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万見
- PDB-6cz2: Structure of the PTK6 kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cz2
タイトルStructure of the PTK6 kinase domain
要素Protein-tyrosine kinase 6
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase / PTK6
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Activates STAT3 / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of growth / PTK6 Expression / tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 promotes HIF1A stabilization ...negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Activates STAT3 / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of growth / PTK6 Expression / tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 promotes HIF1A stabilization / PTK6 Down-Regulation / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / PTK6 Regulates Cell Cycle / positive regulation of cell cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to retinoic acid / ruffle / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / positive regulation of DNA replication / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cytoprotection by HMOX1 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / positive regulation of neuron projection development / Cyclin D associated events in G1 / cell migration / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / cell differentiation / nuclear body / protein phosphorylation / innate immune response / signaling receptor binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PTK6, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...PTK6, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine kinase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Gajiwala, K.S. / Johnson, E. / Cronin, C.N.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Small molecule inhibitors reveal PTK6 kinase is not an oncogenic driver in breast cancers.
著者: Qiu, L. / Levine, K. / Gajiwala, K.S. / Cronin, C.N. / Nagata, A. / Johnson, E. / Kraus, M. / Tatlock, J. / Kania, R. / Foley, T. / Sun, S.
履歴
登録2018年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3291
ポリマ－30,3291
非ポリマー00
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.624, 108.624, 83.996
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 6 / Breast tumor kinase / Tyrosine-protein kinase BRK


分子量: 30328.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK6, BRK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13882, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.88 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 3.3 M Potassium acetate, 0.1 M bicine, pH 8, 13oC / PH範囲: 7.5 - 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→54.31 Å / Num. obs: 13913 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 46.1 Å2 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.42→2.55 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.151 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 2071 / CC1/2: 0.763 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2005精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FMK

1fmk


解像度: 2.5→54.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1827655.73 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 637 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.206 12596 98.6 %-
溶媒の処理Bsol: 36.8786 Å2 / ksol: 0.365835 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.5 Å211 Å20 Å2
2--7.5 Å20 Å2
3----14.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→54.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2127 0 0 24 2151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.972.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 108 5.1 %
Rwork0.293 2008 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1ACCELRYS_CNX:libraries/toppar/protein_rep.paraACCELRYS_CNX:libraries/toppar/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2ACCELRYS_CNX:libraries/toppar/dna-rna_rep.paraACCELRYS_CNX:libraries/toppar/dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3ACCELRYS_CNX:libraries/toppar/water_rep.paramACCELRYS_CNX:libraries/toppar/water.top
X-RAY DIFFRACTION4ACCELRYS_CNX:libraries/toppar/ion.paramACCELRYS_CNX:libraries/toppar/ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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