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- PDB-6bux: CRYSTAL STRUCTURE OF APOBEC3G CATALYTIC DOMAIN COMPLEX WITH SUBST... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bux
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF APOBEC3G CATALYTIC DOMAIN COMPLEX WITH SUBSTRATE SSDNA
要素
  • Apolipoprotein B mRNA editing enzyme catalytic subunit 3G catalytic domain
  • DNA (5'-D(*AP*AP*TP*CP*CP*CP*AP*AP*A)-3')
キーワードHYDROLASE/DNA / HYDROLASE / ANTIVIRAL DEFENCE / DNA CYTIDINE DEAMINASE / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


apolipoprotein B mRNA editing enzyme complex / dCTP deaminase activity / cytidine deamination / base conversion or substitution editing / single-stranded DNA cytosine deaminase / DNA cytosine deamination / : / cytidine to uridine editing / cytidine deaminase activity / negative regulation of viral process ...apolipoprotein B mRNA editing enzyme complex / dCTP deaminase activity / cytidine deamination / base conversion or substitution editing / single-stranded DNA cytosine deaminase / DNA cytosine deamination / : / cytidine to uridine editing / cytidine deaminase activity / negative regulation of viral process / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / : / retrotransposon silencing / negative regulation of viral genome replication / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / positive regulation of defense response to virus by host / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / P-body / defense response to virus / ribonucleoprotein complex / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
APOBEC-like C-terminal domain / Novel AID APOBEC clade 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.856 Å
データ登録者Maiti, A. / Matsuo, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM118474 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of HIV-1 restriction factor APOBEC3G in complex with ssDNA.
著者: Maiti, A. / Myint, W. / Kanai, T. / Delviks-Frankenberry, K. / Sierra Rodriguez, C. / Pathak, V.K. / Schiffer, C.A. / Matsuo, H.
履歴
登録2017年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein B mRNA editing enzyme catalytic subunit 3G catalytic domain
B: DNA (5'-D(*AP*AP*TP*CP*CP*CP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9124
ポリマ－25,7552
非ポリマー1582
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area11160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.413, 47.237, 51.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein B mRNA editing enzyme catalytic subunit 3G catalytic domain


分子量: 23062.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HC16*PLUS
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*TP*CP*CP*CP*AP*AP*A)-3')


分子量: 2692.815 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG6000, 50 mM di-Sodium L-Malate; pH5.0, 30 mM CaCl2, Vapor Diffusion, Sitting Drop, Temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.856→50 Å / Num. obs: 18860 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.989 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 24.16
反射 シェル解像度: 1.856→1.93 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Num. unique obs: 1861 / CC1/2: 0.957 / Rsym value: 0.328 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IR2 (Chain A)

3ir2


解像度: 1.856→38.608 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2111 958 5.08 %
Rwork0.1789 --
obs0.1805 18843 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.856→38.608 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1547 179 7 154 1887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061805
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7622476
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8251391
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006291
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8564-1.95430.23231340.19182471X-RAY DIFFRACTION98
1.9543-2.07670.22591540.18912529X-RAY DIFFRACTION100
2.0767-2.2370.24931530.18742537X-RAY DIFFRACTION100
2.237-2.46210.25481180.19562578X-RAY DIFFRACTION100
2.4621-2.81830.23221250.20492555X-RAY DIFFRACTION100
2.8183-3.55040.22921370.18342575X-RAY DIFFRACTION100
3.5504-38.61630.17141370.15892640X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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