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- PDB-6bvn: Cryo-EM Structure of Hepatitis B virus T=3 capsid in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bvn
タイトルCryo-EM Structure of Hepatitis B virus T=3 capsid in complex with the fluorescent allosteric modulator HAP-TAMRA
要素Capsid protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / capsid / CpAM / antiviral / fluorescent
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis B viral capsid (hbcag) fold / Viral capsid, core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heteroaryldihydropyrimidine tetramethylrodamine / Capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis B virus genotype D subtype adw (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Schlicksup, C. / Wang, J.C. / Zlotnick, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI067417 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Hepatitis B virus core protein allosteric modulators can distort and disrupt intact capsids.
著者: Christopher John Schlicksup / Joseph Che-Yen Wang / Samson Francis / Balasubramanian Venkatakrishnan / William W Turner / Michael VanNieuwenhze / Adam Zlotnick /
要旨: Defining mechanisms of direct-acting antivirals facilitates drug development and our understanding of virus function. Heteroaryldihydropyrimidines (HAPs) inappropriately activate assembly of ...Defining mechanisms of direct-acting antivirals facilitates drug development and our understanding of virus function. Heteroaryldihydropyrimidines (HAPs) inappropriately activate assembly of hepatitis B virus (HBV) core protein (Cp), suppressing formation of virions. We examined a fluorophore-labeled HAP, HAP-TAMRA. HAP-TAMRA induced Cp assembly and also bound pre-assembled capsids. Kinetic and spectroscopic studies imply that HAP-binding sites are usually not available but are bound cooperatively. Using cryo-EM, we observed that HAP-TAMRA asymmetrically deformed capsids, creating a heterogeneous array of sharp angles, flat regions, and outright breaks. To achieve high resolution reconstruction (<4 Å), we introduced a disulfide crosslink that rescued particle symmetry. We deduced that HAP-TAMRA caused quasi-sixfold vertices to become flatter and fivefold more angular. This transition led to asymmetric faceting. That a disordered crosslink could rescue symmetry implies that capsids have tensegrity properties. Capsid distortion and disruption is a new mechanism by which molecules like the HAPs can block HBV infection.
履歴
登録2017年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 2.02022年4月13日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 2.12024年5月15日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7295
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7295
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Capsid protein
B: Capsid protein
A: Capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3134
ポリマ－50,3733
非ポリマー9391
水00
1
C: Capsid protein
B: Capsid protein
A: Capsid protein
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,078,764240
ポリマ－3,022,399180
非ポリマー56,36660
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Capsid protein
B: Capsid protein
A: Capsid protein
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 257 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,56420
ポリマ－251,86715
非ポリマー4,6975
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
C: Capsid protein
B: Capsid protein
A: Capsid protein
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 308 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)307,87624
ポリマ－302,24018
非ポリマー5,6376
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein / Core antigen / Core protein / HBcAg / p21.5


分子量: 16791.104 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1-149 / 変異: C48A, C61A, C107A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis B virus genotype D subtype adw (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03147
#2: 化合物 ChemComp-E9D / Heteroaryldihydropyrimidine tetramethylrodamine / HAP-TAMRA


分子量: 939.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H48ClFN8O7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hepatitis B virus T=3 capsid / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus genotype D subtype adw (ウイルス)
株: isolate United Kingdom/adyw/1979
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESC8H18N2O4S1
2300 mMSodium ChlorideNaCl1
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 33 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 679

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.8.7モデルフィッティング
12RELION2.1３次元再構成Automated B-factor Sharpening
13PHENIX1.11モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 24823
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16008 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation Coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 5D7Y

5d7y


PDB chain-ID: A / Accession code: 5D7Y / Pdb chain residue range: 1-143 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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