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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6cdd | ||||||||||||
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タイトル | Npl4 zinc finger and MPN domains (Chaetomium thermophilum) | ||||||||||||
![]() | Npl4 zinc finger | ||||||||||||
![]() | PROTEIN BINDING / AAA ATPase cofactor / zinc finger / MPN | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() mRNA transport / ubiquitin binding / protein transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Bodnar, N.O. / Rapoport, T.A. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the Cdc48 ATPase with its ubiquitin-binding cofactor Ufd1-Npl4. 著者: Nicholas O Bodnar / Kelly H Kim / Zhejian Ji / Thomas E Wales / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / John R Engen / Thomas Walz / Tom A Rapoport / ![]() 要旨: Many polyubiquitinated proteins are extracted from membranes or complexes by the conserved ATPase Cdc48 (in yeast; p97 or VCP in mammals) before proteasomal degradation. Each Cdc48 hexamer contains ...Many polyubiquitinated proteins are extracted from membranes or complexes by the conserved ATPase Cdc48 (in yeast; p97 or VCP in mammals) before proteasomal degradation. Each Cdc48 hexamer contains two stacked ATPase rings (D1 and D2) and six N-terminal (N) domains. Cdc48 binds various cofactors, including the Ufd1-Npl4 heterodimer. Here, we report structures of the Cdc48-Ufd1-Npl4 complex from Chaetomium thermophilum. Npl4 interacts through its UBX-like domain with a Cdc48 N domain, and it uses two Zn-finger domains to anchor the enzymatically inactive Mpr1-Pad1 N-terminal (MPN) domain, homologous to domains found in several isopeptidases, to the top of the D1 ATPase ring. The MPN domain of Npl4 is located above Cdc48's central pore, a position similar to the MPN domain from deubiquitinase Rpn11 in the proteasome. Our results indicate that Npl4 is unique among Cdc48 cofactors and suggest a mechanism for binding and translocation of polyubiquitinated substrates into the ATPase. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 645.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 450.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 439.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 444.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 33.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Ens-ID: 1
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53615.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0009420 / プラスミド: K27SUMO / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.72 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.2 M Na/K phosphate pH 7, 9.2% wt/vol poly-gamma-glutamic acid, 0.2 M potassium thiocyanate, 5% propylene glycol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月16日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.283 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.582→96.11 Å / Num. obs: 96089 / % possible obs: 95.15 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 81.4323024304 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.06434 / Rpim(I) all: 0.04406 / Net I/σ(I): 9.82 |
反射 シェル | 解像度: 2.582→2.675 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 2.031 / Num. unique obs: 7754 / CC1/2: 0.322 / Rpim(I) all: 1.443 / % possible all: 77.79 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: cryo-EM density 解像度: 2.58233712092→96.107851877 Å / SU ML: 0.459566972743 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33489028264 / 位相誤差: 30.4847135538
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 105.883376985 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.58233712092→96.107851877 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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