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- PDB-6cia: Crystal structure of aldo-keto reductase from Klebsiella pneumoni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cia
タイトルCrystal structure of aldo-keto reductase from Klebsiella pneumoniae in complex with NADPH.
要素Aldo/keto reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


D-threo-aldose 1-dehydrogenase activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
類似検索 - 分子機能
NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Putative an aldehyde reductase / Aldo/keto reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lipowska, J. / Leung, E.S. / Shabalin, I.G. / Grabowski, M. / Almo, S.C. / Satchell, K.J. / Joachimiak, A. / Lewinski, K. / Minor, W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of of aldo-keto reductase from Klebsiella pneumoniae in complex with NADPH.
著者: Lipowska, J. / Leung, E.S. / Shabalin, I.G. / Grabowski, M. / Almo, S.C. / Satchell, K.J. / Joachimiak, A. / Lewinski, K. / Minor, W.
履歴
登録2018年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo/keto reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5142
ポリマ－31,7681
非ポリマー7451
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.626, 83.626, 72.834
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Aldo/keto reductase / General stress protein 69


分子量: 31768.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
遺伝子: yhdN_4, yhdN, B1727_06910, B4U21_09420, BN49_2327, CAK82_20800, CQB04_18905, CR230_19100, CTI52_15935, CTI54_15930, PMK1_03573, SAMEA3531778_00013
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL
参照: UniProt: W9BFN4, UniProt: A6T7Q7*PLUS, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.85 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 ul of 11 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide and 0.5 mM TCEP were mixed with 0.2 ul of the Top 96 #90 (0.2 uL 0.1 M Tris: HCl, pH 8.5, 25 % ...詳細: 0.2 ul of 11 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide and 0.5 mM TCEP were mixed with 0.2 ul of the Top 96 #90 (0.2 uL 0.1 M Tris: HCl, pH 8.5, 25 % (w/v) PEG 3350) and 0.1 uL 30%v/v Ethanol (Additive Screen #82) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in 96 Well 3 drop Crystallization Plate (Swissci)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月8日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 13360 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 33.7 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.088 / Rsym value: 0.083 / Net I/av σ(I): 30.9 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.092 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 649 / CC1/2: 0.838 / Rpim(I) all: 0.438 / Rrim(I) all: 1.178 / Rsym value: 1.092 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MD2データ収集
HKL-3000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-3000データ削減
HKL-3000位相決定
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0189精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WGH

4wgh


解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 15.302 / SU ML: 0.201 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.49 / ESU R Free: 0.257 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22957 612 5.1 %RANDOM
Rwork0.16727 ---
obs0.17052 11434 89.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.872 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å2-0.18 Å20 Å2
2---0.35 Å2-0 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2215 0 48 150 2413
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192343
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022166
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.9513199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96834993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8795290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.68923.119109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.3515384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9791523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022697
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02486
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7491.5571143
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7351.5561142
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6052.3281429
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6052.3291430
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0051.981200
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.971.9791198
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4232.8561767
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.39919.5962595
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.319.2412564
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.303→2.362 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 23 -
Rwork0.214 414 -
obs--44.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2573-0.86470.032510.8686-1.21614.78390.1226-0.00510.2551-0.36290.01090.23780.1044-0.4942-0.13340.06590.0480.00530.14320.01510.041934.6286.63236.816
22.4261-0.5718-0.78842.89910.8044.26670.0902-0.09270.2666-0.38850.0237-0.5843-0.24050.1944-0.1140.190.00880.07640.015-0.00590.130146.3349.43433.398
36.0474-0.4993-0.06193.80070.34692.64920.2210.2934-0.3394-0.9747-0.0972-0.21220.4771-0.2213-0.12380.51210.02390.03130.0446-0.00170.038940.516-4.93923.453
44.1744-1.5565-1.66044.0240.44952.41120.30160.3783-0.2147-0.9621-0.33920.94950.3088-1.0350.03760.5473-0.0512-0.19930.6398-0.08420.242725.5-0.39725.629
51.9048-0.5235-0.70635.53421.42283.91920.13630.2315-0.1732-0.517-0.27980.79960.4019-0.94670.14350.2973-0.0763-0.14770.3802-0.02090.154422.801-0.33529.988
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 31
2X-RAY DIFFRACTION2A32 - 139
3X-RAY DIFFRACTION3A140 - 176
4X-RAY DIFFRACTION4A177 - 218
5X-RAY DIFFRACTION5A219 - 284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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