady, T.M. / Ford, M.G.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM120102 米国
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2018
タイトル: Structures of the fungal dynamin-related protein Vps1 reveal a unique, open helical architecture.
著者: Natalia V Varlakhanova / Frances J D Alvarez / Tyler M Brady / Bryan A Tornabene / Christopher J Hosford / Joshua S Chappie / Peijun Zhang / Marijn G J Ford /
要旨: Dynamin-related proteins (DRPs) are large multidomain GTPases required for diverse membrane-remodeling events. DRPs self-assemble into helical structures, but how these structures are tailored to ...Dynamin-related proteins (DRPs) are large multidomain GTPases required for diverse membrane-remodeling events. DRPs self-assemble into helical structures, but how these structures are tailored to their cellular targets remains unclear. We demonstrate that the fungal DRP Vps1 primarily localizes to and functions at the endosomal compartment. We present crystal structures of a Vps1 GTPase-bundle signaling element (BSE) fusion in different nucleotide states to capture GTP hydrolysis intermediates and concomitant conformational changes. Using cryoEM, we determined the structure of full-length GMPPCP-bound Vps1. The Vps1 helix is more open and flexible than that of dynamin. This is due to further opening of the BSEs away from the GTPase domains. A novel interface between adjacent GTPase domains forms in Vps1 instead of the contacts between the BSE and adjacent stalks and GTPase domains as seen in dynamin. Disruption of this interface abolishes Vps1 function in vivo. Hence, Vps1 exhibits a unique helical architecture, highlighting structural flexibilities of DRP self-assembly.
履歴
登録2018年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative sorting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8493
ポリマ－42,3811
非ポリマー4682
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.979, 84.979, 271.502
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1121-

HOH

21A-1185-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative sorting protein / Vps1


分子量: 42381.285 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-358 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0061810 / Variant: thermophilum DSM 1495 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: G0SFF0
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.74 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 14-19% PEG4000, 0.07-0.1 M trisodium citrate, 20% isopropanol
PH範囲: 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月30日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.895 Å / Num. obs: 17235 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 39.24 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.098 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique obs: 1670 / CC1/2: 0.894 / Rpim(I) all: 0.232 / Rrim(I) all: 0.776 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
MOSFLM7.2.1データ削減
Aimless0.5.14データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2X2E

2x2e


解像度: 2.3→49.895 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.57
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1993 820 4.76 %Random selection
Rwork0.1773 ---
obs0.1784 17234 99.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2164 0 29 86 2279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022236
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5323041
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.9031387
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003411
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.44420.24461340.20182677X-RAY DIFFRACTION100
2.4442-2.63290.27981350.20282695X-RAY DIFFRACTION100
2.6329-2.89780.24991360.20842698X-RAY DIFFRACTION100
2.8978-3.31710.22791310.20262733X-RAY DIFFRACTION100
3.3171-4.17890.21241440.162735X-RAY DIFFRACTION100
4.1789-49.90630.14191400.16122876X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5935-0.80051.65492.5829-2.27135.83150.1662-0.5516-0.4290.4101-0.0615-0.12980.7331-0.1502-0.08250.6024-0.0441-0.08030.38930.10860.39295.804715.7729115.4237
22.39410.27340.21431.90830.47191.84950.113-0.1887-0.030.2778-0.0728-0.06750.09310.0071-0.00640.30840.001-0.05110.20850.02260.26965.537129.8114104.0245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 42 through 153 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 154 through 327 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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