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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6cp5 | ||||||
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タイトル | Monomer yeast ATP synthase Fo reconstituted in nanodisc with inhibitor of oligomycin bound generated from focused refinement. | ||||||
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![]() | BIOSYNTHETIC PROTEIN / ATP synthase | ||||||
機能・相同性 | ![]() : / : / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / : / : / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transport ...: / : / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / : / : / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transport / mitochondrial intermembrane space / protein-containing complex assembly / mitochondrial inner membrane / lipid binding / mitochondrion / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
![]() | Srivastava, A.P. / Luo, M. / Symersky, J. / Liao, M.F. / Mueller, D.M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution cryo-EM analysis of the yeast ATP synthase in a lipid membrane. 著者: Anurag P Srivastava / Min Luo / Wenchang Zhou / Jindrich Symersky / Dongyang Bai / Melissa G Chambers / José D Faraldo-Gómez / Maofu Liao / David M Mueller / ![]() 要旨: Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase comprises a membrane embedded F motor that rotates to drive ATP synthesis in the F subunit. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo- ...Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase comprises a membrane embedded F motor that rotates to drive ATP synthesis in the F subunit. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to obtain structures of the full complex in a lipid bilayer in the absence or presence of the inhibitor oligomycin at 3.6- and 3.8-angstrom resolution, respectively. To limit conformational heterogeneity, we locked the rotor in a single conformation by fusing the F6 subunit of the stator with the δ subunit of the rotor. Assembly of the enzyme with the F6-δ fusion caused a twisting of the rotor and a 9° rotation of the F c-ring in the direction of ATP synthesis, relative to the structure of isolated F Our cryo-EM structures show how F and F are coupled, give insight into the proton translocation pathway, and show how oligomycin blocks ATP synthesis. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 219.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 181.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP synthase subunit ... , 6種, 15分子 KLMNOPQRSTXZ7UJ
#1: タンパク質 | 分子量: 7790.385 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P61829 #3: タンパク質 | | 分子量: 27900.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00854 #4: タンパク質 | | 分子量: 23194.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P05626 #5: タンパク質 | | 分子量: 19709.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P30902 #6: タンパク質 | | 分子量: 10584.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06405 #7: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 4145.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P81450 |
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-タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 5分子 8![](data/chem/img/EFO.gif)
![](data/chem/img/EFO.gif)
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5825.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00856 |
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#8: 化合物 | ChemComp-EFO / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Monomer yeast ATP synthase Fo reconstituted in nanodisc with inhibitor of oligomycin bound generated from focused refinement. タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, pH 8.0 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 91 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 31000 X / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2700 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 最高温度: 105 K / 最低温度: 80 K |
撮影 | 電子線照射量: 8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 2896 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 346399 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 104280 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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