[日本語] English
万見
- PDB-6dhn: Bovine glutamate dehydrogenase complexed with Eu3+ -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dhn
タイトルBovine glutamate dehydrogenase complexed with Eu3+
要素Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / Europium / glutamate / dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutamate and glutamine metabolism / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / Mitochondrial protein degradation ...Glutamate and glutamine metabolism / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of insulin secretion / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / nucleotide binding / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Smith, T.J.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2011
タイトル: A novel mechanism of V-type zinc inhibition of glutamate dehydrogenase results from disruption of subunit interactions necessary for efficient catalysis.
著者: Bailey, J. / Powell, L. / Sinanan, L. / Neal, J. / Li, M. / Smith, T. / Bell, E.
履歴
登録2018年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年7月25日ID: 3MVO
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
B: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
C: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
D: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
E: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
F: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)394,95530
ポリマ－382,9486
非ポリマー12,00724
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, It is well established that the active unit is a hexamer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area51510 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area94180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.110, 98.760, 165.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...
211(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...
311(chain C and (resid 1 through 2 or resid 4...
411(chain D and (resid 1 through 2 or resid 4...
511(chain E and (resid 1 through 2 or resid 4...
611(chain F and (resid 1 through 2 or resid 4...

-
要素

#1: タンパク質
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial


分子量: 63824.699 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: A0A140T871, glutamate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 8% PEG8000, 0.15 M sodium chloride, 5% MPD, 0.1 M triethanolamine-HCl, pH 7.0, 50 mM monosodium glutamate, 2 mM GTP, 2 mM NADPH, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 60196 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 2.5 % / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 3.3→3.45 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
PROTEUM PLUSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→43.888 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / 位相誤差: 29.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3014 2712 5.07 %
Rwork0.2597 --
obs0.2618 53467 92.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→43.888 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23496 0 780 0 24276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01124834
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7833654
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.07914640
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1263630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0154290
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.14
13C3615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.112
14D3615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.13
15E3615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.136
16F3615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.15
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.360.37941520.33122587X-RAY DIFFRACTION91
3.36-3.42460.34541240.3242598X-RAY DIFFRACTION91
3.4246-3.49450.36221280.30542638X-RAY DIFFRACTION91
3.4945-3.57040.35681270.30172646X-RAY DIFFRACTION91
3.5704-3.65340.31041460.29142622X-RAY DIFFRACTION91
3.6534-3.74480.31841380.26692606X-RAY DIFFRACTION91
3.7448-3.8460.311530.27012691X-RAY DIFFRACTION93
3.846-3.95910.31161300.25352685X-RAY DIFFRACTION92
3.9591-4.08680.27041340.25642670X-RAY DIFFRACTION92
4.0868-4.23270.29381580.25562633X-RAY DIFFRACTION92
4.2327-4.4020.30751420.25182668X-RAY DIFFRACTION92
4.402-4.60220.27331320.2322721X-RAY DIFFRACTION93
4.6022-4.84450.28961700.2332710X-RAY DIFFRACTION94
4.8445-5.14760.30761490.23392694X-RAY DIFFRACTION94
5.1476-5.54430.28991500.24152696X-RAY DIFFRACTION93
5.5443-6.1010.25541380.24662737X-RAY DIFFRACTION94
6.101-6.98070.28341660.2442739X-RAY DIFFRACTION94
6.9807-8.78340.24921510.22182746X-RAY DIFFRACTION94
8.7834-43.89220.28361240.24252668X-RAY DIFFRACTION88

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る