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- PDB-6byd: Crystal structure of the second StART domain of yeast Lam4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6byd
タイトルCrystal structure of the second StART domain of yeast Lam4
要素Membrane-anchored lipid-binding protein LAM4
キーワードLIPID TRANSPORT / Sterol Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular sterol transport / endoplasmic reticulum-plasma membrane contact site / sterol transfer activity / sterol binding / sterol transport / cortical endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
VASt domain / VAD1 Analog of StAR-related lipid transfer domain / VASt domain profile. / : / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-anchored lipid-binding protein LAM4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.195 Å
データ登録者Jentsch, J.A. / Kiburu, I.N. / Wu, J. / Pandey, K. / Boudker, O. / Menon, A.K.
資金援助 ドイツ, Qatar, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Graduiertenkolleg 2098, Project 11 ドイツ
Qatar National Research FundNPRP 7-082-1-014Qatar
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of sterol binding and transport by a yeast StARkin domain.
著者: Jentsch, J.A. / Kiburu, I. / Pandey, K. / Timme, M. / Ramlall, T. / Levkau, B. / Wu, J. / Eliezer, D. / Boudker, O. / Menon, A.K.
履歴
登録2017年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-anchored lipid-binding protein LAM4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0401
ポリマ－23,0401
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.601, 67.923, 132.042
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 Membrane-anchored lipid-binding protein LAM4 / Lipid transfer at contact site protein 3 / Lipid transfer protein anchored at membrane contact sites 1


分子量: 23040.311 Da / 分子数: 1 / 断片: LAM4 (YHR080C)-StARkin domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LAM4, LTC3, YHR080C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38800
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.49 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.5M Lithium Chloride 30% PEG 6000 0.1M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.97494 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97494 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. obs: 11009 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 30.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.137 / Χ2: 0.981 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 153681
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
2.19-2.2712.80.66410830.9680.1890.6910.614
2.27-2.36140.51110860.9860.1410.5310.492
2.36-2.4714.40.41710590.9790.1140.4320.556
2.47-2.614.50.30611030.9910.0840.3180.639
2.6-2.7614.40.24410730.9910.0670.2540.855
2.76-2.9714.40.18310900.9920.050.1891.092
2.97-3.2714.20.13411100.9960.0370.1391.338
3.27-3.7414.10.1210980.9960.0330.1251.381
3.74-4.7213.60.0911110.9950.0250.0941.423
4.72-5013.30.07811960.9970.0220.0811.376

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL2Map位相決定
精密化解像度: 2.195→43.103 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 544 5.02 %
Rwork0.1857 10293 -
obs0.189 10837 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 131.23 Å2 / Biso mean: 45.1961 Å2 / Biso min: 18.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.195→43.103 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1553 0 0 48 1601
Biso mean---42.04 -
残基数----197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081582
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9012141
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056248
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006273
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.585979
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1946-2.41550.28021260.21552506263299
2.4155-2.76490.28911360.20925302666100
2.7649-3.48330.27461340.200525742708100
3.4833-43.11130.21761480.16526832831100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2687-0.25830.13191.7386-1.08531.071-0.19060.19190.1046-0.2350.14890.256-0.2675-0.88340.06840.3740.0587-0.04590.788-0.01980.360814.295635.2951.5139
21.8194-0.2522-0.46032.27460.63773.55210.12750.012-0.233-0.2193-0.19570.05220.1351-0.60860.0130.2111-0.0015-0.020.28150.00030.254422.116931.146451.4533
34.6853-1.3567-0.79472.9526-0.18752.30170.10110.0503-0.0747-0.1229-0.19720.21770.07360.31750.09570.1884-0.0005-0.01310.3650.00060.197337.669634.980556.0051
43.9064-0.4139-0.34092.01660.07013.43930.12110.1730.0265-0.299-0.1770.02780.04340.40910.01670.30330.03640.01820.2219-0.00490.201237.306335.520446.3725
52.3783-2.43471.28363.7245-0.21352.5551-0.9033-1.07380.34880.28970.6908-0.0044-0.3554-0.10960.08370.28260.0566-0.00170.2764-0.03690.200232.214136.4544.1685
66.601-0.5543-0.94142.9015-0.22153.09280.40290.09760.8459-0.5569-0.1449-0.13590.0387-0.9833-0.04180.22880.1164-0.02150.35150.02690.305921.864335.892545.0863
73.9834-0.9155-0.39261.20891.07263.58950.0016-0.1279-0.0615-0.0715-0.12260.09190.412-0.42960.00790.2983-0.0043-0.03520.21620.01010.262226.316529.420546.2041
80.82441.2734-0.36322.0262-0.86095.0175-0.3710.1482-0.5395-0.262-0.2152-0.38831.05780.49260.17440.47610.14930.05930.2977-0.03670.347934.381524.175433.4529
91.6457-0.3963-1.26661.81840.63414.04980.0796-0.3211-0.1417-0.1965-0.0612-0.08490.56250.04080.00710.35280.0591-0.01430.19240.05450.2929.490426.673154.8422
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 23 )A4 - 23
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 24 through 50 )A24 - 50
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 51 through 70 )A51 - 70
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 71 through 98 )A71 - 98
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 99 through 111 )A99 - 111
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 112 through 124 )A112 - 124
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 125 through 153 )A125 - 153
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 154 through 166 )A154 - 166
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 167 through 200 )A167 - 200

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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