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- PDB-6bw5: Human GPT (DPAGT1) in complex with tunicamycin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bw5
タイトルHuman GPT (DPAGT1) in complex with tunicamycin
要素UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
キーワードTRANSFERASE/ANTIBIOTIC / N-linked glycosylation / endoplasmic reticulum / tunicamycin / natural product / TRANSFERASE / TRANSFERASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Biosynthesis of the N-glycan precursor (dolichol lipid-linked oligosaccharide, LLO) and transfer to a nascent protein / Defective DPAGT1 causes CDG-1j, CMSTA2 / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine-lysosomal-enzyme N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane ...Biosynthesis of the N-glycan precursor (dolichol lipid-linked oligosaccharide, LLO) and transfer to a nascent protein / Defective DPAGT1 causes CDG-1j, CMSTA2 / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine-lysosomal-enzyme N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / metal ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
UDP-GlcNAc-dolichyl-phosphate GlcNAc phosphotransferase / : / DPAGT1 insertion domain / Glycosyl transferase, family 4 / Glycosyl transferase family 4
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PGW / Tunicamycin / UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yoo, J. / Kuk, A.C.Y. / Mashalidis, E.H. / Lee, S.-Y.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM120594 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R35NS097241 米国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: GlcNAc-1-P-transferase-tunicamycin complex structure reveals basis for inhibition of N-glycosylation.
著者: Yoo, J. / Mashalidis, E.H. / Kuk, A.C.Y. / Yamamoto, K. / Kaeser, B. / Ichikawa, S. / Lee, S.Y.
履歴
登録2017年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
B: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
C: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
D: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,90712
ポリマ－188,6434
非ポリマー6,2648
水00
1
A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
B: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,4546
ポリマ－94,3222
非ポリマー3,1324
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area28680 Å2
手法PISA
2
C: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
D: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,4546
ポリマ－94,3222
非ポリマー3,1324
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6040 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area27500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)212.272, 105.512, 149.389
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / GlcNAc-1-P transferase / GPT / N-acetylglucosamine-1-phosphate transferase


分子量: 47160.863 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPAGT1, DPAGT2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9H3H5, UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
#2: 化合物
ChemComp-TUM / Tunicamycin


分子量: 816.889 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H60N4O16 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-PGW / (1R)-2-{[(S)-{[(2S)-2,3-dihydroxypropyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}-1-[(hexadecanoyloxy)methyl]ethyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Palmitoyl-2-Oleoyl-sn-Glycero-3-[Phospho-(1-glycerol)] / PHOSPHATIDYLGLYCEROL / POPG


分子量: 749.007 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H77O10P / コメント: リン脂質*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.09 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG400, calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→100 Å / Num. obs: 35101 / % possible obs: 97.47 % / 冗長度: 79.9 % / CC1/2: 0.963 / Rpim(I) all: 0.06831 / Net I/σ(I): 13.65
反射 シェル解像度: 3.1→3.211 Å / 冗長度: 69.1 % / Num. unique obs: 5815 / CC1/2: 0.592 / % possible all: 96.29

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LEV

5lev


解像度: 3.1→83.0478 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 34.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2884 1761 5.02 %
Rwork0.2561 --
obs0.2577 35101 60.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→83.0478 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11170 0 360 0 11530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311825
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67216138
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9956704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041992
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051950
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1001-3.18390.4449350.3325773X-RAY DIFFRACTION18
3.1839-3.27760.3678520.2697853X-RAY DIFFRACTION20
3.2776-3.38340.3576570.3018952X-RAY DIFFRACTION23
3.3834-3.50430.3969580.32411164X-RAY DIFFRACTION27
3.5043-3.64460.3102670.29941397X-RAY DIFFRACTION33
3.6446-3.81050.2501810.27481739X-RAY DIFFRACTION41
3.8105-4.01140.28131220.25672184X-RAY DIFFRACTION52
4.0114-4.26270.31441690.25043045X-RAY DIFFRACTION71
4.2627-4.59180.27652130.22464042X-RAY DIFFRACTION95
4.5918-5.05380.26092210.21514251X-RAY DIFFRACTION100
5.0538-5.7850.29112340.23844237X-RAY DIFFRACTION99
5.785-7.28780.32762260.28754314X-RAY DIFFRACTION100
7.2878-83.04780.26422260.27984389X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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