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- PDB-6bta: CypA Mutant - S99T C115S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bta
タイトルCypA Mutant - S99T C115S
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
キーワードISOMERASE / proline isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / Basigin interactions / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / negative regulation of protein phosphorylation / Calcineurin activates NFAT / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / neutrophil chemotaxis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of protein kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / positive regulation of protein secretion / peptidylprolyl isomerase / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / platelet activation / platelet aggregation / neuron differentiation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / integrin binding / unfolded protein binding / Platelet degranulation / protein folding / positive regulation of protein phosphorylation / cellular response to oxidative stress / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Fraser, J.S. / Kenner, L.R. / Liu, L.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Rescue of conformational dynamics in enzyme catalysis by directed evolution.
著者: Otten, R. / Liu, L. / Kenner, L.R. / Clarkson, M.W. / Mavor, D. / Tawfik, D.S. / Kern, D. / Fraser, J.S.
履歴
登録2017年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0341
ポリマ－18,0341
非ポリマー00
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.970, 52.540, 89.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase A / Cyclophilin A / Cyclosporin A-binding protein / Rotamase A


分子量: 18034.465 Da / 分子数: 1 / 変異: S99T, C115S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIA, CYPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 MM HEPES PH 7.5, 22% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月30日
放射モノクロメーター: KOHZU DUAL DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR (DDCM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→34.02 Å / Num. obs: 36477 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2cpl

2cpl


解像度: 1.5→34.017 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.146 1697 5.14 %
Rwork0.1312 --
obs0.132 32996 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→34.017 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1259 0 0 160 1419
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081948
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9812659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4761193
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.13278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006360
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.54420.24791440.25172576X-RAY DIFFRACTION100
1.5442-1.5940.23091340.21822564X-RAY DIFFRACTION100
1.594-1.6510.2121450.19212574X-RAY DIFFRACTION100
1.651-1.71710.18411540.16842546X-RAY DIFFRACTION100
1.7171-1.79520.1711370.1442596X-RAY DIFFRACTION100
1.7952-1.88980.14491280.12822604X-RAY DIFFRACTION100
1.8898-2.00820.1461310.1252589X-RAY DIFFRACTION100
2.0082-2.16330.14181440.1172607X-RAY DIFFRACTION100
2.1633-2.38090.16011290.11652615X-RAY DIFFRACTION100
2.3809-2.72530.12751300.12542643X-RAY DIFFRACTION100
2.7253-3.43310.13591460.1272637X-RAY DIFFRACTION99
3.4331-34.02560.12961750.11772748X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40650.38380.46980.79950.27631.09970.01420.1212-0.1009-0.1525-0.02760.05060.1416-0.22910.04260.1316-0.02490.00510.1351-0.00750.1336-7.9766.0827-19.079
20.4209-0.0438-0.50450.31110.01050.43370.0247-0.00910.0467-0.00540.051-0.0158-0.0598-0.00670.01830.12090.0085-0.00570.11130.0110.1254-0.404713.2703-15.1544
30.06140.09490.02250.11160.08920.37080.07510.00090.14570.0138-0.02830.1007-0.3497-0.1332-0.00620.17960.03940.02180.13630.01590.177-9.181721.3125-12.5071
40.6875-0.1106-0.39590.177-0.03261.12170.066-0.1092-0.03570.0332-0.04950.03440.0767-0.00460.050.0927-0.02130.00710.09290.00470.0936-6.84648.201-4.6011
50.31580.09220.06390.2055-0.21350.201-0.0184-0.0352-0.0217-0.04070.00740.03940.2156-0.11720.00040.1234-0.03010.010.1002-0.00530.1015-7.27974.7144-7.9187
60.05220.113-0.03810.0370.01850.13270.0260.02380.08830.13960.04420.03260.28730.17040.01120.20930.03450.00230.1568-0.04080.15157.17212.3449-17.0522
70.0363-0.2011-0.22820.4210.1520.78170.05650.07520.0312-0.11290.0223-0.0458-0.0310.17370.01870.1298-0.02580.00830.1562-0.0080.13634.858711.8695-18.6008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 41 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 42 through 64 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 65 through 84 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 85 through 122 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 123 through 135 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 136 through 145 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 146 through 165 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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