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- PDB-6d04: Cryo-EM structure of a Plasmodium vivax invasion complex essentia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d04
タイトルCryo-EM structure of a Plasmodium vivax invasion complex essential for entry into human reticulocytes; two molecules of parasite ligand, subclass 1.
要素
  • Reticulocyte binding protein 2, putative
  • Serotransferrin
  • Transferrin receptor protein 1
キーワードCELL INVASION / malaria / Plasmodium vivax / reticulocyte / invasion
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / transferrin transport / negative regulation of mitochondrial fusion / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / basal part of cell / response to manganese ion / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin ...transferrin receptor activity / transferrin transport / negative regulation of mitochondrial fusion / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / basal part of cell / response to manganese ion / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / positive regulation of cell motility / response to iron ion / response to copper ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / endocytic vesicle / RHOH GTPase cycle / transport across blood-brain barrier / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of bone resorption / RAC3 GTPase cycle / response to retinoic acid / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / positive regulation of B cell proliferation / RAC1 GTPase cycle / Hsp70 protein binding / ERK1 and ERK2 cascade / osteoclast differentiation / ferric iron binding / response to nutrient / basal plasma membrane / cellular response to leukemia inhibitory factor / actin filament organization / acute-phase response / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / Iron uptake and transport / positive regulation of protein-containing complex assembly / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ferrous iron binding / regulation of protein stability / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / receptor internalization / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein localization to nucleus / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / recycling endosome membrane / double-stranded RNA binding / late endosome / extracellular vesicle / melanosome / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / antibacterial humoral response / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / virus receptor activity / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / early endosome / response to hypoxia / endosome membrane / intracellular signal transduction / endosome / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface
類似検索 - 分子機能
NBD94 domain / Nucleotide-Binding Domain 94 of RH / Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 ...NBD94 domain / Nucleotide-Binding Domain 94 of RH / Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Glucose Oxidase; domain 1 / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Periplasmic binding protein-like II / 3-Layer(bba) Sandwich / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Reticulocyte binding protein 2, putative / Transferrin receptor protein 1 / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å
データ登録者Gruszczyk, J. / Huang, R.K. / Hong, C. / Yu, Z. / Tham, W.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of an essential Plasmodium vivax invasion complex.
著者: Jakub Gruszczyk / Rick K Huang / Li-Jin Chan / Sébastien Menant / Chuan Hong / James M Murphy / Yee-Foong Mok / Michael D W Griffin / Richard D Pearson / Wilson Wong / Alan F Cowman / ...著者: Jakub Gruszczyk / Rick K Huang / Li-Jin Chan / Sébastien Menant / Chuan Hong / James M Murphy / Yee-Foong Mok / Michael D W Griffin / Richard D Pearson / Wilson Wong / Alan F Cowman / Zhiheng Yu / Wai-Hong Tham /
要旨: Plasmodium vivax is the most widely distributed malaria parasite that infects humans. P. vivax invades reticulocytes exclusively, and successful entry depends on specific interactions between the P. ...Plasmodium vivax is the most widely distributed malaria parasite that infects humans. P. vivax invades reticulocytes exclusively, and successful entry depends on specific interactions between the P. vivax reticulocyte-binding protein 2b (PvRBP2b) and transferrin receptor 1 (TfR1). TfR1-deficient erythroid cells are refractory to invasion by P. vivax, and anti-PvRBP2b monoclonal antibodies inhibit reticulocyte binding and block P. vivax invasion in field isolates. Here we report a high-resolution cryo-electron microscopy structure of a ternary complex of PvRBP2b bound to human TfR1 and transferrin, at 3.7 Å resolution. Mutational analyses show that PvRBP2b residues involved in complex formation are conserved; this suggests that antigens could be designed that act across P. vivax strains. Functional analyses of TfR1 highlight how P. vivax hijacks TfR1, an essential housekeeping protein, by binding to sites that govern host specificity, without affecting its cellular function of transporting iron. Crystal and solution structures of PvRBP2b in complex with antibody fragments characterize the inhibitory epitopes. Our results establish a structural framework for understanding how P. vivax reticulocyte-binding protein engages its receptor and the molecular mechanism of inhibitory monoclonal antibodies, providing important information for the design of novel vaccine candidates.
履歴
登録2018年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.22018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / em_entity_assembly / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _em_entity_assembly.entity_id_list / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7784
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin
D: Serotransferrin
E: Reticulocyte binding protein 2, putative
F: Reticulocyte binding protein 2, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)499,76126
ポリマ－495,7866
非ポリマー3,97520
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / Trfr / T9 / p90


分子量: 73940.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFRC / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P02786
#2: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 77153.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787
#3: タンパク質 Reticulocyte binding protein 2, putative


分子量: 96798.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
株: Salvador I / 遺伝子: PVX_094255 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5K736

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糖 , 2種, 10分子

#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 10分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#8: 化合物
ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ternary complex between human transferrin receptor 1, transferrin and Plasmodium vivax reticulocyte-binding protein 2b
タイプ: COMPLEX / 詳細: two molecules of parasite ligand, subclass 1 / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
120 mMNaHEPES1
2100 mMNaCl1
350 mMNaHC)31
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 動画フレーム数/画像: 50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM3.4画像取得
4CTFFIND4CTF補正
9PHENIX1.12-2829モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 287253 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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