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- PDB-6cdd: Npl4 zinc finger and MPN domains (Chaetomium thermophilum) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cdd
タイトルNpl4 zinc finger and MPN domains (Chaetomium thermophilum)
要素Npl4 zinc finger
キーワードPROTEIN BINDING / AAA ATPase cofactor / zinc finger / MPN
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA transport / ubiquitin binding / protein transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / MPN domain / MPN domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear protein localization protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58233712092 Å
データ登録者Bodnar, N.O. / Rapoport, T.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM052586 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007753 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2018
タイトル: Structure of the Cdc48 ATPase with its ubiquitin-binding cofactor Ufd1-Npl4.
著者: Nicholas O Bodnar / Kelly H Kim / Zhejian Ji / Thomas E Wales / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / John R Engen / Thomas Walz / Tom A Rapoport /
要旨: Many polyubiquitinated proteins are extracted from membranes or complexes by the conserved ATPase Cdc48 (in yeast; p97 or VCP in mammals) before proteasomal degradation. Each Cdc48 hexamer contains ...Many polyubiquitinated proteins are extracted from membranes or complexes by the conserved ATPase Cdc48 (in yeast; p97 or VCP in mammals) before proteasomal degradation. Each Cdc48 hexamer contains two stacked ATPase rings (D1 and D2) and six N-terminal (N) domains. Cdc48 binds various cofactors, including the Ufd1-Npl4 heterodimer. Here, we report structures of the Cdc48-Ufd1-Npl4 complex from Chaetomium thermophilum. Npl4 interacts through its UBX-like domain with a Cdc48 N domain, and it uses two Zn-finger domains to anchor the enzymatically inactive Mpr1-Pad1 N-terminal (MPN) domain, homologous to domains found in several isopeptidases, to the top of the D1 ATPase ring. The MPN domain of Npl4 is located above Cdc48's central pore, a position similar to the MPN domain from deubiquitinase Rpn11 in the proteasome. Our results indicate that Npl4 is unique among Cdc48 cofactors and suggest a mechanism for binding and translocation of polyubiquitinated substrates into the ATPase.
履歴
登録2018年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Npl4 zinc finger
B: Npl4 zinc finger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4936
ポリマ-107,2312
非ポリマー2624
4,107228
1
A: Npl4 zinc finger
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, One copy of this protein forms a heterodimer with another cofactor, Ufd1. This heterodimer in turn associates in a 1:1 manner with the hexameric ATPase Cdc48. There is no ...根拠: microscopy, One copy of this protein forms a heterodimer with another cofactor, Ufd1. This heterodimer in turn associates in a 1:1 manner with the hexameric ATPase Cdc48. There is no described role for an Npl4 dimer.
  • 53.7 kDa, 1 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7473
ポリマ-53,6161
非ポリマー1312
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Npl4 zinc finger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7473
ポリマ-53,6161
非ポリマー1312
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.858, 72.221, 193.543
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.714, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
111
212

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROGLUGLU(chain 'A' and resid 132 through 596)AA132 - 4484 - 320
12THRTHRTHRTHR(chain 'A' and resid 132 through 596)AA458 - 596330 - 468
21PROPROGLUGLUchain 'B'BB132 - 4484 - 320
22THRTHRTHRTHRchain 'B'BB458 - 596330 - 468

-
要素

#1: タンパク質 Npl4 zinc finger


分子量: 53615.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0009420 / プラスミド: K27SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S0B4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M Na/K phosphate pH 7, 9.2% wt/vol poly-gamma-glutamic acid, 0.2 M potassium thiocyanate, 5% propylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.283 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.283 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.582→96.11 Å / Num. obs: 96089 / % possible obs: 95.15 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 81.4323024304 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.06434 / Rpim(I) all: 0.04406 / Net I/σ(I): 9.82
反射 シェル解像度: 2.582→2.675 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 2.031 / Num. unique obs: 7754 / CC1/2: 0.322 / Rpim(I) all: 1.443 / % possible all: 77.79

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PHENIX1.12_2829位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: cryo-EM density

解像度: 2.58233712092→96.107851877 Å / SU ML: 0.459566972743 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33489028264 / 位相誤差: 30.4847135538
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228609406897 4617 4.8855591886 %
Rwork0.19152216146 --
obs0.193296283219 94503 95.1528942678 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 105.883376985 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58233712092→96.107851877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7283 0 4 228 7515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002294968139057487
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52937384996910168
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04181418935851098
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002624535288021335
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9327508834529
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5823-2.61170.511459568419680.4468432033941916X-RAY DIFFRACTION61.3861386139
2.6117-2.64240.4760451679141630.4412530589282748X-RAY DIFFRACTION87.0774753216
2.6424-2.67460.4195513096511630.416439470372693X-RAY DIFFRACTION84.3224092117
2.6746-2.70850.3797031988991280.3919668996842758X-RAY DIFFRACTION90.3852176636
2.7085-2.74410.394614226361330.3759890713243103X-RAY DIFFRACTION96.9152440851
2.7441-2.78170.3937920833241360.3512651055663068X-RAY DIFFRACTION96.7683479311
2.7817-2.82150.3535493771811760.3336007633183149X-RAY DIFFRACTION99.0762812872
2.8215-2.86360.355913663461740.3057083065863015X-RAY DIFFRACTION97.8220858896
2.8636-2.90830.335136766511600.3029848239113091X-RAY DIFFRACTION97.921686747
2.9083-2.9560.304394359541590.2688285583553074X-RAY DIFFRACTION98.2376177454
2.956-3.0070.3125281930831470.2628352459963148X-RAY DIFFRACTION97.5429248076
3.007-3.06170.2921363152461650.2448619407633049X-RAY DIFFRACTION98.5285101165
3.0617-3.12060.3103214423341890.2533550254393127X-RAY DIFFRACTION98.4268328881
3.1206-3.18430.3353893990161620.2597406681833014X-RAY DIFFRACTION97.5729646697
3.1843-3.25350.3112473707591590.2639647643213035X-RAY DIFFRACTION95.8583433373
3.2535-3.32920.2765765997931300.2385003762333049X-RAY DIFFRACTION96.2167070218
3.3292-3.41250.2698410009141730.2285109710513090X-RAY DIFFRACTION98.3423749247
3.4125-3.50470.2977448453341510.2123545256293071X-RAY DIFFRACTION98.441796517
3.5047-3.60790.263804051991530.1983475427773129X-RAY DIFFRACTION97.6495090747
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精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 129 through 178 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 179 through 497 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 498 through 596 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 132 through 178 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 179 through 497 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 498 through 596 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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