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- PDB-6c1j: Crystal Structure of Ketosteroid Isomerase Y32F/Y57F/D40N mutant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c1j
タイトルCrystal Structure of Ketosteroid Isomerase Y32F/Y57F/D40N mutant from Pseudomonas Putida (pKSI) bound to 3,4-dinitrophenol
要素Steroid Delta-isomerase
キーワードISOMERASE / ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid Delta-isomerase / steroid Delta-isomerase activity / steroid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Ketosteroid isomerase / SnoaL-like domain / SnoaL-like domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,4-dinitrophenol / Steroid Delta-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.063 Å
データ登録者Yabukarski, F. / Pinney, M.M. / Herschlag, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1121778 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: Structural Coupling Throughout the Active Site Hydrogen Bond Networks of Ketosteroid Isomerase and Photoactive Yellow Protein.
著者: Pinney, M.M. / Natarajan, A. / Yabukarski, F. / Sanchez, D.M. / Liu, F. / Liang, R. / Doukov, T. / Schwans, J.P. / Martinez, T.J. / Herschlag, D.
履歴
登録2018年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Steroid Delta-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7845
ポリマ－14,5161
非ポリマー2684
水3,045169
1
A: Steroid Delta-isomerase
ヘテロ分子

A: Steroid Delta-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,56710
ポリマ－29,0312
非ポリマー5368
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.902, 94.998, 72.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-428-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Steroid Delta-isomerase / Delta(5)-3-ketosteroid isomerase


分子量: 14515.515 Da / 分子数: 1 / 変異: Y32F, Y57F, D40N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 遺伝子: ksi / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07445, steroid Delta-isomerase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-DNX / 3,4-dinitrophenol


分子量: 184.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H4N2O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.2
詳細: 18-22 % PEG 3350, 0.2 M magnesium chloride, 0.04 M potassium phosphate
Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.88558 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88558 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.06→36.46 Å / Num. obs: 55563 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 10.58 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 17.6 / Num. measured all: 623131 / Scaling rejects: 321
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.06-1.085.91.0431241421190.6760.4251.1341.776.7
5.82-36.4611.40.04546314080.9990.0130.04747.899.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.25データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FZW

3fzw


解像度: 1.063→36.455 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 12.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1538 2778 5 %
Rwork0.1289 52732 -
obs0.1301 55510 98.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.87 Å2 / Biso mean: 17.5422 Å2 / Biso min: 6.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.063→36.455 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数978 0 34 190 1202
Biso mean--18.7 29.91 -
残基数----127
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071593
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9682202
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076216
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006321
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.299629
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.0635-1.08180.26491180.25512028214676
1.0818-1.10150.20851270.1872583271098
1.1015-1.12270.16731250.15872647277299
1.1227-1.14560.15911260.133626222748100
1.1456-1.17050.1441400.127126212761100
1.1705-1.19770.13921550.121926712826100
1.1977-1.22770.141320.123726272759100
1.2277-1.26090.12961440.117426382782100
1.2609-1.2980.14581450.112526442789100
1.298-1.33990.14811310.106426642795100
1.3399-1.38780.12651440.109826652809100
1.3878-1.44330.13351530.107526462799100
1.4433-1.5090.11541480.103326482796100
1.509-1.58860.12611460.102826712817100
1.5886-1.68810.13481560.1126592815100
1.6881-1.81850.13631310.11326952826100
1.8185-2.00140.13471270.11727072834100
2.0014-2.2910.13571400.122826942834100
2.291-2.88630.16711310.134827512882100
2.8863-36.47640.18371590.14928513010100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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