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- PDB-6cp2: SidC in complex with UbcH7~Ub -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cp2
タイトルSidC in complex with UbcH7~Ub
要素
  • Polyubiquitin-B
  • SidC
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードLIGASE / Bacterial E3 Ligase / E2 / Ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / mitochondrion transport along microtubule ...cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / cellular response to steroid hormone stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex
類似検索 - 分子機能
SidC, N-terminal / : / : / SidC N-terminal domain / SidC, C-terminal domain / SidC, lipid-binding domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site ...SidC, N-terminal / : / : / SidC N-terminal domain / SidC, C-terminal domain / SidC, lipid-binding domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / SidC
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wasilko, D.J. / Huang, Q. / Mao, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM116964 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Insights into the ubiquitin transfer cascade catalyzed by theLegionellaeffector SidC.
著者: Wasilko, D.J. / Huang, Q. / Mao, Y.
履歴
登録2018年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SidC
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
C: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,8803
ポリマ－88,8803
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.528, 101.528, 352.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 SidC


分子量: 62243.879 Da / 分子数: 1 / 変異: C46A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6RCR4
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 17915.625 Da / 分子数: 1 / 変異: C86K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68036, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8720.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.29 % / 解説: Hexagonal rods
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 16% PEG 3000, 0.1 M Tris pH 9.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 24890 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.8 % / Net I/σ(I): 30.3
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TRG

4trg


解像度: 2.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 38.969 / SU ML: 0.332 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.428 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28807 1260 5.1 %RANDOM
Rwork0.20975 ---
obs0.21372 23471 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 70.854 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20.2 Å20 Å2
2--0.41 Å20 Å2
3----1.32 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5928 0 0 29 5957
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0196049
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025819
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4781.9718162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.791313482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6835730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.84225.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.989151135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6521532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2889
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3135.0732929
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3135.0732928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.3747.63656
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.3737.6013657
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2265.3813119
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2265.3813120
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.4467.9134507
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.14239.2796871
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.14239.2826872
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.903→2.978 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 91 -
Rwork0.304 1664 -
obs--98.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29680.16380.25790.11370.21451.1251-0.24450.0608-0.1166-0.15510.0867-0.0281-0.27610.19310.15790.2219-0.09080.06710.12150.0510.1328-14.176142.437235.4749
20.46790.04390.75293.4346-1.01131.55510.03050.01380.00350.1818-0.01340.05250.00040.0206-0.01710.1542-0.0275-0.01610.0555-0.04780.1139-41.241231.534440.7256
34.4364-2.45170.10571.37590.18543.09680.25210.6362-0.4447-0.1318-0.29990.24650.01570.48190.04780.1152-0.0711-0.00780.3272-0.09370.0559-14.06535.733317.2761
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 509
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 153
3X-RAY DIFFRACTION3C-1 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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