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万見
- PDB-6bzg: Structure of S. cerevisiae Zip2:Spo16 complex, P212121 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bzg
タイトルStructure of S. cerevisiae Zip2:Spo16 complex, P212121 form
要素
  • Protein ZIP2
  • Sporulation-specific protein 16
キーワードDNA BINDING PROTEIN / XPF-ERCC1 / Meiosis / Recombination
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptonemal complex assembly / synapsis initiation complex / regulation of reciprocal meiotic recombination / DNA secondary structure binding / ascospore formation / synaptonemal complex assembly / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex / positive regulation of protein sumoylation / homologous recombination ...regulation of synaptonemal complex assembly / synapsis initiation complex / regulation of reciprocal meiotic recombination / DNA secondary structure binding / ascospore formation / synaptonemal complex assembly / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex / positive regulation of protein sumoylation / homologous recombination / reciprocal meiotic recombination / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / nucleotide binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Spo16 protein / Spo16 protein, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Sporulation-specific protein 16 / Protein ZIP2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Arora, K. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM104141 米国
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: The conserved XPF:ERCC1-like Zip2:Spo16 complex controls meiotic crossover formation through structure-specific DNA binding.
著者: Arora, K. / Corbett, K.D.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2018
タイトル: Structure of Zip2:Spo16, a conserved XPF:ERCC1-like complex critical for meiotic crossover formation
著者: Arora, K. / Corbett, K.D.
履歴
登録2017年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference
改定 1.22019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32019年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Protein ZIP2
A: Sporulation-specific protein 16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8435
ポリマ－47,3682
非ポリマー4743
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.249, 96.212, 101.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein ZIP2 / Zipping up meiotic chromosomes protein 2


分子量: 24345.135 Da / 分子数: 1 / 変異: K641A, E642A, K643A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ZIP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53061
#2: タンパク質 Sporulation-specific protein 16


分子量: 23023.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPO16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17122
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM Bis Tris pH 5.5, 200 mM Ammonium sulfate, 15% PEG-3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→100 Å / Num. obs: 28219 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.987 / Rsym value: 0.207 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.13→2.19 Å / Num. unique obs: 15501 / CC1/2: 0.484 / Rsym value: 2.074

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELX位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.13→69.809 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.2 / 位相誤差: 32.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2704 2710 5.18 %
Rwork0.2492 --
obs0.2503 52319 98.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→69.809 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3219 0 29 74 3322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023306
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3944458
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1241976
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039505
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002559
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.13-2.16880.41951330.37112541X-RAY DIFFRACTION95
2.1688-2.21050.40241750.3632588X-RAY DIFFRACTION98
2.2105-2.25560.36211670.35012599X-RAY DIFFRACTION99
2.2556-2.30470.35631290.34122655X-RAY DIFFRACTION100
2.3047-2.35830.36751350.33662676X-RAY DIFFRACTION100
2.3583-2.41730.34951240.32962622X-RAY DIFFRACTION100
2.4173-2.48260.36981340.31722628X-RAY DIFFRACTION99
2.4826-2.55570.30681510.31962637X-RAY DIFFRACTION99
2.5557-2.63820.36581420.30542650X-RAY DIFFRACTION99
2.6382-2.73250.35061600.30672588X-RAY DIFFRACTION99
2.7325-2.84190.36941600.31232638X-RAY DIFFRACTION99
2.8419-2.97120.28681210.29332647X-RAY DIFFRACTION99
2.9712-3.12790.33761250.26842590X-RAY DIFFRACTION98
3.1279-3.32380.31321160.26912621X-RAY DIFFRACTION97
3.3238-3.58040.22361860.24192549X-RAY DIFFRACTION98
3.5804-3.94070.29021310.22352586X-RAY DIFFRACTION98
3.9407-4.51090.22221410.19412604X-RAY DIFFRACTION97
4.5109-5.68280.20861390.20432563X-RAY DIFFRACTION97
5.6828-69.84630.20191410.21372627X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8044-0.28870.58964.54360.96693.19840.02490.1405-0.4493-0.07580.1049-0.78570.17310.4676-0.1020.3499-0.04520.09130.6772-0.11970.762538.086133.80767.3148
26.42560.2328-3.85072.8117-1.75198.5141-0.0077-0.02110.3080.05190.21540.27840.1588-0.5594-0.29040.62-0.11610.0320.4247-0.09630.3383-0.652837.0641104.4365
33.1978-0.4465-2.44311.1257-0.02736.835-0.0868-0.1777-0.25710.0629-0.16790.26640.4445-0.08770.27560.3955-0.02740.08170.2390.02380.41269.003832.814693.6759
43.86511.2721-0.30974.86971.01423.7229-0.04750.405-0.1807-0.08810.01510.2311-0.1534-0.42950.05230.29410.0890.02020.4139-0.04280.320118.206740.362370.1367
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 144 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 151 through 197 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 646 through 704 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 499 through 635 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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