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万見
- PDB-6cw1: Crystal structure of Neurexin-1 alpha ectodomain fragment, L2-L3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cw1
タイトルCrystal structure of Neurexin-1 alpha ectodomain fragment, L2-L3
要素Neurexin-1
キーワードCELL ADHESION / LNS domain / Beta-Sandwich / Synapse
機能・相同性
機能・相同性情報


neuroligin family protein binding / cell projection / presynaptic membrane / cell adhesion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. ...Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Misra, A. / Rudenko, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01MH077303 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Structural Plasticity of Neurexin 1α: Implications for its Role as Synaptic Organizer.
著者: Jianfang Liu / Anurag Misra / M V V V Sekhar Reddy / Mark Andrew White / Gang Ren / Gabby Rudenko /
要旨: α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of ...α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of neurexin 1α (n1α) contains six LNS domains (L1-L6) interspersed by three Egf-like repeats. N1α must encode highly evolved structure-function relationships in order to fit into the narrow confines of the synaptic cleft, and also recruit its large, membrane-bound partners. Internal molecular flexibility could provide a solution; however, it is challenging to delineate because currently no structural methods permit high-resolution structure determination of large, flexible, multi-domain protein molecules. To investigate the structural plasticity of n1α, in particular the conformation of domains that carry validated binding sites for different protein partners, we used a panel of structural techniques. Individual particle electron tomography revealed that the N-terminally and C-terminally tethered domains, L1 and L6, have a surprisingly limited range of conformational freedom with respect to the linear central core containing L2 through L5. A 2.8-Å crystal structure revealed an unexpected arrangement of the L2 and L3 domains. Small-angle X-ray scattering and electron tomography indicated that incorporation of the alternative splice insert SS6 relieves the restricted conformational freedom between L5 and L6, suggesting that SS6 may work as a molecular toggle. The architecture of n1α thus encodes a combination of rigid and flexibly tethered domains that are uniquely poised to work together to promote its organizing function in the synaptic cleft, and may permit allosterically regulated and/or concerted protein partner binding.
履歴
登録2018年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurexin-1
B: Neurexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0342
ポリマ－89,0342
非ポリマー00
水21612
1
A: Neurexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5171
ポリマ－44,5171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Neurexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5171
ポリマ－44,5171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.144, 62.901, 113.061
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 279 - 672 / Label seq-ID: 22 - 400

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Neurexin-1 / Neurexin I-alpha / Neurexin-1-alpha


分子量: 44517.121 Da / 分子数: 2 / 断片: Alpha fragment L2-L3, residues 258-674 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: NRXN1 / プラスミド: pGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q28146
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.39 % / Mosaicity: 1.742 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.9 M NaCITRATE, 0.1 M TRIS PH 8.0, 5 MM CACL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.10208 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.10208 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→50.01 Å / Num. obs: 28540 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.469 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.84-2.952.40.522.225550.7150.3910.6541.17889.1
2.95-3.072.70.39127740.7960.2930.4921.39296.4
3.07-3.212.90.27528220.9020.1930.3381.32598.8
3.21-3.383.30.17428960.9660.1130.2081.41899.9
3.38-3.593.70.1328790.9840.0790.1531.49199.9
3.59-3.873.70.10528760.9890.0640.1231.66199.9
3.87-4.263.80.08228930.9910.050.0961.502100
4.26-4.873.70.06729200.9910.0410.0791.455100
4.87-6.143.70.06329290.9920.0380.0741.519100
6.14-50.013.60.06229960.9940.0370.0731.50799.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QCW

3qcw


解像度: 2.84→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 35.561 / SU ML: 0.307 / SU R Cruickshank DPI: 0.7583 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.758 / ESU R Free: 0.341
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2548 1418 5 %RANDOM
Rwork0.2216 ---
obs0.2233 27112 97.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 138.21 Å2 / Biso mean: 52.259 Å2 / Biso min: 24.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.71 Å20 Å2-0.39 Å2
2---0.57 Å2-0 Å2
3---2.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.84→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5730 0 0 12 5742
Biso mean---42.12 -
残基数----762
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0195857
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.9567970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.809312073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.35758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.36224.733243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.42615900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0541519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2910
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021180
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 22294 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.837→2.911 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 75 -
Rwork0.312 1668 -
all-1743 -
obs--82.1 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2153-1.07643.52333.3341-1.38294.9136-0.132-0.225-0.2281-0.3245-0.0278-0.13780.1433-0.0850.15970.1970.0528-0.07470.037-0.01320.153160.9817-2.572731.2217
20.7574-0.88711.18463.835-2.5325.4667-0.16140.09610.09480.0734-0.1277-0.2364-0.27780.39690.28910.4021-0.0009-0.22380.12250.03930.218948.02220.03671.9804
36.6581-0.91142.62952.5006-0.77622.4597-0.1664-0.33120.5166-0.11630.0072-0.209-0.4035-0.32150.15920.15540.0462-0.09090.0945-0.00550.314588.62050.21650.624
46.4086-2.0189-0.97773.8886-0.04340.72650.08620.4989-0.3071-0.1683-0.08240.25230.0915-0.0866-0.00390.08770.0043-0.09080.0421-0.00680.2485120.6521-22.476852.1975
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A279 - 485
2X-RAY DIFFRACTION2A486 - 673
3X-RAY DIFFRACTION3B278 - 485
4X-RAY DIFFRACTION4B486 - 674

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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