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- PDB-6d0y: X-ray Crystal Structure of PGC-1beta C-terminus bound to the CBP8... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d0y
タイトルX-ray Crystal Structure of PGC-1beta C-terminus bound to the CBP80-CBP20 Cap Binding Complex
要素
  • (Nuclear cap-binding protein subunit ...) x 2
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta
キーワードTRANSCRIPTION / Cap-binding / m7GpppA / mRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / AF-2 domain binding / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / positive regulation of mRNA 3'-end processing ...positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / AF-2 domain binding / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / positive regulation of mRNA 3'-end processing / Processing of Intronless Pre-mRNAs / snRNA binding / RNA cap binding / regulation of mRNA processing / primary miRNA processing / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / RNA 7-methylguanosine cap binding / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / alternative mRNA splicing, via spliceosome / mediator complex / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of osteoclast differentiation / mRNA 3'-end processing / mRNA cis splicing, via spliceosome / RNA catabolic process / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / regulation of translational initiation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / 7-methylguanosine mRNA capping / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mRNA export from nucleus / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / energy homeostasis / Formation of RNA Pol II elongation complex / estrogen receptor signaling pathway / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / nuclear estrogen receptor binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Regulation of RUNX2 expression and activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / snRNP Assembly / positive regulation of cell growth / defense response to virus / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / ciliary basal body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PPARGC1B, RNA recognition motif / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / PGC-1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 ...PPARGC1B, RNA recognition motif / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / PGC-1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GTA / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.676 Å
データ登録者Gleghorn, M.L. / Maquat, L.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM59514 米国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2018
タイトル: Transcriptional coactivator PGC-1 alpha contains a novel CBP80-binding motif that orchestrates efficient target gene expression.
著者: Cho, H. / Rambout, X. / Gleghorn, M.L. / Nguyen, P.Q.T. / Phipps, C.R. / Miyoshi, K. / Myers, J.R. / Kataoka, N. / Fasan, R. / Maquat, L.E.
履歴
登録2018年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Nuclear cap-binding protein subunit 1
A: Nuclear cap-binding protein subunit 2
B: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,4555
ポリマ－114,6433
非ポリマー8122
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area39150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.106, 111.897, 124.795
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Nuclear cap-binding protein subunit ... , 2種, 2分子 CA

#1: タンパク質 Nuclear cap-binding protein subunit 1 / 80 kDa nuclear cap-binding protein / NCBP 80 kDa subunit


分子量: 91129.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCBP1, CBP80, NCBP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09161
#2: タンパク質 Nuclear cap-binding protein subunit 2 / 20 kDa nuclear cap-binding protein / Cell proliferation-inducing gene 55 protein / NCBP 20 kDa ...20 kDa nuclear cap-binding protein / Cell proliferation-inducing gene 55 protein / NCBP 20 kDa subunit / CBP20 / NCBP-interacting protein 1 / NIP1


分子量: 20047.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCBP2, CBP20, PIG55 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52298

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 B

#3: タンパク質・ペプチド Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta / PPARGC-1-beta / PGC-1-related estrogen receptor alpha coactivator


分子量: 3466.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86YN6

-
非ポリマー , 3種, 276分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTA / P1-7-METHYLGUANOSINE-P3-ADENOSINE-5',5'-TRIPHOSPHATE / 7-METHYL-GPPPA


分子量: 787.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N10O17P3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris (pH 7.0), 10% [w/v] polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9553 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9553 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→39.05 Å / Num. obs: 30950 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 40.21 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.211 / Rpim(I) all: 0.1 / Rrim(I) all: 0.234 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 167278 / Scaling rejects: 70
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.67-2.84.91.1881749235540.3490.6021.3382.186.2
8.87-39.055.10.06749039610.9910.0320.07410.598.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.4データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.676→39.053 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2401 2000 6.5 %
Rwork0.1812 28784 -
obs0.185 30784 97.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 241.15 Å2 / Biso mean: 54.8244 Å2 / Biso min: 12.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.676→39.053 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7318 0 79 274 7671
Biso mean--85.72 39.78 -
残基数----902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047546
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55210226
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361121
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031299
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9594520
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6764-2.74330.33351040.27371492159673
2.7433-2.81750.36991440.241420752219100
2.8175-2.90040.27811450.232720822227100
2.9004-2.9940.33591430.216220652208100
2.994-3.10090.2531420.21242056219899
3.1009-3.2250.33561430.21562043218699
3.225-3.37170.24651460.189521052251100
3.3717-3.54940.25551450.178420812226100
3.5494-3.77160.21051460.172421042250100
3.7716-4.06250.19641450.154920812226100
4.0625-4.47080.21591460.14432105225199
4.4708-5.11650.21031460.1512102224899
5.1165-6.44160.22821500.184221572307100
6.4416-39.05710.20381550.17332236239199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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