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万見
- PDB-6d5z: Cis form of Hemolysin II C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d5z
タイトルCis form of Hemolysin II C-terminal domain
要素Hemolysin II
キーワードTOXIN / pore-forming toxin / proline isomerization / conformational heterogeneity
機能・相同性Bi-component toxin, staphylococci / Leukocidin/Hemolysin toxin / Leukocidin/Hemolysin toxin family / Leukocidin/porin MspA superfamily / cytolysis in another organism / extracellular region / Hemolysin II
機能・相同性情報
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Kaplan, A.R. / Alexandrescu, A.T. / Olson, R.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Trans form of HemolysinII c-terminal domain
著者: Kaplan, A.R. / Alexandrescu, A.T. / Olson, R.
履歴
登録2018年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Hemolysin II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8411
ポリマ－10,8411
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, also evident from NMR experiments
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5740 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Hemolysin II


分子量: 10841.098 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 319-412 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア)
株: ATCC 14579 / DSM 31 / JCM 2152 / NBRC 15305 / NCIMB 9373 / NRRL B-3711
遺伝子: BC_3523 / プラスミド: pET28b
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q81AN8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic23D HN(CA)CB
121isotropic23D HN(CO)CA
131isotropic23D HNCO
141isotropic23D HN(CA)CO
151isotropic22D 1H-15N HSQC
162isotropic13D HNHA
172isotropic13D HNHB
183isotropic12D DQF-COSY
193isotropic12D 1H-1H NOESY
1101isotropic22D 1H-13C HSQC
1111isotropic22D 1H-1H TOCSY
1121isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1131isotropic23D CCH-TOCSY
1142isotropic13D 1H-15N TOCSY
1151isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
1162isotropic13D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] HlyIIC, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 0.05 % w/v sodium azide, 1 mM AEBSF protease inhibitor, 90% H2O/10% D2O13C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21.0 mM [U-99% 15N] HlyIIC, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 1 mM AEBSF protease inhibitor, 0.05 % w/v sodium azide, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution31.0 mM [U-99% 15N] HlyIIC, 20 mM sodium phosphate, 1.0 mM EDTA, 1.0 mM AEBSF protease inhibitor, 0.05 % w/v sodium azide, 100% D2OD2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMHlyIIC[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMsodium phosphatenone1
1 mMEDTAnone1
0.05 % w/vsodium azidenone1
1 mMAEBSF protease inhibitornone1
1.0 mMHlyIIC[U-99% 15N]2
20 mMsodium phosphatenone2
1 mMEDTAnone2
1 mMAEBSF protease inhibitornone2
0.05 % w/vsodium azidenone2
1.0 mMHlyIIC[U-99% 15N]3
20 mMsodium phosphatenone3
1.0 mMEDTAnone3
1.0 mMAEBSF protease inhibitornone3
0.05 % w/vsodium azidenone3
試料状態イオン強度: 0 M / Label: 1 / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Varian INOVAVarianINOVA6001cryoprobe
Varian INOVAVarianINOVA8002cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Analysis2.4CCPNchemical shift assignment
Analysis2.4CCPNデータ解析
FelixAccelrys Software Inc.解析
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszowski, Tjandra, Clorestructure calculation
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
TALOS-NCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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