[日本語] English
万見
- PDB-6d52: Superoxide dismutase SodCI of Salmonella enterica serovar Typhimu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d52
タイトルSuperoxide dismutase SodCI of Salmonella enterica serovar Typhimurium at 1.6 Angstrom resolution
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Superoxide dismutase / SOD / Cu-Zn superoxide dismutase
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Newhouse IX, P.W. / Forest, K.T. / Satyshur, K.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)IOS 1353674 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM007215 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Superoxide dismutase SodCI of Salmonella enterica serovar Typhimurium at 1.6 Angstrom resolution
著者: Newhouse IX, P.W. / Satyshur, K.A. / Forest, K.T. / Slauch, J.M.
履歴
登録2018年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,26712
ポリマ－69,7514
非ポリマー5168
水11,872659
1
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1336
ポリマ－34,8752
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13550 Å2
手法PISA
2
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1336
ポリマ－34,8752
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.530, 68.571, 122.172
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Cu-Zn] 1 / sodCI


分子量: 17437.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain 4/74) (サルモネラ菌)
株: 4/74 / 遺伝子: sodC1, sodC, STM474_1035 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: E8XDJ8, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 659 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.5 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: PEG 8000, sodium chloride, sodium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9839 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9839 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 73177 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 16.51 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 5783 / CC1/2: 0.894 / Rpim(I) all: 0.209 / Rrim(I) all: 0.517 / % possible all: 77.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2992)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EQW

1eqw


解像度: 1.6→28 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 19.07
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 1773 2.4 %random
Rwork0.1597 ---
obs0.1603 73159 96.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4575 0 8 659 5242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074783
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8756501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8812877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052708
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006861
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.62290.32681100.31484285X-RAY DIFFRACTION73
1.6229-1.64710.2721150.26754676X-RAY DIFFRACTION79
1.6471-1.67290.26791260.24164997X-RAY DIFFRACTION85
1.6729-1.70030.23651410.22315313X-RAY DIFFRACTION91
1.7003-1.72960.2321320.20865615X-RAY DIFFRACTION95
1.7296-1.7610.22661430.19675762X-RAY DIFFRACTION98
1.761-1.79490.23241390.18245835X-RAY DIFFRACTION99
1.7949-1.83150.21211560.16785855X-RAY DIFFRACTION100
1.8315-1.87140.17391380.16945912X-RAY DIFFRACTION100
1.8714-1.91490.16491470.1475858X-RAY DIFFRACTION100
1.9149-1.96280.19261410.14975914X-RAY DIFFRACTION100
1.9628-2.01580.15931490.15365869X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.07510.19251440.15195861X-RAY DIFFRACTION100
2.0751-2.14210.16781470.14565892X-RAY DIFFRACTION100
2.1421-2.21860.17911420.14985885X-RAY DIFFRACTION100
2.2186-2.30740.17121460.15085842X-RAY DIFFRACTION100
2.3074-2.41230.18611440.15095908X-RAY DIFFRACTION100
2.4123-2.53940.21031440.15935898X-RAY DIFFRACTION100
2.5394-2.69840.19131370.15595861X-RAY DIFFRACTION100
2.6984-2.90660.17721450.15625866X-RAY DIFFRACTION100
2.9066-3.19870.19151400.15635911X-RAY DIFFRACTION100
3.1987-3.66070.16461380.1535861X-RAY DIFFRACTION100
3.6607-4.60870.15391480.13195883X-RAY DIFFRACTION100
4.6087-27.90460.18581440.17335868X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る