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- PDB-6d66: Crystal structure of the human dual specificity 1 catalytic domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d66
タイトルCrystal structure of the human dual specificity 1 catalytic domain (C258S) as a maltose binding protein fusion in complex with the designed AR protein mbp3_16
要素
  • Designed AR protein mbp3_16
  • Maltose-binding periplasmic protein,Dual specificity protein phosphatase 1
キーワードHYDROLASE / DUSP / C258S / MBP / DARPin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of meiotic cell cycle / negative regulation of monocyte chemotaxis / endoderm formation / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / negative regulation of p38MAPK cascade / peptidyl-serine dephosphorylation / RAF-independent MAPK1/3 activation ...negative regulation of meiotic cell cycle / negative regulation of monocyte chemotaxis / endoderm formation / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / negative regulation of p38MAPK cascade / peptidyl-serine dephosphorylation / RAF-independent MAPK1/3 activation / negative regulation of cell adhesion / cellular response to chemokine / mitogen-activated protein kinase binding / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / phosphoprotein phosphatase activity / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / negative regulation of MAP kinase activity / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of MAPK cascade / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / Negative regulation of MAPK pathway / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / negative regulation of cell population proliferation / DNA damage response / signal transduction / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Ankyrin repeat-containing domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Bacterial extracellular solute-binding protein / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ALANINE / GLYCINE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / PHOSPHATE ION / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Dual specificity protein phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.226 Å
データ登録者Gumpena, R. / Waugh, D.S. / Lountos, G.T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: MBP-binding DARPins facilitate the crystallization of an MBP fusion protein.
著者: Gumpena, R. / Lountos, G.T. / Waugh, D.S.
履歴
登録2018年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Dual specificity protein phosphatase 1
B: Designed AR protein mbp3_16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,00826
ポリマ－71,8912
非ポリマー2,11724
水5,531307
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5540 Å2
ΔGint30 kcal/mol
Surface area27100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.967, 79.967, 265.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Dual specificity protein phosphatase 1 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Dual specificity protein phosphatase hVH1 / Mitogen- ...MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Dual specificity protein phosphatase hVH1 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase 1 / MKP-1 / Protein-tyrosine phosphatase CL100


分子量: 57103.613 Da / 分子数: 1
変異: D82A, K83A, E172A, N173A, K239A, E362A, D363A, C258S,D82A, K83A, E172A, N173A, K239A, E362A, D363A, C258S
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12
遺伝子: malE, b4034, JW3994, DUSP1, CL100, MKP1, PTPN10, VH1
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P28562, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 Designed AR protein mbp3_16


分子量: 14787.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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非ポリマー , 8種, 331分子

#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C6H14O4
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-DAL / D-ALANINE / D-アラニン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.38 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M DL-glutamic acid 0.2 M DL-alanine 0.2 M -glycine 0.2 M-DL-lysine 0.2 M DL-serine 0.1 M Tris: Bicine 25% MPD 25% PEG1000 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月11日
放射モノクロメーター: Cu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→50 Å / Num. obs: 43247 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 46.4
反射 シェル解像度: 2.22→2.3 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.388 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique obs: 3697 / % possible all: 86.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6D65

6d65


解像度: 2.226→36.444 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2018 2135 4.95 %
Rwork0.1594 --
obs0.1615 43109 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.226→36.444 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4927 0 138 307 5372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075225
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7777055
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5344170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047763
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005913
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2259-2.27760.39081380.322439X-RAY DIFFRACTION91
2.2776-2.33460.20961450.17942659X-RAY DIFFRACTION100
2.3346-2.39770.23441500.17192679X-RAY DIFFRACTION100
2.3977-2.46820.20231380.16682707X-RAY DIFFRACTION100
2.4682-2.54790.23421150.16732742X-RAY DIFFRACTION100
2.5479-2.63890.22751680.17972677X-RAY DIFFRACTION100
2.6389-2.74450.21371340.17262730X-RAY DIFFRACTION100
2.7445-2.86940.20891390.1662714X-RAY DIFFRACTION100
2.8694-3.02060.22091350.17262722X-RAY DIFFRACTION100
3.0206-3.20980.2311480.16172739X-RAY DIFFRACTION100
3.2098-3.45740.21041400.16022742X-RAY DIFFRACTION100
3.4574-3.8050.1791520.14372786X-RAY DIFFRACTION100
3.805-4.35480.15461340.12592789X-RAY DIFFRACTION100
4.3548-5.48360.18121640.13842811X-RAY DIFFRACTION100
5.4836-36.44910.18891350.16623038X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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