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- PDB-6byu: X-ray crystal structure of Escherichia coli RNA polymerase (RpoB-... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6byu | |||||||||
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Title | X-ray crystal structure of Escherichia coli RNA polymerase (RpoB-H526Y) and ppApp complex | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | transferase/transferase inhibitor / RNA polymerase / ppApp / Escherichia coli X-ray structure / transferase-transferase inhibitor complex | |||||||||
Function / homology | ![]() sigma factor antagonist complex / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / sigma factor activity / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation ...sigma factor antagonist complex / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / sigma factor activity / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription initiation / cell motility / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / response to heat / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Murakami, K.S. / Molodtsov, V. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structure-function comparisons of (p)ppApp vs (p)ppGpp for Escherichia coli RNA polymerase binding sites and for rrnB P1 promoter regulatory responses in vitro. Authors: Bruhn-Olszewska, B. / Molodtsov, V. / Sobala, M. / Dylewski, M. / Murakami, K.S. / Cashel, M. / Potrykus, K. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 2.3 MB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 242.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 322.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5uaqS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 4 types, 10 molecules ABGHCIDJEK
#1: Protein | Mass: 36558.680 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: H526Y Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli / Strain: K12 / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 150845.906 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli / Strain: K12 / Production host: ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 155366.781 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli / Strain: K12 / Production host: ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 10249.547 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli / Strain: K12 / Production host: ![]() ![]() |
---|
-Protein , 1 types, 2 molecules FL
#5: Protein | Mass: 70352.242 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli / Strain: K12 / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 3 types, 8 molecules ![](data/chem/img/ECJ.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#6: Chemical | #7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion Details: 0.1 M HEPES-HCl (pH 6.7), 0.2 M MgCl2, 30% PEG400, 10 mM DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Mar 22, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9179 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.6→30 Å / Num. obs: 135308 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Rpim(I) all: 0.087 / Rrim(I) all: 0.217 / Χ2: 1.237 / Net I/σ(I): 10 |
Reflection shell | Resolution: 3.6→3.66 Å / Redundancy: 6 % / Num. unique obs: 6688 / CC1/2: 0.478 / Rpim(I) all: 0.407 / Χ2: 1.171 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5UAQ Resolution: 3.6→30 Å / SU ML: 0.6 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 37.29
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.6→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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