[日本語] English
万見
- PDB-6bxb: Crystal structure of an extended b3 integrin P33 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bxb
タイトルCrystal structure of an extended b3 integrin P33
要素Chimera protein of Integrin beta-3 and Integrin alpha-L
キーワードCELL ADHESION / Integrin
機能・相同性
機能・相同性情報


memory T cell extravasation / integrin alphaL-beta2 complex / ICAM-3 receptor activity / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex ...memory T cell extravasation / integrin alphaL-beta2 complex / ICAM-3 receptor activity / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / maintenance of postsynaptic specialization structure / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / platelet alpha granule membrane / integrin alphav-beta3 complex / negative regulation of lipoprotein metabolic process / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Elastic fibre formation / glycinergic synapse / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of bone resorption / filopodium membrane / extracellular matrix binding / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / angiogenesis involved in wound healing / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of bone resorption / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / apoptotic cell clearance / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / integrin complex / wound healing, spreading of epidermal cells / heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of smooth muscle cell migration / smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / positive regulation of cell-matrix adhesion / negative chemotaxis / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of osteoblast proliferation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / protein disulfide isomerase activity / microvillus membrane / receptor clustering / cell-substrate adhesion / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / lamellipodium membrane / fibronectin binding / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / phagocytosis / positive regulation of T cell migration / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / specific granule membrane / coreceptor activity / cell adhesion molecule binding / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / embryo implantation / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / protein kinase C binding / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / response to activity / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / regulation of actin cytoskeleton organization / wound healing / cellular response to mechanical stimulus / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants
類似検索 - 分子機能
Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail ...Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / von Willebrand factor type A domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-3 / Integrin alpha-L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Zhou, D. / Zhu, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL131386 米国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2018
タイトル: Structure of an extended beta3integrin.
著者: Zhou, D. / Thinn, A.M.M. / Zhao, Y. / Wang, Z. / Zhu, J.
履歴
登録2017年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of Integrin beta-3 and Integrin alpha-L
B: Chimera protein of Integrin beta-3 and Integrin alpha-L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,26011
ポリマ－103,9052
非ポリマー1,3559
水3,063170
1
A: Chimera protein of Integrin beta-3 and Integrin alpha-L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6196
ポリマ－51,9531
非ポリマー6675
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Chimera protein of Integrin beta-3 and Integrin alpha-L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6415
ポリマ－51,9531
非ポリマー6884
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.560, 79.840, 116.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 7分子 AB

#1: タンパク質 Chimera protein of Integrin beta-3 and Integrin alpha-L / Platelet membrane glycoprotein IIIa / GPIIIa / CD11 antigen-like family member A / Leukocyte ...Platelet membrane glycoprotein IIIa / GPIIIa / CD11 antigen-like family member A / Leukocyte adhesion glycoprotein LFA-1 alpha chain / LFA-1A / Leukocyte function-associated molecule 1 alpha chain


分子量: 51952.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB3, GP3A, ITGAL, CD11A / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05106, UniProt: P20701
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 174分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 6000, 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.388→53.52 Å / Num. obs: 43236 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.6 % / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.39→2.48 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.39→53.52 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2679 2128 4.93 %
Rwork0.2207 --
obs0.2231 43143 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→53.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7211 0 84 170 7465
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047472
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6510074
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6464642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451116
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041318
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.388-2.44350.36461120.33142652X-RAY DIFFRACTION97
2.4435-2.50470.33691210.32052719X-RAY DIFFRACTION99
2.5047-2.57240.32941380.32492725X-RAY DIFFRACTION99
2.5724-2.64810.35381730.31072669X-RAY DIFFRACTION99
2.6481-2.73350.34761610.31192709X-RAY DIFFRACTION99
2.7335-2.83120.3791230.29912750X-RAY DIFFRACTION99
2.8312-2.94460.32851240.29222737X-RAY DIFFRACTION100
2.9446-3.07860.34191440.26782729X-RAY DIFFRACTION100
3.0786-3.24090.38141460.26172722X-RAY DIFFRACTION100
3.2409-3.44390.33351520.23732745X-RAY DIFFRACTION100
3.4439-3.70970.2681340.22132770X-RAY DIFFRACTION100
3.7097-4.08290.25561540.19992706X-RAY DIFFRACTION100
4.0829-4.67340.2291520.17592776X-RAY DIFFRACTION100
4.6734-5.88690.20581650.18352763X-RAY DIFFRACTION100
5.8869-53.53770.21951290.19382843X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2254-0.0150.0559-0.0005-0.00470.26680.04680.07590.0602-0.00670.0044-0.0178-0.0879-0.014100.4669-0.05090.01290.344-0.0080.454678.945182.3037135.2793
20.3327-0.22950.13380.54370.03690.1827-0.10310.18160.07490.1827-0.15110.1664-0.22650.1-0.15210.4357-0.0822-0.03450.59960.16840.423166.814555.4217186.8524
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 1:463)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 1:465)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る