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- PDB-6c4s: Human cSrc SH3 Domain in complex with Choline Kinase fragment 60-69 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c4s
タイトルHuman cSrc SH3 Domain in complex with Choline Kinase fragment 60-69
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,cSrc SH3 Domain
キーワードTRANSFERASE / PEPTIDE BINDING PROTEIN / enzyme / non-receptor tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / positive regulation of dephosphorylation / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / negative regulation of neutrophil activation / regulation of vascular permeability / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / adherens junction organization / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / response to acidic pH / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / positive regulation of Ras protein signal transduction / Co-stimulation by CD28 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of podosome assembly / EPH-Ephrin signaling / regulation of bone resorption / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Ephrin signaling / myoblast proliferation / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / odontogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / MET activates PTK2 signaling / Regulation of KIT signaling / cellular response to fatty acid / postsynaptic specialization, intracellular component / regulation of early endosome to late endosome transport / Signaling by ALK / leukocyte migration / phospholipase activator activity / oogenesis / GP1b-IX-V activation signalling / Co-inhibition by CTLA4 / Receptor Mediated Mitophagy / EPHA-mediated growth cone collapse / interleukin-6-mediated signaling pathway / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / uterus development / regulation of cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / PECAM1 interactions / Recycling pathway of L1 / phospholipase binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / dendritic growth cone / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / RHOU GTPase cycle / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of anoikis / RET signaling / Long-term potentiation / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of bone resorption / GAB1 signalosome / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity
類似検索 - 分子機能
SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. ...SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Kall, S.L. / Lavie, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)5T32DE018381-10 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Molecular basis for the interaction between human choline kinase alpha and the SH3 domain of the c-Src tyrosine kinase.
著者: Kall, S.L. / Whitlatch, K. / Smithgall, T.E. / Lavie, A.
履歴
登録2018年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,cSrc SH3 Domain
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,cSrc SH3 Domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4674
ポリマ－16,3362
非ポリマー1312
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Dimer is crystallographic in nature
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area9270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.117, 38.753, 57.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,cSrc SH3 Domain / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 8168.078 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 domain residues 87-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC, SRC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P12931, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Zinc Acetate 0.1 M Sodium Cacodylate pH 6.5 10% v/v Isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→57.68 Å / Num. obs: 39617 / % possible obs: 90.2 % / 冗長度: 1.67 % / Net I/σ(I): 7.45
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.5→57.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.511 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.085 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22626 1046 4.9 %RANDOM
Rwork0.18717 ---
obs0.18912 20257 95.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.734 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.06 Å20 Å2-0.85 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.5→57.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1156 0 2 141 1299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.021194
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021052
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.951.981639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07632462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8315146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.01224.450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.81515172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.323154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5942.362590
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5822.36589
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0443.524734
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.0433.527735
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.252.627604
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2472.628604
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.8833.84905
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.52829.0041353
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.4428.4481319
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 59 -
Rwork0.307 1479 -
obs--95.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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