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- PDB-6dhw: Crystal structure of primase iron-sulfur domain (266-457) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dhw
タイトルCrystal structure of primase iron-sulfur domain (266-457)
要素DNA primase large subunit
キーワードREPLICATION / Iron sulfur cluster / DNA primase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA primase activity / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Polymerase switching / alpha DNA polymerase:primase complex / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching on the C-strand of the telomere ...positive regulation of DNA primase activity / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Polymerase switching / alpha DNA polymerase:primase complex / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / DNA replication initiation / Activation of the pre-replicative complex / Defective pyroptosis / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / DNA primase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.013 Å
データ登録者Holt, M.E. / Salay, L.E. / Chazin, W.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118089 米国
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Functional and structural similarity of human DNA primase [4Fe4S] cluster domain constructs.
著者: Holt, M.E. / Salay, L.E. / O'Brien, E. / Barton, J.K. / Chazin, W.J.
履歴
登録2018年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase large subunit
B: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,44810
ポリマ－44,1692
非ポリマー1,2808
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA primase large subunit
ヘテロ分子

A: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,44810
ポリマ－44,1692
非ポリマー1,2808
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-143 kcal/mol
Surface area17420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.193, 52.560, 88.774
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.080, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...
21(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A272 - 279
121(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A281 - 289
131(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A291 - 292
141(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A294 - 301
151(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A352
161(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A270 - 457
171(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A270 - 457
181(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A270 - 457
191(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A270 - 457
1101(chain A and (resid 272 through 279 or resid 281...A270 - 457
211(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B272 - 279
221(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B281 - 289
231(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B291 - 292
241(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B346 - 3
251(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B272 - 457
261(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B361 - 372
271(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B379 - 39
281(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B403 - 408
291(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B403 - 408
2101(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B410 - 429
2111(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B0
2121(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B441 - 459
2131(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B441 - 450
2141(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B452 - 457
2151(chain B and (resid 272 through 279 or resid 281...B500

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要素

#1: タンパク質 DNA primase large subunit / DNA primase 58 kDa subunit / p58


分子量: 22084.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIM2, PRIM2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: P49643, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 % / 解説: 2-dimensional plates
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM TRIS-HCl pH 8.5, 400 mM LiSO4, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. obs: 27613 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 23.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.138 / Χ2: 0.952 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 99449
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.01-2.083.30.64826090.390.4140.7711.18886
2.08-2.173.40.42523420.8720.2680.5040.53276.5
2.17-2.263.60.45527610.7510.2780.5341.23190.8
2.26-2.383.70.3128840.9340.1870.3630.5995
2.38-2.533.70.22129070.9590.1330.2590.65894.6
2.53-2.733.70.22828640.1570.1470.2731.16594.3
2.73-33.70.10928480.9890.0660.1281.04493
3-3.443.70.08727910.9920.0530.1021.09290.5
3.44-4.333.60.06624990.8650.0420.0781.02580.5
4.33-503.70.0631080.9940.0360.070.97298.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.01 Å37.2 Å
Translation2.01 Å37.2 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.13_2998精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3L9Q

3l9q


解像度: 2.013→37.197 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.99
詳細: Omitted residues 315-360 of chains A and B in the molecular replacement model 3L9Q
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2113 1358 4.92 %
Rwork0.1806 --
obs0.1821 27584 89.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 108.64 Å2 / Biso mean: 38.8875 Å2 / Biso min: 15.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.013→37.197 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2721 0 46 107 2874
Biso mean--66.86 36.72 -
残基数----336
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1276X-RAY DIFFRACTION10.342TORSIONAL
12B1276X-RAY DIFFRACTION10.342TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0129-2.08480.23951190.23132415253484
2.0848-2.16830.2562980.20442243234176
2.1683-2.26690.2211390.20152635277491
2.2669-2.38640.24171560.19722722287895
2.3864-2.53590.23131440.1992768291295
2.5359-2.73170.22241450.19292723286894
2.7317-3.00640.23461380.19612713285193
3.0064-3.44120.2391560.18372650280691
3.4412-4.33450.18361080.15812394250280
4.3345-37.2030.1731550.15682963311899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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