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- PDB-6cs8: High resolution crystal structure of FtsY-NG domain of E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cs8
タイトルHigh resolution crystal structure of FtsY-NG domain of E. coli
要素Signal recognition particle receptor FtsY
キーワードPROTEIN TRANSPORT / cotranslational delivery SRP
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle binding / signal-recognition-particle GTPase / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / stringent response / protein targeting / cytoplasmic side of plasma membrane / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity ...signal recognition particle binding / signal-recognition-particle GTPase / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / stringent response / protein targeting / cytoplasmic side of plasma membrane / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain ...Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
1H-indole-6-carbonitrile / Signal recognition particle receptor FtsY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.749 Å
データ登録者Faoro, C. / Ataide, S.F.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Discovery of fragments that target key interactions in the signal recognition particle (SRP) as potential leads for a new class of antibiotics.
著者: Faoro, C. / Wilkinson-White, L. / Kwan, A.H. / Ataide, S.F.
履歴
登録2018年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle receptor FtsY
B: Signal recognition particle receptor FtsY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7947
ポリマ－66,2022
非ポリマー5925
水6,972387
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area25430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.541, 76.192, 107.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle receptor FtsY / SRP receptor


分子量: 33101.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ftsY, b3464, JW3429
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P10121
#2: 化合物
ChemComp-F9Y / 1H-indole-6-carbonitrile / 6-シアノ-1H-インド-ル


分子量: 142.157 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H6N2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.69 %
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.6, 22% PEG3350, 185 mM Ammonium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.749→35.99 Å / Num. obs: 56278 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 23.47 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.02653 / Rrim(I) all: 0.03751 / Net I/σ(I): 19.23
反射 シェル解像度: 1.749→1.812 Å / Rmerge(I) obs: 0.409 / CC1/2: 0.716

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.749→35.99 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2205 2774 4.93 %
Rwork0.1803 --
obs0.1823 56268 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.749→35.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4622 0 45 387 5054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124760
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0316405
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.312877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058742
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007829
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7491-1.77920.31691390.29762476X-RAY DIFFRACTION93
1.7792-1.81160.34041380.25962702X-RAY DIFFRACTION100
1.8116-1.84640.29661540.24712613X-RAY DIFFRACTION100
1.8464-1.88410.28761370.23782666X-RAY DIFFRACTION100
1.8841-1.92510.28551380.23162716X-RAY DIFFRACTION100
1.9251-1.96990.27221330.20962627X-RAY DIFFRACTION100
1.9699-2.01910.22871240.20482725X-RAY DIFFRACTION100
2.0191-2.07370.26851210.19892682X-RAY DIFFRACTION100
2.0737-2.13470.24611640.20312665X-RAY DIFFRACTION100
2.1347-2.20360.22141340.19722687X-RAY DIFFRACTION100
2.2036-2.28240.2421340.18352678X-RAY DIFFRACTION100
2.2824-2.37370.21991470.18482652X-RAY DIFFRACTION100
2.3737-2.48180.22411360.18112723X-RAY DIFFRACTION100
2.4818-2.61260.24211350.17772658X-RAY DIFFRACTION100
2.6126-2.77620.23391530.18492677X-RAY DIFFRACTION100
2.7762-2.99040.23471380.18162681X-RAY DIFFRACTION100
2.9904-3.29120.19761400.17542685X-RAY DIFFRACTION100
3.2912-3.7670.19851460.15742709X-RAY DIFFRACTION100
3.767-4.74430.16961340.14172719X-RAY DIFFRACTION100
4.7443-35.99740.19311290.17192753X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.3816 Å / Origin y: 14.5737 Å / Origin z: 26.6939 Å
111213212223313233
T0.1621 Å20.0021 Å20.0206 Å2-0.1831 Å2-0.0163 Å2--0.1539 Å2
L0.1114 °2-0.0531 °20.0455 °2-0.7499 °20.028 °2--0.0245 °2
S0.018 Å °-0.0056 Å °-0.0115 Å °0.0198 Å °-0.0147 Å °0.0056 Å °-0.0036 Å °-0.0158 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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